Enzim izoenzimek - kémiai hivatkozási könyv 21
Egy enyhítőképesebb példa egy enzimre. amely sokféle formában létezhet. hexokináz [Scheme (6-91)] [70]. Az agy hexokinázt a glükóz Michaelis konstansának alacsony értéke (/ S = 0,05 mM) jellemzi. Így képes a glükóz foszforilezésére, ezáltal tovább növeli az anyag szubsztrátját, még akkor is, ha az agy glükózkoncentrációja nagyon alacsony szintre esik. Ugyanakkor a glükokináz, a máj izoenzimje,
A mennyisége egy bizonyos enzim, a rendelkezésre álló sejt szabályozható különböző szakaszaiban a kialakulását ezen enzim, és természetesen, során razruscheniya. A hierarchia az anyagcsere folyamatok a legbonyolultabb mechanizmusát szabályozása enzimkoncentráció kapcsolódó folyamatok aktiválási és a gén elnyomás. Specifikus kémiai jelek kezdeményezheti vagy blokkolják a transzkripciós egy adott DNS-régió a hírvivő RNS (mRNS) attól függően, hogy a jel egy induktor, vagy represszor, ill. Rendelet szintjén gének vezethet 1), hogy növelje vagy umenscheniyu mennyiségű különböző enzimek, 2), hogy módosítsa a típusú enzimek jelen van a sejtben, és a 3), hogy módosítsa a relatív tartalom abban foglalt különböző kiviteli alakok ezen enzim (izoenzimek), amely katalizálja az egyik n ugyanaz a reakció, különbözhet a katalitikus tulajdonságaikban. [C.16]
Ha metanolt használunk az A-hoz, a p-tion neve. Metanol, ha az etanol etanol, 3 ohm, stb. A. a nukleofórmechanizmus szerint folytatódik. helyettesítés. Az A. esetében lásd az Art. Alkoholok. ALKOHOL-HIDROGENÁS (alkohol OAD-oxid-reduktáz), az oxidoreduktáz osztályának enzimje, jelenlétében katalizálva. nikotinamid-adenin-dinukleotid (NAD) oxidációját az aldehidek és ketonok számára. Két (ló mája) vagy négy (élesztője) ugyanabból a részből áll, amely egy mol. m kb. 40 ezer, az enzim elsődleges szerkezetét teljesen megfejtették. Számos különböző formájú molekula (izoenzim) létezik. Minden alegység két doménből épül fel, amelynek határa mély zseb van. hidrofób aminosavmaradékok által határolt, alján a cink-atom lokalizálódik, két cisztein-maradékkal és egy hisztidin-maradékkal van kötve [c.95]
Az izoenzimek jelenléte az enzimaktivitás szabályozásának egyik formája. Például, a laktát-dehidrogenáz (LDH) áll a két alegység típusú izom (M) és a szív (H), és attól függően, a kombinációk az LDH-hatás kevésbé hatékony (több M-alegységek), vagy jobb (H-alegység). [C.35]
A mitokondriális enzimet dimerként, hexamerként és oktamerként izoláljuk. A kreatin-kináz izozimjai különböznek elektroforetikus mobilitásukban. kinetikai tulajdonságokkal. termostabilitással, aminosav-kompozícióval, SH-csoportok számával és reaktivitásával, arginin-maradékokkal és más tulajdonságokkal. Izom izozim (MM) sokkal stabilabb, mint az agy (BB) és a mitokondriális változó pH és a hőmérséklet. Ezek tartományban stabil a pH 6,0-9,5, de egy oldathoz, amely az agyi és a mitokondriális izozimek egészül 5H-redukálószerek (2-merkapto-etanol és mások.). Az optimális pH-érték a aktivitását izozimek gyakorlatilag azonos, és egyenlő a 9 - az előre való reakció (szintézise kreatin-foszfát), és 7 - a fordított reakciót (kreatin hasítás). [C.292]
