A fehérjék biológiai funkciói 1
A fehérjék biológiai funkciói
1. A katalitikus (enzimatikus) funkció
Számos biokémiai reakció az élő ganizmusokban enyhe körülmények között fordul elő 40 ° C-ot megközelítő hőmérsékleten és a semleges közeli pH-értékeknél. Ilyen körülmények között a legtöbb reakció aránya elhanyagolhatóan kicsi, ezért elfogadható megvalósításukhoz speciális biológiai katalizátor-enzimekre van szükség. Még egy ilyen egyszerű reakció, mint a szén kiszáradása:
amelyet a karbonsavanhidráz enzim katalizál. Általában minden reakciót, kivéve a 2H2O4H + + 4e-+ 02 vizes fotolízis reakciót. az élő szervezetekben enzimek katalizálják. Az enzimek általában fehérjék vagy komplexek, bármilyen kofaktorral, fémionnal vagy speciális szerves molekulával. Az enzimeknek nagy, néha egyedi, szelektív hatásuk van. Például, az enzimek katalizálják a mellékletet az aminosavak a megfelelő m-RNS-fehérje bioszintézis, katalizálni csak az L-aminosavak és nem katalizálni D-aminosavak.
2. A fehérjék szállítási funkciója
A sejtek belsejében számos olyan anyag található, amely anyagokat és energiát biztosít. Ugyanakkor, az összes biológiai membránok vannak kialakítva ugyanazon elv - a kétrétegű lipidek, amelyek merített különböző fehérjék, makromolekulák és hidrofil régióit koncentrálódnak a membrán felületén, és a hidrofób „farok” - a membrán vastagsága. Az ilyen struktúra áthatolhatatlan olyan fontos komponensekhez, mint a cukrok, aminosavak és alkálifémionok. A sejtbe való bejutást speciális transzportfehérjék segítségével hajtják végre, amelyeket a sejtmembránba ágyaznak. Például a baktériumoknak olyan speciális fehérje van, amely a tejcukor - laktóz külső membránján keresztül szállít. A nemzetközi nómenklatúra szerinti laktórt -galatcosidnak nevezik, ezért a transzportfehérjét galaktosid-permeáznak nevezik.
Fontos példa az anyagok biológiai membránokon keresztüli koncentráció gradienssel való szállítására a Na-K-szivattyú. Munkája során három pozitív Na + ion kerül át a sejtből minden két pozitív K + ionba a sejtbe. Ezt a munkát az elektromos potenciálkülönbség felhalmozódása kísérte a sejtmembránon. Ez felosztja az ATP-t, és energiát ad. A nátrium-káliumszivattyú molekuláris alapját a közelmúltban fedezték fel, kiderült, hogy enzim, amely lebontja az ATP-t, a nátrium-káliumtól függő ATP-áz. A szivattyú a csatorna nyitás és zárás elvén működik. A "csatorna" -protein molekuláinak kötődése a nátriumionnal a hidrogénkötési rendszer megsértéséhez vezet, ami következtében a konformációja megváltozik. A hagyományos spirál, amelyben mindegyik tekercs 3,6 aminosavmaradékot tartalmaz, "laza" helixnek (4,4 aminosav-maradék) alakul át. Ennek eredményeként létrejön egy belső üreg, amely elegendő a nátriumion áthaladásához, de túlságosan szűk a káliumion számára. Eljutás után a Na + -szövet egy szorosan hajtogatott 310 helixbe jut (egy 3 aminosav-maradék és egy hidrogénkötés minden 10. atomon). Ebben az esetben a nátriumcsatorna bezáródik, és a szomszédos káliumcsatorna falai kibővülnek, a káliumionok áthaladnak a sejten. Nátrium-kálium pumpa elvén működik egy perisztaltikus szivattyú (emlékezteti előmozdítása élelmiszer bolus a bél nyálkahártyáján keresztül), amelynek működési elv azon alapul, váltakozó kompressziós és expanziós a hajlékony csövek.
