Keratin - - Mi ez?
Mi a keratin? Miért épül a keratin a keratinra, miért javul a keratin miatt a korrekció? Ezt a cikkem részletesebben kifejtette.
A keratin egy fibrilláris fehérjék családja. mechanikai szilárdsággal rendelkezik. amely a biológiai eredetű anyagok közül csak a kitin. Általánosságban elmondható, hogy a keratin a bőr epidermisz szarva származékaiból áll - olyan szerkezetek, mint a haj. körmök. szaruhártya orrszarvú. tollak és egy madárcsőrű rögök stb.
TÖRTÉNELEM: A keratin új nómenklatúrája szerint ez a család magában foglalja a citokeratinokat is. amely a hámsejtek intracelluláris citoszkeletonjának legtartósabb elemeit képezi.
Az α-keratin tanulmányai fontos szerepet játszanak a sokkal összetettebb globuláris fehérjék modern ábrázolásának kialakításában.
A fehérjék első röntgen szerkezeti vizsgálata az 1930-as években kezdődött. William Astbury angol fizikus és molekuláris biológus (William Astbury) megmutatta, hogy a diffrakciós minta egy röntgen sugárból származik. (főleg α-keratinból álló) szál- vagy gyapjúszálak felé irányul, a haj tengely mentén mintegy 0,515-0,520 nm (nanométer) hosszúságú ismétlődő egységeket tartalmaz. A megfigyelések eredményeképpen azt javasolták, hogy a családban lévő fehérjék polipeptidláncai nem teljesen meghosszabbodnak, hanem rendszeresen csavarták vagy csavarják. Később Pauling és Creek önállóan azt javasolta, hogy a keratin α-helikái 0,54 nm-es szögletű kettős héjak formájában kerüljenek kialakításra. Ez az eltérés az Astberi értékével annak a ténynek tudható be, hogy a keratin két jobb oldali spirálja a bal spirálhoz képest egymáshoz képest csavarodik.
TULAJDONSÁGOK: A fehérje másodlagos szerkezete szerint a keratin család két csoportra tagolódik:
- Az a-keratinok konformációi a molekula hosszú tengelye körüli sűrű fordulatok formájában (α-hélix); ezek a keratinok az emlősök (beleértve a gyapjút), szarvak, karmok és paták alapjait.
- p-keratint. több szilárd és amelynek több cikcakk formájú polipeptid láncok (az úgynevezett β-lap ..); Ezek keratint megtalálható a karom és skálák a hüllők, a héja (teknősök), toll, csőr és karmok madarak, sündisznó tű.
Az α-keratintól eltérően, a szomszédos polipeptidláncok között nincsenek keresztirányú diszulfidkötések a β-keratinban. A polipeptidláncban minden második elem a glicin. Jellemző a "GSGAGA" sorozat ismétlése.
Az α-keratinok esetében a fő strukturális komponens 75 mm átmérőjű hengeres mikrofibrillák, amelyek spirálisan feltekert, sodrott érpárú protofibrillákból állnak.
Az a-keratinok jellemző tulajdonsága, hogy teljes vízoldhatatlan víz pH 7,0-nál és fiziológiás hőmérsékleten. Ez a tulajdonság részben annak a ténynek tulajdonítható, hogy a molekula összetétele nagyrészt hidrofób aminosav-maradékokat (fenil-alanin, izoleucin, valin, metionin és alanin) tartalmaz. Az R-csoport fehérje konformációjának köszönhetően ezek a csoportok a molekula spirális szerkezetének külső oldalára irányulnak.
Molekuláris biológia és biokémia
A szervezetben lévő keratin alkalmazása a supramolekuláris struktúrától függ, amely az egyes polipeptidek tulajdonságaitól függ. amely viszont az aminosavak összetételétől és szekvenciájától függ. Az alfa-hélixek, béta-lemezek és diszulfidkötések szintén fontosak az aktív globuláris fehérjék, például az enzimek megfelelő konformációjának megteremtéséhez. amelyek közül sokan viszonylag függetlenül dolgoznak; A keratin esetében a szerkezet kialakulásában a legfontosabb szerepet játszanak.
A keratint egy nagy, többgént tartalmazó család (a 11., 12. és 17. kromoszómán ismert humán genomban) kódolja [3].
Glicin és alanin
A keratin tartalmaz a legmagasabb százalékban a legkisebb aminosav - glicin. amelynek gyököt csak egy hidrogénatom alkot; a következő legkisebb aminosav az alanin. egy kis és töltött metilcsoportból álló csoporttal. Béta-rétegek esetén ez lehetővé teszi a térben rendezett hidrogénkötések kialakulását az amino- és karboxilcsoportok között. A rostos keratin molekulája csavarodhat egymás köré, köztes szálakat képezve.
