Maláta enzimek és szubsztrátok Hlavacek 1977 f, és Lhotsky
Maláta enzimek és szubsztrátok
Enzimek hasító keményítő
Hidrolitikus hasítása keményítő (amiloliz) a cefrézés maláta katalizálják amilóz. Ezek mellett a maláta tartalmaz több csoport az enzimek amiloglükozidázt és transzferáz, melyek megtámadják bizonyos keményítő bomlástermékek; azonban a mennyiségi kapcsolat ezek csak másodlagos jelentőségű, ha a cefrézés.
Amikor cefrézés a természetes szubsztrát a keményítő tartalmaz a maláta. Csakúgy, mint a természetes keményítő, ez nem egy egyetlen vegyi anyag, és egy keveréket tartalmazó eredetétől függően a 20 és 25% amilózt és 75-80% amilopektint tartalmaz.
Az amilóz-molekula képezi, hosszú, elágazás nélküli, spiralnosvernutye láncmolekulák álló # 945;-glükóz összekapcsolt glükozid kötések helyzetében # 945; -1,4. A glükózegységek száma molekulák különböző, és 60 és 600 amilóz oldódik vízben, és az oldathoz jód kékre festődött. Meyer [1], amilóz alatt # 946; maláta amiláz teljesen hidrolizáljuk, maltóz.
amilopektin molekula áll rövid elágazó láncokat. Együtt linkeket az állam # 945; -1,4 az elágazási helyeken is megtalálhatók kommunikáció # 945; -1,6. Glükózegységek a molekulában, van mintegy 3000 Árpa amilopektin tartalmaz őket McLeod [2] 24-26, míg a csak 17-18 maláta. Az amilopektin fűtetlen vízben oldhatatlan, alkot paszta hevítve.
Maláta tartalmaz két amilázok hasítják a keményítőt maltóz és dextrinek. Az egyik katalizálja a reakciót, amelyben a kék szín gyorsan eltűnik jódoldattal, de a maltóz termelt viszonylag kicsi; Ezt nevezik amiláz vagy dekstriniruyuschey # 945-amiláz (# 945; 1,4-glükán-4-glucanohydrolases, EC 3.2.1 L.). Az intézkedés alapján a második amiláz kék szín jód-oldattal megszűnik, csak ha nagy mennyiségű maltóz; ez cukorrá amiláz vagy # 946-amiláz (# 946; -1,4-glyukanmaltogidrolaza, EC 3.2.1.2) *.
* (Szimbólumok # 945; és # 946; lásd az optikai formáját a kapott cukor (# 945; -maltoza vagy # 946; -maltoza). )
Dekstriniruyuschaya # 945-amiláz. Ez egy tipikus összetevője a maláta. # 945-amiláz aktivált malátázás során, az árpa Kneen de úgy találta, hogy csak 1944-ben [3]. Katalizálja a hasítási # 945; -1.4 glikozidos kötést. .. Mindkét molekula keményítő komponensek, azaz, az amilóz és amilopektin, a egyenetlenül törött belsejében; csak az utolsó kapcsolat nem hidrolizál. Cseppfolyósítása és dextrinizáció fordul elő, amely abban nyilvánul meg, gyors csökkenés az oldat viszkozitását (hígítás cefre). Cseppfolyósítása keményítő paszta egyik funkciója maláta # 945; amiláz. Előadás a részvétel egyéb hígítása enzim (amilofosfatazy) jelenleg nem tekinthető indokoltnak. Jellemző, hogy # 945-amiláz okoz rendkívül a viszkozitás gyors csökkenését keményítő paszta, amelynek redukáló egyidejűleg növekszik nagyon lassan. Kék jód reakciója keményítőpaszta (azaz. E. Az amilopektin oldat) alatti # 945-amiláz gyorsan változik keresztül vörös, barna igen ahroicheskoy pont, nevezetesen alacsony redukáló hatású.
A természetes környezetben, azaz, a maláta kivonat és a zsúfoltság, és a # 945; ..- Amiláz hőmérsékleti optimuma 70 ° C; inaktiváljuk 80 ° C-on Az optimális pH-zóna 5-6 egyértelmű maximális pH görbét. Ez stabil pH-tartományban S-től 9 és # 945-amiláz igen érzékenyek a savassága (a kislotoneustoychivoy); oxidáció révén inaktivált és pH = 3 0 ° C-on, vagy a pH-érték 4,2-4,3, 20 ° C-on
cukorrá # 946-amiláz. Ez tartalmazza az árpa, és annak térfogatát malátázás során (csírázás) jelentősen megnövekedett. # 946-amiláz magas képesek katalizálni hasítását keményítő maltóz. Ez nem folyósítja oldhatatlan natív keményítő vagy akár keményítőpaszta.
Egyenes láncú amiláz # 946-amiláz hasítja másodlagos # 945; -1.4 glükozidos kötést, nevezetesen a nem megújuló (nem-aldehid) lánc végein. A maltóz fokozatosan hasítja az egyes láncok ugyanazon molekula. A hasítás amilopektin is előfordul, de az enzim megtámadja a elágazó láncú amilopektin molekulához egyszerre több térbeli láncok, mégpedig pontok divergencia, ahol a kommunikáció # 945; -1,6, amelyhez a hasító leáll.
