Biológiai funkciói fehérjék


9. fejezet A biológiai proteinek funkcióját



  1. A katalizátort (enzim) funkció:

Számos biokémiai reakciók nappali-organizmusok eljárni enyhe körülmények között közeli hőmérsékleten 40S és pH-értékek közel semleges. Ilyen körülmények között, vagyis az áramlás sebessége a többség a reakciók elhanyagolható, így specifikus biológiai katalizátorok azok ésszerű gyakorlására szükség - enzimek. Még egy egyszerű reakció, mint a kiszáradás, a szén-neked: az enzim által katalizált karboanhidráz. Általánosságban, az összes reakció, kivéve a reakcióban a víz fotolízis 2H2 O4H + + 4e - + O2. az élő szervezetek katalizálják enzimeket. Jellemzően, enzimek - az vagy fehérjék vagy fehérje komplexek bármilyen kofaktor - fémion vagy egy speciális szerves molekula. Az enzimek magas, olykor egyetlen szelektív intézkedés. Például, az enzimek katalizálják összekötő -aminosavak megfelelő T-RNS fehérje bioszintézis, katalizálni csak az L-aminosavak és nem katalizálni D-aminosavak.

  1. Szállítás proteinek funkcióját:

Sejteken belül meg kell kapnia számos olyan anyagot, amelyek a építőanyagot és az energiát. Ugyanakkor, az összes biológiai membránok vannak kialakítva ugyanazon elv - a kétrétegű lipidek, amelyek merített különböző fehérjék, makromolekulák és hidrofil régióit koncentrálódnak a membrán felületén, és a hidrofób „farok” - a membrán vastagsága. Egy ilyen szerkezet impermeábilis mint esszenciális összetevő a cukrok, aminosavak, ionok az alkálifémek. Lépésük sejt révén specifikus transzport fehérjék ágyazva a sejtmembránon. Például, a baktériumok egy speciális fehérje biztosítja a közlekedést az egész külső membrán laktóz - laktóz.

Laktóz a nemzetközi nómenklatúra kijelölt ß-galatkozid, így a közlekedési nevű fehérje ß-galaktozidpermeazoy.

Egy fontos példa az anyagok szállítására át a biológiai membránokon a koncentrációgradienssel szemben egy Na-K-edik szivattyú. Munkája során a játékos három pozitív ionokat Na + ki a cella minden két pozitív ionok K + a sejtben. Ez a munka kíséri elektromos potenciál felhalmozódását különbség a sejtmembránon. Ahol ATP hasad ad energiát. A molekuláris alapját a nátrium-kálium pumpa avatták közelmúltban, kiderült, hogy az enzim, amely lebontja az ATP - nátrium-kaliyzavisimaya ATPáz. A szivattyú működik az az elv, nyitó és záró a csatornákat. A kötődő molekulák „csatorna” egy fehérje nátrium-ionok vezet zavar a hidrogénkötések, és ezáltal megváltoztatja konformációját. Szokásos -hélix, ahol minden egyes tekercs esik a 3.6 aminosavak válik „laza” -hélix (4.4 aminosav). Az eredmény egy belső üreg, elegendő a folyosón a nátrium-ionok, de túl szűk a kálium-ion. Letétele után Na + -hélix válik szorosan tekercselt spirál 310 (egy kör 3 aminosavat, és a hidrogén-kötést - minden 10. atom). Ahol a nátrium csatorna zárva van, és a szomszédos fal káliumcsatorna bővülő, kálium-ionok haladjanak keresztül a sejtbe. Nátrium-kálium pumpa elvén működik egy perisztaltikus szivattyú (emlékezteti előmozdítása élelmiszer bolus a bél nyálkahártyáján keresztül), amelynek működési elv azon alapul, váltakozó kompressziós és expanziós a hajlékony csövek.

A többsejtű élőlények, van egy rendszer anyagok szállítására egy szervből a másikba. Az első a már említett 6. fejezetben (26.o.) hemoglobin. szérum albumin - Ezen túlmenően, a transzport fehérje tartózkodik a plazmában. Ez a fehérje egyedülálló képessége, hogy stabil komplexeket képeznek zsírsavak által generált zsírok emésztését, bizonyos hidrofób aminosavak (például, triptofán) a szteroid hormonok, valamint a sok gyógyszerek, például aszpirin, szulfonamidok, bizonyos penicillinek. Egy másik példa a közös hordozó fehérje vezethet transzferrin (vas szállítása biztosítja ionok) és tseruplazmin (hordozó réz-ionok).

