Isozymes - biokémia
- enzimatikus reakciók kinetikája;
- stabilitás, stb.
Isozimek? ezek az enzim molekuláris formái, az aminosav-összetételbeli különbségek genetikai tényezők.
Példák az izoenzimekre: glukokináz és hexokináz.
A Geksokinaza foszforilezheti bármely hattagú ciklus, a hexokináz csak a glükóz konverziója. A glükózban gazdag étkezés után a glukokináz elkezd dolgozni. Hexokináz ?? stacionárius enzim. Ez katalizálja a vércukorszint feloszlatásának reakcióját a testébe belépő alacsony koncentrációkban. A lokalizációban különböznek (glükokináz a májban, hexokináz izomban és májban), élettani jelentősége, Michael állandója.
Ha az enzim? oligomer fehérje, akkor az izoformák a protomerek eltérő kombinációjából származhatnak. Például a laktát-dehidrogenáz 4 alegységből áll. H? a szív típusú alegységek, M? izom. 5 lehetnek ezek kombinációi alegységek, és így 5 izoenzimek: nnnn (?? LDG1 szívizomban), NNNM (LDG2) ÓÓPP (LDG3) HMMM (LDG4) MMMM (?? LDG5 a májban és az izmokban) . [Ábra. ezek a 4 betűk körben vannak.
Meg kell különböztetni az izoenzimeket az enzimek több formájától. Az enzimek többféle formája ?? ezek az enzimek, amelyek szintézisük után módosulnak, például az A és B foszforiláz.
Az enzimek és nem biológiai katalizátorok közös jellemzői:
1), mindkettő csak energetikailag lehetséges reakciókat katalizál;
2) növelje a reakciósebességet;
3) nem változtatják meg a reakció irányát;
4) a reakció során nem töltik;
5) reverzibilis folyamatok esetén katalizálja mind a közvetlen, mind a fordított reakciókat, nem pedig az egyensúlyt, hanem csak felgyorsítja az elindulás idejét.
Az enzimek különleges tulajdonságai:
1) nagy katalitikus aktivitás. A fémek több ezer alkalommal növelik a reakció sebességét, és az enzimeket több millió alkalommal. Például az ureáz gyorsítja a reakciósebességet 1014-szer. A kataláz gyorsítja a H2O2 bomlását 1 ml-ben. idő! 2H2O2 2H2O + 02. Katalizátor nélkül nincs oxigén. A fémkatalizátor 1000-szer növeli a reakciósebességet, és amikor katalázot adunk hozzá, gyors habzás.
2) a cselekvés sajátossága? a legvonzóbb jellemző. A reakciót katalizáló enzim aktív központja eltérő. Az enzim aktív központjának szerkezete kiegészíti a szubsztrát szerkezetét, így a különböző anyagokból származó enzim csak a szubsztrátját ragasztja fel. az enzim szubsztrát-specifitása.
Minden enzim katalizálja a szubsztrátum bármilyen transzformációját, de bármelyik transzformációs útvonal specifikusságát. Például két enzim hat AK GIS-re: hisztidáz (hasít NH3) és hisztidin dekarboxiláz (CO2 hasít).
Számos specifikusság létezik:
a) abszolút sajátosság. Az enzim csak egyetlen szubsztráton működik. Pr. ureáz elpusztítja a karbamidot: NH2-CO-NH2 (az ureáz nyíl fölött, a víz alatt) 2NH3 + CO2. Az arginin katalizálja az arginin szétesését.
b) csoportspecifitás. Az enzim különböző szubsztrátumokban kötődik bizonyos kötéshez. Pr. A peptidázok megtörik az [-NH-CH (R) -CO-NH-CH (R) -CO-] peptidkötéseket. A pepszin csak az aromás AA (FEN, TIR, THREE) karboxilcsoport által alkotott kötésekre hat. Az észterázok megszakítják az észter-éter kötést [-CO-NH-] különböző lipidekben. Glikozidázok hatnak a glikozid kötésre. A csoportspecifikus enzimek hatása lehetővé teszi a szervezet számára, hogy kis mennyiségű enzimet tartalmazzon.
c) sztereospecifitás. Az enzim egy bizonyos sztereoizomerre (D- és L-, cisz- és transz-) működik. Pr. A butén-2-dikarbonsav 2 sztereoizomert tartalmaz: transz-izomer vagy fumársav, valamint cisz-izomer vagy maleinsav.