A viszkozitás a keményítő paszta hatására # 945; amiláz lassan csökken, míg csökkenti a teljesítményt egyenletesen növekszik. Jód elszíneződés kékről lila nagyon lassan, majd a piros, de ahroicheskoy pont nem éri el.
A hőmérséklet optimuma # 946-amiláz a maláta kivonat és a torlódás 60-65 ° C; inaktiválódik 75 ° C-on Optimális pH 4,5-5 zóna szerint más adatok - 4,65 40-50 ° C hőmérsékleten, amelynek a maximuma pH elmosódott görbét.
szisztémás hatás # 945; - és # 946; amiláz. Amiláz (diasztáz) tartalmazott a maláta a hagyományos típusú és különleges diasztatikus maláta természetes keveréke # 945; - és # 946-amiláz, amelyben # 946-amiláz mennyiségileg dominál # 945; amiláz.
A egyidejű hatása mind amiláz keményítő hidrolízise sokkal mélyebb, mint a független hatásának egyik ilyen enzimek, és maltóz így kapott 75-80%.
Elcukrosítása amilóz és amilopektin a véges csoportok # 946-amiláz végén kezdődik az értéklánc, míg a # 945-amiláz támadások a belsejében a szubsztrát molekula láncok.
Alacsonyabb és magasabb dextrinek keletkeznek együtt maltóz hatására # 945; amiláz amilóz és amilopektin. Magasabb dextrin is kialakulnak hatására # 946-amiláz a amilopektin. Dextrinek kedves és eritrogranulozy # 945-amiláz bontja le azokat, # 945; -1,6 kötvények, hogy az új központok alakulnak akció # 946; amiláz. ezáltal # 945-amiláz aktivitás nő # 946; amiláz. Ezen túlmenően, # 945-amiláz támadások dextrinek hexóz típusú, kialakítva az intézkedés # 946; amiláz amilóz.
Dextrin normális egyenes láncú mind cukorrá amiláz. Ebben az esetben, # 946-amiláz biztosít maltóz és maltotrióz bit, és a # 945-amiláz - maltóz, glukóz és maltotrióz, amely tovább bontható maltóz és glükóz. Dextrin elágazó láncú szívesen elágazási helyek. Ezáltal alacsonyabb dextrin, néha oligoszacharidok, triszacharidok és többnyire izomaltoz. Az ilyen elágazó láncú aminosavak, amelyek tovább nem hidrolizált enzimek, körülbelül 25-30%, és ezek az úgynevezett end-dextrinek.
A különbség az optimális hőmérsékletű # 945; - és # 946-amiláz használják a gyakorlatban, hogy állítsa be a közötti kölcsönhatás mindkét enzim úgy, hogy a kiválasztás a megfelelő hőmérsékleten tartjuk az egyik aktivitása enzim másik felett.
Maláta amiloglükozidáz, például # 945; - és # 946-glükozidáz, # 946; -h-fruktozidaza - ez hidrolizáló enzimekkel, hogy reagálnak az azonos módon amiláz, amely azonban nem hidrolizált keményítő, de csak néhány, a hasadási termékek.
Transglyukozidazy inkább nem-hidrolizáló enzimekkel, azonban a mechanizmus a által katalizált reakciók hidrolázok hasonló mechanizmussal. A maláta tartalmaz transglyukozidazy, foszforilező vagy foszforiláz és a nem-foszforiláló például tsiklodekstrinaza, amilomaltaza és mások. Mindezek az enzimek katalizálják a átadása cukor gyökök. Technológiai jelentősége másodlagos.
Enzimek lebontják fehérje
Hasítása fehérjék (proteolízis) katalizálja paszta-SRI csoportból származó enzimekkel a proteázok vagy peptidázok (peptid hidrolázok, EC 34), hidrolizáljuk peptidkötések jelentése CO = NH =. Ők vannak osztva endopeptidáz vagy proteáz (peptidogidrolazy peptid, EC 3,44), vagy peptidáz és exopeptidáz (dipeptid hidroláz, EC 3.4.3).
A torlódási szubsztrátok maradékok árpa fehérje anyag, azaz. E. Leykozina, edestina, hordein és glutelin részben módosítva a malátázási eljárás (például, koaguláltatjuk szárítás után), és azok hasítási termékek, azaz. E. Albumozy, peptonok és polipeptidek.
Néhány fehérje anyagok alkotnak nyitott láncok aminosavak peptidkötésekkel kapcsolt szabad amin végcsoportok = NH2 és = COOH karboxilcsoportok. Eltekintve ezek a fehérjék a molekula lehet diaminocarboxylic savak amino- és karboxil-csoportjai dikarbonsavak. Amíg Egyes proteinek peptid láncok, amelyek le vannak zárva a gyűrűt, nem rendelkeznek a végső amin és karboxilcsoportok.
Árpa maláta és egy enzimet tartalmazó csoportjából endopeptidázok (proteinázok), és legalább két eksopeptidaz (peptidázok). Ezek hidrolizált hatására komplement.