Az A molekulák 4 azonos alegységből állnak. A ló májából származó enzim kétféle formában létezik (izoenzimek), p / 5 és 6 pedig izolálva. a mitokondriumok és a citoplazma. A p / 5 enzimmel az Mg "Ca és Mn ionok aktiválják, míg az enzim p / [c.109]
Az L. molekula (molekulatömege 60 000-100 000) állatokban és bizonyos növényekben egyetlen polipeptidláncból áll. Ez tartalmazza az aktív helyet a nem-hem Fe ion (Li-redukált forma inaktív) isklyuchenie- nek- gombák k-ryh felfedezett hem-tartalmú L. növények finom. katalitich. enzim aktivitása pH 6-7 PLD 9-10 (függően a forrás és izoenzim) állatokban pH 7,4-7,8 p / 5-6 normálisan. Az L. szójabab aminosavszekvenciáját és részben a retikulocitákat tanulmányozták. [C.601]
A C izoenzim molekulája a citoszolból 2 azonos alegységből áll. 16 ezer darab, amely mindegyik 1 Cu és Zn atomot tartalmaz. Az enzim pH-értéke [c.474]
Az anyagcsere szabályozásának egyik fontos eleme az, hogy számos enzim különböző formában létezhet. Ezek az izoenzimek általában nem izomerek. Inkább hasonlóak, de vegyileg különbözőek [c.66]
Az izozimokat számos módon jelöljük. de most már szokásos számot rendelni ahhoz, hogy csökkentsék elektroforetikus mobilitásukat. Általában elektroforézist végzünk 7-9 pH értéken. Ebben a pH-tartományban az enzimek többsége negatívan töltődik fel. A legnagyobb sebességgel az anódhoz mozgó enzim 1-es számmal van ellátva. A vérfehérjék elektroforézisében már régóta alkalmaznak hasonló eljárást. Így a globulinok számozása a mobilitásuk csökkentésének sorrendjében történik (ab, ag, stb., Lásd a 2-A függeléket) [71]. [C.68]
A szabályozás gyakoribb típusa, mint a prekurzor aktiválása. a negatív visszacsatolás gátlása. amikor az anyagcseretermék végtermékének felhalmozódása kizárja a szintéziséhez szükséges enzimeket. Az első enzim aktivitását leginkább elnyomják. kulcsfontosságú szerepet tölt be ebben a bioszintetikus láncban. Ugyanakkor a termék gyakran elnyomja több lánc enzim aktivitását (6-15. Ábra). Ha egy sejt két vagy több izoenzimet termel, akkor csak az egyiket gyakran gátolja egy adott termék. Például a 3. ábrán. 6-15. Ábrán a P termék elnyomja az A-tól B-ig terjedő konverziót katalizáló két izoenzim egyikének aktivitását, míg a másik aktivitását kémiai módosítással szabályozzák. [C.70]
Sajnos ezeket a kérdéseket még nem vetették alá közvetlen tanulmányozásnak. A táblázatban megadott adatok. A 14. ábra a rendelkezésre álló aktivitási értékeken alapul. de nem az enzimek koncentrációját. Ezért, bár nyilvánvaló, hogy a bizonyos enzimek aktivitását organizmusokban akklimatizálódott hideg, nagyobb, mint akklimatizálódott a hőt, nem tudjuk ésszerűen következtetni, hogy a megfigyelt különbségek miatt különböző koncentrációban. Egy másik kétértelműség összefügg azzal a ténnyel, hogy a táblázatban megadott adatok. A 14. ábrán elsősorban a kezeletlen szövethomogenizátumokkal végzett kísérletek során kapott maximális reakciósebességen (1 max) alapulnak. Következésképpen nincs információnk arról, hogy mi lenne az enzim relatív aktivitása a szubsztrátok fiziológiai koncentrációjában. Emellett néhány eset kivételével nem tudjuk, hogy a szövetek tartalmaztak-e szervezeteket. hővel és hideghez hasonlóan, az enzimek azonos változatai (izoenzimek). Ezért kizárt az a lehetőség, hogy egyes esetekben a tevékenységbeli különbségek saját maguk egyenlőtlen hatékonyságának tulajdoníthatók [c. 248]