A többsejtű élőlények, van egy rendszer anyagok szállítására egy szervből a másikba. Először is, ez már szerepel a Ch. 6 (26. oldal) hemoglobin. Ezenkívül a vérplazma folyamatosan transzport protein - szérum albumin. Ez a fehérje egyedülálló képessége, hogy stabil komplexeket képeznek zsírsavak által generált zsírok emésztését, bizonyos hidrofób aminosavak (például, triptofán) a szteroid hormonok, valamint a sok gyógyszerek, például aszpirin, szulfonamidok, bizonyos penicillinek. Egy másik példa a közös hordozó fehérje vezethet transzferrin (vas szállítása biztosítja ionok) és tseruplazmin (hordozó réz-ionok).
3. Receptor funkció
Nagy jelentőséggel bír, különösen a működése a többsejtű organizmusok, amelyek receptor-proteinek, szerelt a sejtek plazmamembránján és kiszolgáló olvasni, és átalakítsa a különböző jeleket a sejtbe, mind a környezetre, valamint más sejtek. A leginkább tanulmányozott vezethet acetilkolin receptorok találhatók a sejtmembránon egyes interneuronok kapcsolatok, beleértve az agykérget, és idegizomgócaiban. Ezek a fehérjék specifikusan kölcsönhatásba lépnek az acetilkolin CH3C (O) -OCH2CH2N + (CH3) 3-mal, és erre reagálnak a sejten belüli jelátvitel útján. A jel átvétele és átalakítása után a neurotranszmittert el kell távolítani, hogy a sejt készen álljon a következő jel észlelésére. Ehhez egy speciális enzimet használnak - acetilkolinészteráz, amely katalizálja az acetilkolin acetátra és kolinra történő hidrolízisét.
Számos hormon nem hatolnak a célsejten belül található, és specifikus receptorokhoz kötődnek, az ezen sejtek felszínén. Az ilyen kötés olyan jel, amely a sejtben élettani folyamatokat indukál. Erre példa az inzulin hormon adenilát-cikláz rendszert. Az inzulin receptor egy glikoprotein behatoló plasmalemma. Való kötődéskor a hormon receptor része ennek az összetett fehérje ez a katalizátor aktiválásának belső rész képviselő adenilátcikláz enzimet. Ez az enzim szintetizálja az ATP-től ciklusos adenozin Monofoszforsav-tu (cAMP), amely viszont katalizálja kulcsfontosságú lépés oxidációja poliszacharidok - a glikogén átalakulását glükózzá származék monomer glükóz-1-foszfát, amelyet tovább kitéve oxidatív lebomlást, kíséretében nagy mennyiségű ADP foszforiláció.
4. Védelmi funkció
Az immunrendszer képes reagálni a előfordulása idegen részecskék generációs nagyszámú limfociták képesek ezeket az egyedi részecskék sérült, amely lehet idegen sejteket, mint például a patogén baktériumok, rákos sejtek, szupermolekuláris részecskék, mint a vírusok, makromolekulák, beleértve a külföldi fehérjéket. Az egyik csoport a limfociták - B-limfociták, termel speciális fehérjéket szekretálódik a keringési rendszer, amely felismeri az idegen részecskék, ezáltal egy nagyon specifikus sor a pusztítás a szakaszban. Ezeket a fehérjéket immunglobulinoknak nevezik. Idegen anyagok okoznak az immunválasz nevezzük antigének és az ezeknek megfelelő immunglobulinok - antitestek. Ha antigén működik, mint egy nagy molekula, például egy fehérjemolekula, az antitest nem ismeri fel a teljes molekula, és annak meghatározott területen, az úgynevezett antigén determináns. Az a tény, hogy az immunglobulinok kölcsönhatásba lépnek egy viszonylag kis része a polimer-antigén, amely lehetővé teszi, hogy antitesteket termelnek specifikusan felismerik néhány kisebb molekulák a természetben nem található. A klasszikus példa a dinitrofenil-csoport. Beadva a kísérleti állatokon dinitro konjugátum bármilyen fehérje kezd termelni specifikusan felismerő ellenanyagok különböző származékok dinitro-fenol. De a tiszta dinitrofenol bevezetésével nincs immunválasz. Az ilyen anyagok, amelyek szolgálhatnak antigén determinánsok, de nem képesek immunválasz kiváltására, az úgynevezett haptének.