Endopeptidáz (proteináz). Mint egy igazi proteináz, az árpa és a maláta endopeptidáz hidrolizálja belső peptidkötések kialakulásához fehérjék. Ahol az abszorbeálandó makromolekula fehérje hasítása kisebb részecskék, azaz. E. polipeptidek kisebb molekulatömegű. Hasonlóképpen, a másik proteázok, és árpamaláta proteináz aktívan működnek a módosított fehérjék, mint a denaturált, mint a natív fehérjék.
A azok tulajdonságait és árpamaláta proteináz jelentése egy enzim, például papain, nagyon gyakori a növényekben. Az optimális hőmérséklet 50-60 ° C között, az optimális pH-tartomány 4,6-4,9 a szubsztráttól függően. Proteináz viszonylag stabil, magas hőmérsékleten, és így különbözik a peptidázok. A legstabilabb a izoelektromos régió, azaz. E. A pH 4,4 és 4,6 közötti. By Kolbahu, az enzimaktivitást a vizes közegben után csökken csak 1 óra hosszat 30 ° C-on; 70 ° C-on, 1 óra alatt, hogy teljesen megsemmisült.
Katalizált hidrolízis maláta proteináz fokozatosan történik. Között fehérjék és polipeptidek osztották a számos közbenső termékek, amelyek közül a legfontosabb a peptonok, más néven proteóz, albumozy és t. D. Ez a magasabb hasítási termékei kolloid jellegű, amelyeknek átlagos fehérje tulajdonságait. Ezek kicsapjuk savas közegben tannin, azonban biuret reakció (azaz. E. reakció réz-szulfát lúgos fehérje oldat) vannak színezve rózsaszín bíborszínű helyett. A forrás peptonok koaguláció nem. Az oldatok felületaktív, és ezek párzás rázatás könnyen képeznek habot.
Az utóbbi mértéke hasításának fehérjék katalizált maláta proteináz olyan polipeptidek. Ezek csak részben makromolekuláris anyagokat kolloidális tulajdonságai. Normális esetben polipeptidek képezik molekuláris megoldások, könnyen diffundálnak. Általános szabály, hogy nem reagál a fehérjék és kivált tannin. Polipeptidek szubsztrátumokkal peptidázok, amelyek kiegészítik a proteázok hatására.
Exopeptidáz (peptidáz). peptidáz komplex képviseli két enzim a maláta, de hagyjuk, hogy mindkét.
A peptidázok hasítását katalizálják a terminális aminosavak a peptidek, amelyek alakulnak ki először dipeptidek és végül, az aminosavak. Characterized peptidáz szubsztrát specifitás. Köztük van dipeptidáz hidrolizáljuk csak dipeptidek és polipeptidazy hidrolizáljuk magasabb tartalmazó peptidek a molekulában legalább három aminosavat tartalmaznak. A peptidázok csoport különböznek aminopolipeptidazy amelynek aktivitása határozza meg a jelenlévő szabad amino- és karboxipeptidáz igénylő szabad karboxilcsoportot van jelen.
Minden malátás peptidázok van egy optimális pH-ja gyengén lúgos közötti tartományban, pH = 7 és 8, és a hőmérséklet-optimuma 40 ° C-on PH 6-nál, ahol a proteolízis történik csírázó árpa, peptidázok kifejezettebb aktivitása, míg a pH = 4,5-5,0 (optimum proteinázok) peptidáz inaktivált. A vizes oldatot, az aktivitása peptidázok csökkentett már 50 ° C-60 ° C-peptidáz gyorsan inaktiválódik.
Enzimek, hogy hasítják a foszforsav-észterek
Amikor cefrézés nagy jelentőséget enzim katalizálja a hidrolízisét a foszforsav-észterek.
foszforsav hasítás technikailag nagyon fontos, mert a közvetlen befolyása savasság és a puffer köztitermékek és sörfőzés rendszer.
Maláta fosfoesteraz természetes szubsztrátot a foszforsav-észterek, amelyek túlsúlyban maláta fitin. Ezt a keveréket kzltsisvyh és magnézium a fitinsav sói, amely inozit geksafosfornym észtert. A foszfatidok foszfor kötött, mint egy észter glicerin, mivel foszforsav-észter-nukleotidokat tartalmaznak ribózt kapcsolódik a pirimidin vagy purin bázis.
Malt a legfontosabb fosfoesterazoy fitáz (mezoinozitgeksafosfatfosfogidrolaza, EC 3.1.3.8). Ő nagyon aktív. Fitáz fitin lassan hasítja a foszforsav. Ez gyárt különböző komplex inozitol-foszfát-észterek, amelyek végül hozam inozit és szervetlen foszfát. Együtt a fitáz is leírták saharofosforilaza, nukleotidpirofosfataza, glitserofosfataza rofosfataza és pi.
Optimális pH-maláta foszfatázok található egy viszonylag szűk tartományban - 5-5,5. A magas hőmérséklet érzékenyek a különböző módon. Az optimális hőmérséklet-tartomány 40-50 ° C-on nagyon közel van a hőmérséklet-tartományban a peptidázok (proteázok).