A hőmérséklet hatása a enzimaktivitás
nyál-amiláz (enzim hőre érzékenynek)
Az enzim aktivitása függ a hőmérséklettől. A hőmérséklet, amelyen az enzim aktivitása a legnagyobb az úgynevezett optimális hőmérsékletre (opt-t °). Az emberi test opt-t ° közötti tartományban van 37-40 ° C-on Csökkentése t ° csökkenéséhez vezet az enzim-aktivitás, és a nagyon alacsony hőmérsékleten (O ° - + 4 ° C-on) enzimaktivitás lényegében megszűnik, mert drámaian megváltoztatja a kinetikai tulajdonságait enzimek. Ezért, a csökkentés az enzim aktivitás reverzibilis: növeli az enzimaktivitást teljesen helyreáll hőmérsékleten.
Fokozott T fenti opt-t ° vezet fokozatos csökkenését aktivitást, és amikor egy bizonyos t az egyes enzimek esetében - a teljes inaktiválódását az enzim, amely visszafordíthatatlan. Amikor t - 60 ° C (némi 70-100 ° C) denaturáljuk enzimfehérje, a pusztítás az aktív centrum az enzim, a kialakulását E-S-komplex lehetetlenné válik, és az enzimatikus reakciót leállítjuk.
(Bizonyos enzim hőre érzékenynek befolyásolhatják a koncentrációt az S, pH, és mások. Tényezők).
A csövet 4 mérésére 4 ml 0,5% keményítő-oldatot és 1 ml nyál 10-szeresére hígítottuk. A csövet 1 helyezzük forráspontú fürdőben az ampulla 2 a jeges fürdőt, a 3 cső -to termosztát 38 ° C-on, hogy elhagyja a csövet 4 szobahőmérsékleten temperature.Cherez 10 perc a minden egyes cső tartalmát vannak osztva 2 rész, és hogy tartsa a minta Fehling, és a másik rész -probu Lugol.
Lugol reakciót. Reakció érzékeli keményítő. Ahhoz, hogy a tartalom a kémcső 1 csepp Lugol-oldat. A megjelenése kék szín jelzi a keményítő jelenlétében.
Fehling reakció. Ahhoz, hogy a tartalmát a cső hozzá körülbelül térfogatának felére a Fehling-reagens. A felülúszó folyadékot melegítjük a láng egy szellem lámpa. A megjelenése egy sárga szín, gördülő egy téglavörös, jelezve a jelenlétét redukáló szénhidrátok.
Eredmény alakú formájában egy táblázat, hogy indokolja a különböző a-amiláz aktivitást a hőmérséklet függvényében.
Optimális - pH különböző enzimek más értéke, attól függően, hogy az aminosav-összetételét enzimek
pH opt nyál-amiláz - 6,8-7,0;
- Hasnyálmirigy lipáz - 7,0-8,5;
- argináz - 9,5- 10,0;
- szacharáz kishechnoy- 5,8-6,2.
Bármilyen változás a reakcióközegben (a savas vagy lúgos oldalon a optimális - pH) aktivitását csökkenti az enzim. Az utóbbit a megváltozásával a disszociációs az ionos csoportok az enzim fehérje (beleértve az aktív oldalon). Ennek eredményeként a konformációja a teljes enzim-molekula és a forma egy aktív centruma. Így a komplementaritás a szubsztrát és az aktív enzim Center megbomlik, a kialakulását az enzim-szubsztrát komplex lelassul, és az enzim aktivitása csökken.
Megváltoztatása disszociációs az ionos csoportok is előfordulhatnak bizonyos szubsztrátok, ami szintén vezet megsértését közötti komplementaritás az aktív hely és a szubsztrát.
Eltolása a pH erősen savas vagy lúgos oldalán okozhat denaturálódását az enzim fehérje veszteség és megsemmisítése a natív konformációját az aktív hely az enzim. Az utóbbi kiküszöböli annak lehetőségét, az enzim-szubsztrát komplex, és vezet az enzim inaktiválás.