Az antitesteket négy polipeptidláncból állítják elő, amelyeket diszulfid hidak kötnek össze. Az alábbi ábrán a G immunglobulin szerkezetének egyszerűsített sémáját mutatjuk be.
A két polipeptid lánc körülbelül 200 aminosav-maradékot tartalmaz és ezeket könnyű láncoknak (L-láncok) nevezzük. A másik kettő kétszer akkora, mint a nehéz láncok (H-láncok). Az N-terminális mindkét lánc egy variábilis régiója a mérete egy kicsit több, mint 100 aminosav, amely eltér immunglobulinok, hangolt különböző antigén - ez határozza meg a fajlagosságot a limfocita populációban.
A modern elképzelések szerint az immunglobulin minden típusát egy közös elődből származó B-limfociták alkotják. Ezt a limfociták csoportját klónnak nevezik. Az első sikereket a tanulmány szerkezetének immunglobulinok összefüggésbe hozták a tanulmány az immunglobulinok származnak myeloma betegek (patológia társított túltermelés bizonyos típusú immunglobulinok). A betegeknél a B-limfociták egyik rosszindulatúan kiterjesztett klónjából hatalmas mennyiségű egyedi immunglobulint állítanak elő, ami viszonylag könnyen elkülöníthető a többiektől. További myeloma sejt fúzió a fuvarozók képesek korlátlan szaporodás normális B-limfociták egy natív antitest egyedi program által adott kísérletező jellegét. A kapott sejtek, a hibridómák visszatartják a korlátlan reprodukciót és csak bizonyos antitesteket termelnek. Mivel a hibridómák egyetlen fúziós sejtből származnak, ezek egy klón; Az így előállított antitesteket ezért monoklonális antitesteknek (MAT) nevezik.
5. Struktúra funkció
A finom, magasan specializált funkciókat ellátó fehérjék mellett főként strukturális fontosságú fehérjék vannak. Ezek biztosítják az élő szervezetek egyedi szövetek mechanikai szilárdságát és más mechanikai tulajdonságait. Először is ez a kollagén, amely a kötőszövet extracelluláris mátrixának fő fehérje összetevője. Emlősökben a kollagén a teljes fehérjetömeg 25% -át teszi ki. A kollagént fibroblasztokban szintetizálják, a kötőszövet fő sejtjei. Kezdetben úgy van kialakítva a prokollagén formájában - prekurzor, amely kiterjeszti a fibroblasztokban egyes kémiai kezelések álló oxidáló prolinmaradékokra a hidroxi-prolin és bizonyos lizin maradékok -gidroksilizina. A kollagén formáljuk három csavart egy spirális polipeptid lánc közül már kombinált fibroblaszt kollagénrost átmérője több száz nanométer, és az utolsó - a láthatóvá mikroszkóp a kollagén szál.
A rugalmas szövetekben - a bőr, a véredények falai, a tüdő - a kollagén mellett az extracelluláris mátrix egy olyan elasztin fehérjét tartalmaz, amely meglehetősen széles és képes visszatérni az eredeti állapotába.
A strukturális fehérje egy másik példája a selyemfibroin, amelyet selyemhernyó hernyók választanak ki a pupa-képződés időszakában és a selyemszálak fő összetevője.
6. Mozgó fehérjék
Az izom összehúzódása olyan folyamat, amelyben a makrobiális pirofoszfátkötések formájában tárolt kémiai energia átalakulása ATP molekulákban a mechanikai munkában történik. A redukciós folyamat azonnali résztvevői két fehérje - az aktin és a miozin.
A myosin egy olyan szokatlan struktúra, amely hosszú szálszerű részből (farokból) és két gömbfejből áll. Egy molekula teljes hossza körülbelül 1600 nm, amelynek a fejrésze körülbelül 200 nm. A miozin rendszerint elkülönített hexamer által alkotott két azonos polipeptid lánc molekulatömegű 200.000 egyes ( „nehéz lánc”) és négy „könnyű láncai” egy molekulatömege körülbelül 20 000. A nehéz láncok spirálisan csavart egymás körül, alkotó a farok és szállítására az egyik végén a könnyű láncokhoz kapcsolódó gömbfejek. A miozin fejek két fontos funkcionális központ - a katalitikus centrumot, amely képes bizonyos körülmények között, hogy végezze el a hidrolitikus hasítása ATP --pirofosfatnoy kommunikáció, és a központ, amely a képességét, hogy specifikusan kötődnek más izomfehérjék - aktin.