Diszulfidkötések
Az inter- és intramolekuláris hidrogénkötések mellett a keratinok nagyszámú diszulfidkötést tartalmaznak, amely a kéntartalmú aminosav cisztein részvételével jön létre. amelyek további szilárdságot és rugalmasságot kölcsönöznek a keratinnak állandó, hőálló, intermolekuláris kötésekkel. Az emberi haj 14% cisztein. Az égő haj vagy gumi maró hatású szaga (ahol a vulkanizálás diszulfidkötéseket is tartalmaz) a kén komponensek okozzák. Erős diszulfidkötésekkel a keratin oldhatatlan. kivéve, ha az alkotórészek elektrolitikus disszociációs vagy oxidációs redukciós reakcióknak vannak kitéve.
A rugalmasabb és rugalmasabb keratin hajban kevésbé diszulfidkötések vannak, mint a keratinok karmai, patái és homológ szerkezetei, amelyek merevebbek. Az alfa-keratin haj alfa-spirális egyedi fehérje-láncokból áll, állandó hidrogénkötéssel. A madarak és hüllők béta-keratinjában béta-rétegek vannak, amelyeket diszulfidkötések stabilizálják és megszilárdítják.
Herniáció és funkciói
Úgy vélik, hogy keratint osztható „kemény” és „puha” vagy „citokeratin” alkotó sejt citoszkeleton (lásd. Ábra). És más keratint. A keratinok a hámsejtekben köztes szálakat képeznek. A keratin forma filamentum polimerek, dimerizálással kezdve; akkor a szerelvény jön dimerek és tetramerek oktomery, és végül egy végtelen hosszú alegységek kialakítására képes hosszú szálak.
Az epitheliális differenciálódás folyamán a bőr epidermális sejtjei hörgővé válnak. Végül a magok és a citoplazmatikus organoidok eltűnnek, az anyagcsere leáll, és a sejt apoptózisa előfordul, amikor teljesen keratinizálja (keratinizálja).
Az epidermisz sejtjei keratin szerkezeti mátrixot tartalmaznak, amely a bőr külső vízálló rétegét hozza létre, valamint kollagént és elasztint tartalmaz. ad a bőr szilárdságát és erejét. A súrlódás és a nyomás nagy mennyiségben védelmet nyújt a sejtek számára a keratin számára, ami bőrnövekedést vagy kalluszt eredményez. Az epidermisz keratinizált sejtjeit folyamatosan hámozzák és kicserélik (lásd a korpát).
A támasztórendszernek (tollak, körmök stb.) Szarva származékai keletkeznek a keratin szálak erősebb kapcsolódása és az azt tartalmazó sejtek rendezett elrendezése miatt; speciális epitheliális invaginációkban (tüszők) belül kialakulnak, és a molting után regenerálódhatnak.
Más típusú sejtekben, például a nem szívkoszorú epitéliumok élő sejtjeiben a keratin funkciója a sejt citoplazma mechanikus stabilizálása a fizikai hatás ellen. Keratin intermedier szálak segítségével az epithelium sejtek dezmoszómákkal és hemidmoszómákkal kapcsolódnak. egymással és az intercelluláris anyaggal.
A keratin funkciói a szervezetben
A mechanikai szilárdság és oldhatatlanság mellett a keratinok a védő funkciót ellátó állati bőrelemek egyik fő összetevője. Az A-keratinok a bőr külső rétegének száraz tömegének jelentős részét képezik.
Az elasztikus α-keratinok a haj részei. gyapjú. körmök. tű. kürt borítók. emlősök karmait és kopjait. A hüllők méretei és karmai (beleértve a teknősök héjait), valamint a tollak. Az a-keratin mellett a madarak csikorgása és karmai merevebb β-keratinot tartalmaznak.
Az ízeltlábúaknál. például rákféléket. A β-keratinok gyakran az exoskeleton részei a kitin mellett. A bálna-szűrők bálna szintén keratinból áll. Keratin is jelen lehet a brachiok számos kititinofoszfát héj összetételében.
Ezenkívül a β-keratinok selyemrostot (60% fibroin β-keratin) és spiderweb-ot képeznek.
használata
a húsipari hulladékokból származó α-keratinok. természetes aminosavak előállítására használják.
Valószínűleg ez a leírás a legigényesebb ügyfél számára. Összefoglalva a cikket egy szóval: A keratin szervünk szerves komponense, és amit a szervezet termel, nem sokat károsíthat.