  1. Receptor funkció:

Nagy jelentőséggel bír, különösen a működése a többsejtű organizmusok, amelyek receptor fehérjéket. szerelve a sejtek plazmamembránján és kiszolgáló olvasni, és átalakítsa a különböző jeleket a sejtbe, mind a környezetre, valamint más sejtek. A legtöbbet tanulmányozott okozhat acetilkolin receptorokhoz. található a sejtmembránon egyes interneuronok kapcsolatok, beleértve az agykérget, és idegizomgócaiban. Ezek a fehérjék specifikusan kölcsönhatásba lépnek acetilkolin CH3 C (O) - OCH 2CH 2 N + (CH3) 3, és az válaszol egy jel továbbítására a sejtbe. Kézhezvétele után és átalakítás a neurotranszmitter jel el kell távolítani a sejtek készen észlelni, hogy a következő jel. Erre a célra egy speciális enzim - acetil-kolin-. hidrolízisét katalizálja az acetilkolin-acetát és kolin. Számos hormon nem hatolnak a célsejten belül található, és specifikus receptorokhoz kötődnek, az ezen sejtek felszínén. Az ilyen kötődés egy jelet, amely kiváltja a fiziológiai folyamatok a sejtben. Erre példa az inzulin hormon adenilát-cikláz rendszert. Az inzulin receptor egy glikoprotein behatoló plasmalemma. Való kötődéskor a hormon receptor része ennek az összetett fehérje ez a katalizátor aktiválásának belső rész képviselő adenilátcikláz enzimet. Ez az enzim szintetizálja az ATP-től ciklusos adenozin Monofoszforsav-tu (cAMP), amely viszont katalizálja kulcsfontosságú lépés oxidációja poliszacharidok - a glikogén átalakulását glükózzá származék monomer glükóz-1-foszfát, amelyet tovább kitéve oxidatív lebomlást, kíséretében nagy mennyiségű ADP foszforiláció.

  1. Védelmi funkció:

Az immunrendszer képes reagálni a előfordulása idegen részecskék generációs nagyszámú limfociták képesek ezeket az egyedi részecskék sérült, amely lehet idegen sejteket, mint például a patogén baktériumok, rákos sejtek, szupermolekuláris részecskék, mint a vírusok, makromolekulák, beleértve a külföldi fehérjéket. Az egyik csoport a limfociták - B-sejtek. Gyárt speciális fehérjéket szekretálódik a keringési rendszer, amely felismeri az idegen részecskék, ezáltal egy nagyon specifikus sor a pusztítás a szakaszban. Ezek a fehérjék úgynevezett immunglobulinok. Idegen anyagok okoznak az immunválasz nevezzük antigéneket. és a rájuk vonatkozó immunglobulinok - antitestek. Ha antigén működik, mint egy nagy molekula, például egy fehérjemolekula, az antitest nem ismeri fel a teljes molekula, és annak meghatározott területen, az úgynevezett antigén determináns. Az a tény, hogy az immunglobulinok kölcsönhatásba lépnek egy viszonylag kis része a polimer-antigén, amely lehetővé teszi, hogy antitesteket termelnek specifikusan felismerik néhány kisebb molekulák a természetben nem található. A klasszikus példa - dinitro maradékot. Beadva a kísérleti állatokon dinitro konjugátum bármilyen fehérje kezd termelni specifikusan felismerő ellenanyagok különböző származékok dinitro-fenol. De azzal, hogy a tiszta dinitrofenolt az immunrendszer válasz nem. Az ilyen anyagok, amelyek szolgálhatnak antigén determinánsok, de nem képesek immunválasz kiváltására, az úgynevezett haptének.

Antitestek épített négy polipeptidláncból kapcsolódnak egymáshoz diszulfid-hidakkal. Az egyszerűsített szerkezete immunoglobulin G osztály diagram mutatja az alábbi ábra.

Két polipeptid lánc van egy mérete körülbelül 200 aminosavat, és az úgynevezett könnyű lánc (L-lánc). Két másik kétszer méretű, és az úgynevezett nehéz láncokat (H-láncok). Az N-terminális mindkét lánc egy variábilis régiója a mérete egy kicsit több, mint 100 aminosav, amely eltér immunglobulinok, hangolt különböző antigén - ez határozza meg a fajlagosságot a limfocita populációban.

Variabelnaya on-domént képez központ kormányzati közvetlen összekapcsolása-yuschiysya, meghatározott-lennym antigén-nom vagy haptén többi, a könnyű lánc komponenst polo bor molekula, míg a nehéz - ¾. Ez nem függ, hogy milyen típusú immunoglobu-ling. Ez a terület az úgynevezett AZT JELENTI, con-stantnoy.

Az áramkör a molekula szerkezete immunoglobu lin-: H-lánc - nehéz lánc, L-lánc - könnyű lánc, a VH és VL - variábilis régió nehéz és könnyű láncokat.


Szerint a közölt-leniyam képviseletet, minden egyes típusára immunoglo Bulina termelt csoport a B-limfociták, hogy történt egy közös prekurzor. Ez a csoport az úgynevezett limfocita klón. Az első sikereket a tanulmány szerkezetének immunglobulinok összefüggésbe hozták a tanulmány az immunglobulinok származnak myeloma betegek (patológia társított túltermelés bizonyos típusú immunglobulinok). A betegek egyik benőtt malignus klón B-limfociták, generált hatalmas számú egyedi immunglobulin, amely viszonylag könnyen el lehet választani a többi. További myeloma sejt fúzió a fuvarozók képesek korlátlan szaporodás normális B-limfociták egy natív antitest egyedi program által adott kísérletező jellegét. Az így kapott sejteket, hibridómákat megtartja a termelési kapacitást, korlátlan szaporodás, és ezért csak a specifikus ellenanyagot. Mivel a hibridómák származnak egyetlen fuzionált sejt, az általuk képviselt egyetlen klón; antitestek a belőlük nyert úgynevezett monoklonális antitestek (MAb).