Az Actin egy globuláris fehérje, amelynek molekulatömege 42 000. Ebben a formában G-aktinnak nevezzük. Ennek ellenére képes polimerizálni, hosszú struktúrát alkotva, F-actin néven. Ebben a formában az aktin képes kapcsolódni a miozinfejhez, és ennek a folyamatnak az egyik fontos jellemzője az ATP jelenlététől való függés. Megfelelően magas ATP-koncentrációban az aktin és a miozin által alkotott komplex elpusztul. Az ATP hidrolízise után a miozin-ATPáz (enzim) hatására a komplex ismét helyreáll. Ezt a folyamatot könnyen megfigyelhetjük mindkét fehérjét tartalmazó oldatban. Az ATP hiányában a nagy molekulájú komplex kialakulása következtében az oldat viszkózus lesz. Amikor ATP-t adunk hozzá, a viszkozitás a komplex pusztulása következtében élesen csökken, majd fokozatosan megkezdődik, amikor az ATP termelésének hidrolízise megy végbe. Ezek az interakciók fontos szerepet játszanak az izomösszehúzódás folyamatában.
A természetes szerves vegyületek nagy és rendkívül fontos gyakorlati csoportja az antibiotikumok - mikrobiális eredetű anyagok, amelyeket különleges típusú mikroorganizmusok szelektálnak és más, versengő mikroorganizmusok növekedését gátolják. A 40-es években előállított antibiotikumok felfedezése és alkalmazása. forradalom a baktériumok okozta fertőző betegségek kezelésében. Meg kell jegyezni, hogy az antibiotikumok a legtöbb esetben nem működnek vírusokkal szemben, és vírusellenes gyógyszerekként való alkalmazása hatástalan.
Az első, aki a penicillin-csoport antibiotikumát mutatta be. Például a benzil-penicillin és az ampicillin:
A cefalosporin cefamicin-csoporthoz hasonló antibiotikum, hasonló a cefamicin C szerkezetéhez, hasonló az antibiotikumok esetében az a-laktam gyűrű jelenléte. Működésük mechanizmusa a murein-peptidoglikán képződésének egyik fázisában van, amely a bakteriális sejtfalat alkotja.
Az antibiotikumok rendkívül változatosak a kémiai természetükben és az akció mechanizmusában. A széles körben alkalmazott antibiotikumok egy része a baktériumok riboszómájával kölcsönhatásba lép, amely gátolja a fehérjeszintézist bakteriális riboszómákban, ugyanakkor gyakorlatilag nem kölcsönhatásba lép eukarióta riboszómákkal. Ezért ártalmasak a bakteriális sejtekre és kevéssé toxikusak az emberekre és az állatokra. Ezek közé tartozik a jól ismert sztreptomicin, kloramfenikol (levomicetin):
Az egyik leghatékonyabb anti-TB gyógyszerek rifampicin, egy antibiotikum gátolja a prokarióta RNS polimerázok olyan enzimek, amelyek katalizálják a bioszintézisét RNS kötődve az enzimet, de ugyanakkor nem képes kötődni az RNS polimerázok eukarióták:
A DNS-sel kölcsönhatásba lépő antibiotikumokat intenzíven tanulmányozzák, és ezek zavarják az abban befogadott örökölt információk megvalósításával kapcsolatos folyamatokat. Az ilyen hatásmechanizmusú antibiotikumok általában nagyon mérgezőek és csak a rosszindulatú daganatok kemoterápiájában használatosak. Például az aktinomicin D:
fehérje antibiotikum toxin receptor
Számos élő szervezet, mint a potenciális ellenségek elleni védekezés, nagyon mérgező anyagokat - toxinokat termel. Sok közülük fehérjék, de köztük összetett, kis molekulájú szerves molekulák is vannak. Az ilyen anyag példájaként említhetjük egy halvány toadstool-amanitine mérgező kezdetét.
Ez a vegyület kifejezetten blokkolja az eukarióta i-RNS szintézisét. Emberek esetében halálos adag több mg ez a toxin.
Hosted on Allbest.ru