A fumaráz a fumársavval k-tu-val hat, az utóbbit almára konvertálja.
A sztereospecifikusságban az optikai specificitás megkülönböztető? az enzimek szelektív hatása optikai izomerekre. Például az LDH hatására csak a laktát L-formája megsemmisül.
3) A hőmérséklet hatása (Van't Hoff-szabály). Ha a hőmérséklet 10 fokkal nő, a reakciósebesség 1,5-2-szeresére növekszik. De egy enzim esetében ez a szabály csak 40 fokig érvényes, mert Ezenkívül az enzim termikus denaturálódása is előfordul. Az emberi szervezetben található enzimek többségének optimális hőmérséklete 25-40 fok [Fig. grafikák: az x tengelyen? hőmérséklet, y? aktivitási százalék. Rajzolva egy kislányt, az optimális? 37-40 ° C-on].
Az enzimaktivitás növekvő hőmérséklet növekedésével magyarázható a reakcióképes molekulák kinetikus energiájának növekedése, ami a molekulák közötti ütközések számának növekedéséhez vezet. A hőmérséklet további emelkedésével az energia túlzottá válik, és a molekulán belül gyenge kötések szakadnak meg? hidrogén, hidrofil kölcsönhatások; az enzim másodlagos, harmadlagos, kvaterner szerkezete megsérti.
Számos enzim termostabil, például glikoproteinek.
4) A pH hatása. Az enzim tercier vagy kvaterner szerkezetének fenntartásához gyakran szükség van arra, hogy töltés legyen a szubsztrátkötő régiótól távol eső csoporton. Ha ennek a csoportnak a töltése megváltozik, akkor előfordulhat a fehérje lánc részleges kiterjedése, vagy tömörítés vagy disszociáció (oligomer fehérjék). Ezért, ha a pH eltér az optimális értéktől, az enzim elveszítheti a natív struktúráját, aminek következtében az aktív hely nem teljesen kötődik a szubsztráthoz. Továbbá, amikor a pH megváltozik, a töltés a hordozón megváltozhat.
[Ábra. ütemtervet. On x ?? pH, y szerint aktivitási százalék. Rajzolj egy kislányt.
Pepszin? 1,5-2, nyál amiláz - 6,8-7,2, tripszin - 7,5-8,6. A legtöbb enzim esetében a pH-optimum semleges semleges közegben rejlik.
5) Az enzimreakció sebessége közvetlenül arányos az enzimek számával (nem biológiai katalizátorok esetén nincs ilyen függőség). Az enzim hiánya az élő szervezetben, például alultápláltsággal, genetikai rendellenességekkel, az anyagok transzformációjának csökkenéséhez vezet, és fordítva.
6) Az enzimek szabályozott katalizátorok. Tehát különböző anyagok (aktivátorok és inhibitorok) hatására az enzimatikus reakció sebessége változik.
Zhanuarlar férfiak adamða ortaқ zhүyke zhayesіnің қасеттері. Hippokratész toll Pavlovtң tipológiája gégészet ortanytsy zhne ayirmashyly.
Zagalna jellemző Economy Shіdnoї hogy Zahіdnoї tsivіlіzatsії. A felépítése a feudális birtok, a lényege bérleti vidosonin ta їх vis. Osoblivostі gospodarskogo rozvitku suspilstv Р "vropeyskoy tsivіlízatíї a V-X st. Gospodarska sistem i ekonomichna dumka Західної Європи в ІІ ?? HV század. A rozvitok feudális zemelotvodnnia ya yogo alakul Ukrajnában.
A gazdasági elmélet általános fogalma. Mikroökonómia. Makrogazdaság. A gazdaság szabályozása makroszintű szinten. Integráció a gazdaságban.
Szakdolgozat. A munka célja: az iskolarendszer teljesítményének hatása az interperszonális kapcsolatok jellegére.
A nyelőcső sérülése és idegen teste. Irritábilis bél szindróma: definíciója, etiológiája, patogenezise, osztályozás, klinikai kép, diagnózis, differenciáldiagnózis, jelenlegi kezelési irányelvek megelőzésére.