1. Abban, hogy három cső 3 ml puffer-oldattal pH = 1,2; 6,8; 10.
2.Vo összes csövet adunk 2 ml 0,5% -os keményítő-oldatot és 1 ml 10-szeresére hígítottuk a nyálban. A csöveket keverjük, és inkubátorba helyezzük 40 ° C-on 10 percig.
3.Probirki lehűtjük, és a tartalmát a reakcióelegy Lugol, és ezzel a Fehling reakciót. Meg kell venni, hogy a reakció a keményítő Lugol oldattal csak akkor pozitív, savas vagy semleges közegben, és Fehling minta átáramlik lúgos közegben.
4.Nablyudayut eredmények és az adatok bekerülnek a táblázatban.
Befolyásolja a aktivátorok és inhibitorok az enzim aktivitásra
A cél létrehozása erősítő vagy gátló hatását különböző ionok katalitikus aktivitását enzimek. Így például, a nátrium és a klorid-ion-stimuláló aktivitását nyál amiláz, és réz-ionok. Ezzel szemben, gátolják azt.
Haladás. A pour csövet 1 ml 10-szeresére hígítottuk a nyálban. Az első cső, adjunk hozzá 1 ml 1% -os oldat nasi másodsorban - 1 ml 1% CuSO 4. tretyu- 1 ml desztillált víz (kontroll). Ezt követően, minden egyes cső túlfeszültség 4 ml 0,5% -os keményítő oldatot, rázza a csövek és helyezzük vízfürdőben vagy termosztát hőmérséklete 38 ° C-on 10 percig. Ezen idő eltelte után a minden egyes cső tartalmát, hogy a keményítő és a reakció Fehling mintát. A kapott adatokat rögzítik a táblázatban.
Aktivátor vagy inhibitor
A mintát keményítőt
Problémák vizsgálati tételek:
Válassza ki a helyes választ.
1- komplex fehérjék;
2- vitamin-származékok;
3- fehérjéket kötő szerkezeti elemek a sejtek
4- biokatalizátorok protein jellegűek.
Válassza ki a helyes választ.
Hatása alatt az enzimek sebességét az enzimatikus kémiai reakciók:
3- változatlan
3. Válassza ki a helyes választ.
1 - növelik a kémiai reakciók sebességének
3 - nem a reakció során felhasznált
4 - érzékenyek a kis pH változásokat
5 - növeli az aktiválási energia
6 - magas specificitás
4. Válassza ki a helyes választ.
1 - növelik a kémiai reakciók sebességének
3 - nem a reakció során felhasznált
4 - érzékenyek a kis pH változásokat
5 - növeli az aktiválási energia
6 - magas specificitás
Válassza ki a helyes választ.
A B1-vitamin egy részét a co-faktor:
Válassza ki a helyes választ.
B2-vitamin egy része kofaktor:
Válassza ki a helyes választ.
PP-vitamin része egy ko-faktor:
Válassza ki a helyes választ.
By piridinzavisimym dehidrogenáz tartalmazza:
1 - származékok B2-vitamin
2 --vitamin-származékok PP
Válassza ki a helyes választ.
Koenzimek tartalmazó B2-vitamin
10. Válassza ki a helyes választ.
Apoenzimmel a következő tulajdonságokkal rendelkezik:
1 egy protein kofaktor komplexet, és
2- rendelkezik nagy katalitikus aktivitással
3. egy származéka vitamin
4- nincs enzimatikus aktivitása
5- határozza meg a fajlagosságot az enzim
Válassza ki a helyes választ.
1- oligomer biokatalizátorok heterogén szerkezetű, de a hatása izogén;
2- anyagok fehérje eredetű, nem rendelkezik a enzim tulajdonságait;
3- enzimek, elven működő a szállítószalag;
1- holoenzim álló apoenzim és kofaktor.
Válassza ki a helyes választ.
Enzimek felgyorsítása kémiai reakciók, mint:
1- elpusztult a reakció során;
2- felgyorsítja a termikus mozgás a molekulák a szubsztrátum;
3- csökkentése reakció aktiválási energia értéke.
