Proteolitikus aktivitás - Referencia vegyész 21
Meghatározása a proteolitikus enzimek aktivitását a lisztet cefre. Egy lemért liszt (South) mozsárban törött üveg. hozzáadásával azonos mennyiségű vizet. Ahhoz, hogy egy paszta. A forgódobos mintát kvantitatíve átvisszük egy mérőlombikban 200 ml űrtartalmú, és összekeverünk 150 ml vízzel. [C.69]
Meghatározása a proteolitikus enzimek aktivitását a lisztet vízben kivonatok. Liszt cefrét állítjuk elő leírt módszerrel az előző eljárás. A tartalma a mérőlombikba 200 ml beállítása után a vizet, hogy a védjegy redős szűrőn. A proteolitikus aktivitását a szűrletet határoztuk hozzáadásával pepton vagy más protein szubsztráttal. Meghatározásra kerül az azonos módon, mint az előző esetben. [C.69]
A tevékenység a papain valószínűleg a cisztein maradékot, mint hisztidin (Smith, 1954-1958). Maximális fehérjebontó. aktivitás tiszta (kristályos) enzimet kell aktivált természetes aktivátor (valószínűleg glutation) vagy ciszteint, van, H, N és t. d. [c.715]
Végül arra gondolunk, hogy a természetes proteolitikus aktivitást már néhány növényi hordozók, például búza véli azonban, hogy ez a tevékenység jelentős. [C.598]
SRI más forrásból származó enzimek - növényi és állati eredetű. így pankreatint. proteolitikus aktivitást különböző növényi eredetű fehérje- mértük. például szójabab, napraforgó, és tea [28, 34, 49, 50, 106]. Azonban ez nem volt szignifikáns. [C.599]
Megállapította, hogy a szaporodó része ananász gyümölcs tartalmaz nagy proteolitikus aktivitást. Ezért a tanulmány a növényi enzimek nagy tudományos érdeklődés és nyit szélesebb körű átszervezést kilátások gyakorlati alkalmazásuk a gyógyászatban. [C.211]
Számítási példa. 1. Vizsgálni venni búzaliszt az első osztályt. Jelzések refraktométer a munka- és ellenőrzési kísérletek rendre és 81 3.67. A mintákat 20 órán át inkubáljuk. Annak meghatározására, a proteolitikus aktivitása a liszt (mg%), helyettesítheti a kapott eredmények a képlet [c.73]
Változások az aktivitás növényi proteináz periodicitás függ a növény fejlődése. Tehát során a magok csírázását fokozott ellen litikus aktivitását növekedése mellett az aktivitás a többi tündér zsaruk. Az éretlen magot enzimatikus aktivitása is nőtt enzim aktivitás fokozódik, vagy csíráztatott búzaszemek logo nedozr gyakran negatívan befolyásolja a minőséget a kész kenyér és MU1. Az emelkedés a proteolitikus aktivitás csökkentett etsya gluténliszt rugalmasságát hidrolízise miatt a fehérje fokozott proteolitikus aktivitása a gabona, továbbá, nem kíséri intenzív felhalmozódása aminosavak termékeit. Az aminosavak is a forrása számos Ser Neny (melanoidineket, észterek, Kozma- olajok és m. P.) kialakítása (a különböző technológiai folyamatok (a sütés, a vándorló prefektúra termelés és mtsai.). Ezek a vegyületek felelősek íz, színét, aromáját a kész termékek, és befolyásolja a minőséget. [c.68]
A proteolitikus aktivitást élesztő úgy számítjuk ki, a sejtek száma tartalmazott a vizsgálandó szuszpenzióba. A számítási képlet vesz egy eltérő megjelenésű, azaz. E. Az élesztő proteolitikus aktivitást úgy fejezzük ki milligramm százalékban (mg%) nitrogén proteolízis képződött hatására élesztő enzim emulzió, amely 1 millió sejtet 1 mm. 24 órán át 37 ° C-on [c.73]
A immobilizált enzimek használata helyett oldható előnyösnek bizonyult néhány esetben, és használata esetén az enzimek, mint gyógyszerek. Az ilyen készítmények azért, mert a nagyobb stabilitás hosszabb megmarad a szervezetben (egy elnyújtott hatást). Ezen kívül, akkor létrehozhat különböző kényelmi formák ilyen enzimek alkalmazása. Például, immobilizálását proteázok termel cellulóz, amelynek a proteolitikus aktivitás kötszerek és tampon, ami előnyös, ha az ilyen enzimek a sebek gyógyulását, fekélyek és egyéb szöveti károsodást. [C.161]
A termelés az alkohol az elcukrosító anyagok meghatározzák amilolitikus, dekstrinoliticheskuyu, glükoamiláz és proteolitikus aktivitást (képesség) és kifejezni azokat tetszőleges egységekben - nagy és kis (1 BE 1000-szer nagyobb, mint 1 NE). [C.122]
A proteolitikus aktivitást (PA) -. Kapacitás „gregated ° F-protein hasítási PA 1 NE számának felel meg Fer elegendő, katalizálja hidrolízisét 1 g kazeint a kapott standard körülmények között a meghatározása a kapott hidrolizált protein tirozin [c.122] ..