  1. Szerkezeti jellemzője:

Együtt fehérjék teljesítő vékony nagy értékű függvények, vannak fehérjék, amelyek elsősorban strukturális jelentést. Ők biztosítják a mechanikai szilárdság és egyéb mechanikai tulajdonságait a különböző szövetek az élő szervezetekre. Ez elsősorban a kollagén - a fő protein komponense az extracelluláris mátrix kötőszövet. Emlősökben, a kollagén teszi ki 25% a teljes tömegére fehérjék. Kollagén szintetizálódik fibroblasztok - a fő sejtjei kötőszövet. Kezdetben úgy van kialakítva a prokollagén formájában - prekurzor, amely kiterjeszti a fibroblasztokban egyes kémiai kezelések álló oxidáló prolinmaradékokra a hidroxi-prolin és bizonyos lizin maradékok -hidroxi. A kollagén formáljuk három csavart egy spirális polipeptid lánc közül már kombinált fibroblaszt kollagénrost átmérője több száz nanométer, és az utolsó - a láthatóvá mikroszkóp a kollagén szál.

Az elasztikus szövetek - a bőr, a vérerek falában, tüdő - mellett kollagén extracelluláris mátrix fehérjét tartalmaz, elasztin. képes elég széles körű, hogy nyúlik, és visszatér az eredeti állapotába.

Egy másik példa a szerkezeti fehérje - fibroin selyem lepke hernyók szekretált képződése során a báb, és amely a fő összetevője a selyem szál.

  1. motor fehérje

Izom-összehúzódás az a folyamat, amely során kerül sor az átalakítás a kémiai energia formájában tárolt energia gazdag molekulák, a pirofoszfát kötvények ATP mechanikai munkává. Közvetlenül a folyamatban részt vevő csökkenési két fehérje - aktin és a miozin.

A miozin egy olyan fehérje szokatlan szerkezet, amely hosszú rostos része (farok) és két globuláris fej. A teljes hossza az egyik molekula körülbelül 1600 nm, amelynek a részesedése a fejek figyelembe veszi a mintegy 200 nm-nél. A miozin rendszerint elkülönített hexamer által alkotott két azonos polipeptid lánc molekulatömegű 200.000 egyes ( „nehéz lánc”) és négy „könnyű láncai” egy molekulatömege körülbelül 20 000. A nehéz láncok spirálisan csavart egymás körül, alkotó a farok és szállítására egyik végén a globuláris fej, a könnyű láncokkal asszociálódnak. A miozin fejek két fontos funkcionális központ - a katalitikus centrumot, amely képes bizonyos körülmények között, hogy végezze el a hidrolitikus hasítása --pirofoszfát kötvények ATP, és a központ, amely a képességét, hogy specifikusan kötődnek más izomfehérjék - aktin.

Az aktin egy globuláris proteint, amelynek molekulatömege 42 000. Ebben a formában az úgynevezett G-aktin. Azonban, azt a képességét, hogy polimerizálódik, hogy kialakítsák a hosszú szerkezete, az úgynevezett F-aktin. Ebben a formában, amely képes kölcsönhatásba lépni aktin miozin fej, egy fontos jellemzője ennek a folyamatnak függ ATP jelenlétében. Kellően magas ATP-koncentráció kialakult komplex aktin és a miozin, összeesik. Miután a fellépés miozin ATPáz (enzim) fordul elő ATP hidrolízis, a komplexet kinyerjük újra. Ez a folyamat könnyen megfigyelhető tartalmazó oldatban mindkét protein. Az ATP hiányában a eredményeként a kialakulását a nagy molekulatömegű komplex, az oldat viszkózussá válik. Hozzáadásakor ATP viszkozitása erősen csökken a megsemmisítése a komplex, majd fokozatosan helyreáll, mint az ATP hidrolízise. Ezek a kölcsönhatások fontos szerepet játszanak az izom-összehúzódás.

  1. antibiotikumok:

A nagy és rendkívül fontos gyakorlati szempontból, egy csoport természetes szerves vegyületek antibiotikumok - anyagok mikrobiális eredetű, felosztott speciális típusú mikroorganizmusok és gátolja a növekedést más versengő mikroorganizmusok. A felfedezés és az antibiotikumok használata elő a 40. év. forradalom a fertőző betegségek kezelésére baktériumok okozta. Meg kell jegyezni, hogy a legtöbb esetben, a vírusok nem jár az antibiotikumok és alkalmazásuk vírusellenes gyógyszerek hatástalanok.

Az első a gyakorlatban a penicillin csoport antibiotikumok vezettek be. Példák közé tartozik a benzil-penicillin és az ampicillin:

Kapcsolódó cikkek