13. Válassza ki a helyes választ.
Az alapvető tulajdonságait az aktív hely:
2 - egy nem-fehérje része a holoenzim
5 - stabilizálja apoenzimmel
14. Válassza ki a helyes választ.
Ennek oka az csökkenti az enzim aktivitását a hőmérséklet növekedésével (a fenti 40 °):
1- változtatni a natív konformáció;
2- zavar a harmadlagos szerkezet;
3- bontása az aktív centrum;
4- lehetetlensége kialakulását az enzim-szubsztrát komplex, és így a reakcióterméket;
5- megsértése közötti komplementaritás az aktív centrum és a szubsztrát.
15. Válassza ki a helyes választ.
Ennek oka az csökkenti az enzim aktivitását alacsonyabb hőmérsékleteken
(40 ° C-tól 0 °) van:
1- A denaturálást enzim-fehérjét;
2- megtörni a gyenge kötések (hidrogén, hidrofób)
3- átmeneti lassulás csökkenése miatt a kinetikai tulajdonságait az enzim és a szubsztrát-molekulák;
4- lassul kialakulását az enzim-szubsztrát komplex;
5- változás a konformációjában az enzim.
Válassza ki a helyes választ.
A citoplazmatikus enzimek optimális pH értéken,:
Válassza ki a helyes választ.
A hőmérséklet, amelynél az enzim denaturálja:
18. Válassza ki a helyes választ.
Ennek oka az a változó az enzimaktivitást a hőmérséklet növekedésével 50-100 ° C:
1- megsértése közötti kiegészítő enzim aktív helye és a hordozó;
2- változás sebessége szubsztrát molekulák;
3- megsemmisítése a natív konformációját az enzim fehérje;
4- peptidkötések hidrolízisét egy molekula enzim.
Válassza ki a helyes választ.
A sajátossága az enzim komplex határozza meg a szerkezet
20. Válassza ki a helyes választ.
Az aktív helyén az enzim a következő tulajdonságokkal rendelkezik:
1 egy része, amely közvetlen kölcsönhatásba lép a szubsztrátum és
részt vesz a katalízis
2 közötti az aktív hely és a hordozón van a complementarity-
3- aktív centrum egy viszonylag kis részét az enzim-molekula
4. az aktív központban tartalmaz csak poláros aminosavak
21. Válassza ki a helyes választ.
A fő funkciók és a tulajdonságait az aktív centrum
1 - biztosítja a kialakulását egy enzim-szubsztrát komplex
2 - képződést hidrofób molekulában enzim
3 - egy viszonylag kis részét az enzim-molekula
4 - nem-fehérje része a holoenzim
Válassza ki a helyes választ.
A helyén az enzim felelős molekula szubsztrát tapadás és végrehajtása enzimes katalízis nevezik:
1- hidrofób Center
2 katalitikus hely
3- aktív centrumában
4 adszorpciós központ
5 allosztérlkus központ
23. Válassza ki a helyes választ.
Elvégzéséhez az enzimatikus reakció szükségessé:
1- bizonyos orientációja a szubsztrát az aktív oldalon az enzim
2- kölcsönös konformációs változás enzim és a szubsztrát
3- jelenlétében alloszterikus központ
4- komplementaritás képez az aktív centrum az enzim és a szubsztrát
Válassza ki a helyes választ.
A aktivitását alloszterikus enzimek szabályozza hozzáadásával modulátorok, hogy:
1- aktív centrumában
3 - szabályozó központok
5- katalitikus centrumban
6- szubsztrát Center
Válassza ki a helyes választ.
Aktiválása alloszterikus enzimek úgy történik:
1- foszforiláció enzim
2- interakció sztérikusan távoli telephelyek enzimet
3- törés közötti kötések a promoterok
4- kooperatív interakció promoterok
Válassza ki a helyes választ.