Gyugh Protosubtilin magas proteolitikus aktivitást. Ez a por a világosszürke vagy világos bézs színű, a nedvességtartalom nem haladja meg a 13%, azzal jellemezve, PA legalább 70 egység / g. [C.88]
A pepszin proteolitikus aktivitását található csak savas és különösen sósavban. Opttsmumu pepszinaktivitást megfelel pH-jú közegben 1,8-2,0. Sósav nem csak aktiválja, hanem stabilizálja a pepszin. A nem savanyított megoldások gyorsan összeesik. Ezen okok miatt nepsin adagolhatjuk általában oldatok sósavval megsavanyítjuk. [C.183]
Az enzimeket szilícium-dioxidon adszorbeált, és ugyanabban az időben megtartja aktivitását. A szarvasmarha tripszin adszorbeáltattunk részecskék kolloid szilícium-dioxid 14 nm, majd át keresztül glutáraldehid oldhatatlanná. így megtartotta 80% tevékenységének képest Este-lerombol és 17% -át a proteolitikus aktivitás. A bevont szilikagél részecskék adszorbeált anyagot lehet választani tsetrifugirovaniem majd ismételt diszpergálása [277]. Az enzimet adszorbeáltatjuk 0,1 M borátpufferben, pH = 8,5, kerek, gömb alakú szilícium-dioxid részecskék átmérője 14 nm volt, alakított monomolekuláris réteg enzim molekulákat. volt az átmérője 4 nm. Ilyen részecskék lehetett megfigyelni elektronmikroszkóp alatt. Miután a bevonatot képződik, ez nagyon erősen kapcsolódik a glutáraldehiddel térhálósított. [C.1060]
A legegyszerűbb példa egy ilyen szabályozás talán. enzimek szintézisére formájában inaktív predschestvennika. A legtöbb ismert ebben az összefüggésben, egy erős fehérjebontó enzimmel. Egyértelmű, hogy a termelő sejtek ezen enzimek megnyilvánulását tevékenységük lenne kívánatos. E tekintetben pepszin, tripszin és kimotripszin szintetizálódnak inaktív előenzimjeik. Pepszinogén majd szekretált a gyomorban, ahol az együttes hatása nagy koncentrációjú sav, és a proteolitikus aktivitás, különösen kígyó ott található pepszin eltávolításához vezet egy 44-tagú peptid-fragmens és a kialakulását aktív enzim. Aktiválása tripszinogén, hogy távolítsa el a hexapeptidet. végez enterokináz enzim és (autokatalitikusan) már kialakult tripszin, míg kimotripszin nyerjük kimotripszi-nogén proteolitikus a tripszin hatásával eredményeként felszabadító fontos kimotripszin aktivitását terminál + YNz csoport izoleucin-16 (lásd. Sec. 24.1.3.4) . [C.536]
A felszínen a kultúra tenyésztési eljárása folyamat időtartama 2-3 napon át 30 vagy 37 ° C-on Ebben az esetben a amilolitikus aktivitás (AU) száraz gyógyszert szed. subtilis kell lennie legalább 150 U / g, és a proteolitikus aktivitás -. legalább 6 U / g .. Egység proteolitikus aktivitás jellemzi macska [c.196]
Fehérjebontó enzimek gyakoroljon nagy hatással a kitüntetéssel az élesztőt. A növekedést a proteolitikus aktivitása élesztő (fokozott mértékű autolízis és drasztikusan csökkentett minőségű. [C.68]