Konformációs változást okoz, ami változásokat aktivitásának alloszterikus enzimek:
1- foszforiláció enzim
2- peptidkötések hidrolízisét
3- szünet közötti kötések alegységek
4- változás kooperatív interakció alegységek
27. Válassza ki a helyes választ.
Aktiválásakor enzimek korlátozott proteolízis történik:
1- hasítása rövid peptideket proenzim
2- csatlakozott a pepiidnek az aktív helyén az enzim
3- enzim konformációs változások és a kialakulását az aktív centrum
4- koenzim hasítási enzim
28. Válassza ki a helyes választ.
Kompetitív gátlás akkor történik, amikor:
1 - szubsztrát és inhibitor hasonló szerkezetű
2- szubsztrát és inhibitor nem hasonló szerkezetű
3- inhibitor kötődik az aktív helyén az enzim
4- inhibitort nem kötődik az aktív helyén az enzim, és a másik része a felület az enzim
29. Válassza ki a helyes választ.
A reverzibilis enzim gátlás akkor történik, ha:
1- enzim inhibitor kötött ionos kötéssel
2- enzimet és az inhibitort hidrogénkötésű
3- enzim inhibitor köti hidrofób kölcsönhatások
4- enzim és az inhibitor kovalensen kapcsolódik
Válassza ki a helyes választ.
Irreverzibilis enzim gátlás akkor, ha:
1- enzim és az inhibitor kovalensen kapcsolódik
2- enzimet és az inhibitort hidrogénkötésű
3- enzim inhibitor köti hidrofób kölcsönhatások
4- enzim inhibitor kötött ionos kötéssel
Válassza ki a helyes választ.
Minden enzimek osztályokba soroljuk alapján:
1- katalizált kémiai reakció típusa
2- kémiai természete az enzim
3- kémiai jellege a szubsztrát
Válassza ki a helyes választ.
Az alapja az osztás osztályok enzimek:
1- aljzatban
2- szerkezet a reakciótermékek
3- katalizált típusú reakcióban
4 szerkezete koenzim
33. Válassza ki a helyes választ.
Enzimeket használnak annak érdekében, hogy enzimodiagnostiki Bíróság:
Van orgona-1-
2- áramlás a vérbe, amikor sérült szervek
3- aktivitása alacsony, vagy teljesen hiányzik a vér szérum normális
4 nagy a stabilitásuk
34. Válassza ki a helyes választ.
Az alapvető irányai orvosi alkalmazása a proteolitikus enzimek (pepszin, tripszin)
1 tisztítására sebek és elhalt szöveti metszeteken
2- a rosszindulatú tumorok kezelésére
3- elégtelen szintézisét ezen enzimek a szervezetben vagy szekrécióját
4- diagnosztizálására gyomor-bélrendszeri betegségek
5- kezelése fehérje emésztés a gyomorban
Válassza ki a helyes választ.
A akut pancreatitis, az enzimek a vérben:
Válassza ki a helyes választ.
Az akut fájdalom a régióban a szív kiderült preferenciális növekedését vérszintjét aminotranszferázok
37.Vyberite helyes válaszok
Csökkentése vérplazma-fehérje (hypoproteinemia) eredmények:
1, hogy növelje az ozmotikus nyomás a kapillárisok
2- okot ödéma
3- csökkentésére onkotikus nyomás
4-, hogy növelje a szállítási zsírsavak plazma albumin
38.Vyberite helyes válaszok
Hypoproteinaemia mennyiségének csökkentésével albumin figyelhető meg:
1- bioszintézis fokozza a vér fehérjék
2- lézió májsejtek
3- fehérje éhezés
4- súlyos égési sérülést
5- vese
6- túlzott fehérje bevitel étellel
Főbb referenciák:
1. Biokémiai előadások
4. Berezov TT Korovkin VF Biological Chemistry 1982.
5. Stroyev VA Biological Chemistry 1986.
6. Nikolaev AY Biological Chemistry 1989.
7. Byshevsky AS Tersenov OA Biokémia vracha.1984.
LIST bővebben:
1. Vándor L. Biokémia Mir. 1984
2. A. White Hengler F. Smith, E. et al. Fundamentals of Biochemistry, M. 1981
4. Korovkin BF Enzimek az emberi életet. L. Medicine 1972