A tanulmány vettünk sűrített sütőélesztő. Indikációk) efraktometra a munka- és ellenőrzési kísérletek rendre 22,20 és 14,96. 1roby inkubáljuk 20 órán száma élesztő sejtek szuszpenzióban 1 mm-es -. 2.350.000. Ahhoz, hogy meghatározzuk a proteolitikus aktivitása préselt sütőélesztő (mg%) helyettesíti a kapott eredmények a képlet [c.73]
On proteoiízissebességét lehet megítélni száma a hiányzó szubsztrát, vagy a számát a hidrolízis termékek. Annak megállapításához, a proteolitikus enzimek aktivitását a protein-alkalmazott szubsztrátum edestina készítmények ovalbumint. zselatin, kazein, és mások. A nyújtás állítjuk elő, sürgette a vizsgált anyag a vízben, vizes glicerint. valamint a gyengén savas vagy slabosh, Christmas pufferoldatok. Néha ragaszkodás meglehetősen hosszú. Egyes esetekben, az infúzió a víz a használt anyag aktivátorok, mint például a cisztein, van, cianid és mások. Ugyanolyan aktiválási és a kísérletekben felhasznált autolízissel. Annak megállapítására, a proteáz-aktivitás véve, hogy a kivonatokat lehet aktivátorok és kábítókról. [C.69]
Annak megállapításához, a proteolitikus enzim aktivitás előtt] ritelno elő élesztő szuszpenzió vagy vizes vytyazh liszt, maláta és más növényi anyagok. Az itt használt (kovogo szubsztrát vegye zsírtalanított kazein. Kazein legtöbb laikus hasítják proteinázok. Továbbá, tartozik NAT1 NYM fehérjék hasítható peptidázok. [C.70]
Refrakciós indexek proteolitikus aktivitás precíziós refraktométerrel márka RPL milligramm nitrogén százalékos oldható proteolízis termékek, megszorozva őket t 45. Azt találtuk, hogy növeli a nitrogén koncentrációja az oldható proteolízis termékek a 45 mg% refraktométer leolvasott uvelich vayutsya egységet. Formula proteolitikus aktivitás vegetáció KORMÁNYZATI termékek kifejezi a mennyisége (mg%) oldható nitrogén stb kek proteolízissel kialakított hatása alatt subs patkány fehérje (kazein) lévő enzimek 100 g vizsgálati anyagok [c.72]
Csak van némi bizonyíték élettani típusú anaerob rothasztó lakos az elmúlt években [472]. Anaerob baktériumok. rendelkező proteolitikus aktivitás, izoláltuk, és vizsgáltuk tartalmazó közegben tejet. húsleves, felülúszó emésztő tartalmát, vitaminokat, sókat és nyomelemeket szerves savak. Összes baktérium [c.135]
Azt találtuk továbbá, hidrofób kötések hatását szénhidrogének enzimek (pepszin, és tripszin-himo) biológiai (proteologicheskuyu) aktivitást. Az eredmények azt mutatják, hogy a szolubilizációs benzol vezet jelentős csökkenését a pepszin proteolitikus aktivitását. Oldhatóvá tétel után, annak aktivitása esik 100 és 40-70% (meghatározására szolgáló eljárás aktivitásának Mettu). A becsült gátló mechanizmus a pepszin proteolitikus aktivitását, hogy a benzol, kölcsönhatásba nem poláros csoportok pepszinnel pajzs aktív centrumában. [C.396]