Nem mindig könnyű eldönteni, hogy hasonló enzimek izoenzimek, vagy más enzimekhez kötődnek-e. Példaként említjük az I. és II. Karbamoil-foszfát-szintetázt. Mindkét enzim karbamoilfosfat szintetizált (lásd 26. ábra, 2 ...), de a reakciók abban különböznek, hogy az első képez egy aminocsoport miatt ammónia, és a második - miatt a glutamin amidcsoportja. Így. a reakciótermékek mindkét esetben azonosak, és az enzim szubsztrátjai. bár hasonló, de nem azonos. Az I és II karbamoil-foszfát-szintetázok mind a sejtben, mind fiziológiás szerepükben különböznek egymástól. Az első enzim megtalálható a mitokondriában, részt vesz a karbamidszintézis anyagcsere útjában. és a második - a citoszolban részt vesz a pirimidin nukleotidok szintézisében. Nyilvánvaló, hogy ezen enzimek mindegyike izoenzimként és különböző enzimekként azonos alapon vannak. [C.98]
A glükóz képes átjutni a sejtmembránokon. míg a glükóz-6-foszfát membránok áthatolhatatlanok. Így. a foszforiláció következtében a glükóz a sejtbe záródik. A máj parenchymalis sejtjeiben két enzim (izoenzim) található, katalizálva a reakciójukat, - hexokináz és glukokináz (más szervekben - csak hexokináz). A heksokináz [c.252]
ISOPHERMANTS, ugyanazon enzim különböző formái, amelyek különböznek a polipeptidlánc szerkezetében vagy az alegységek összetételében. Az egyik fajban élő szervezetben vagy egy sejtben jelen vannak a katalitikusak. aktivitást. A jelenléte az enzimatikus aktivitás szabályozásának egyik módja. Használja. bizonyos betegségek diagnosztizálására. [C.215]
A megnevezett és hasonló biospecifikus párok bármelyik összetevője megbízhatóan rögzíthető a mátrixhoz úgynevezett ligandumként. Segítségével a páros második partnere kiválasztható a keverékbõl más nem komplementer ligandumokkal, és ideiglenesen megmaradhat a mátrixon biospecifikus (affinitás) komplex részeként. Néha nem lehet egy, de számos kapcsolódó vagy hasonló anyag szerkezetében. ugyanazt a ligandumot, például izoenzimeket vagy számos enzimet ismeri fel ugyanazon koenzim alkalmazásával, ugyanazon antigén különböző típusú antitestjei stb. [c.339]
Ebből a kvantitatívan jelentős fehérjéből, a repcemag fehérjék albuminfrakciójában kimutatható mirozin. Ez egy enzim, amely a mag glikozinolátjainak hidrolízisével a táplálékellenes összetevők (tiocianátok) képződését okozza. A miozináz egy körülbelül 133 000 Da molekulatömegű glikoprotein, amelyet két polipeptidlánc képez. Valószínűleg számos izoenzim van, amelyek a termostabilitásban különböznek egymástól. Az aktivitásuk optimális pH-ja 4,5-8 [79]. [C.168]
G. állatokat, növényeket és mikroorganizmusokat talál. A baktériumokban és a kék-zöld algákban egy forma, más organizmusok - több közül is. izoenzimek. Hosszú ideig G. a főnek tartotta. enzim primer asszimiláció NHj, H. alacsony affinitás NH-re. valamint a glutamát szintáz felfedezését. minden állatnál megtalálható. hogy a T szerepe az NHj asszimilációjában elhanyagolható. [C.587]
L. megtalálható minden élő szervezetben. Ch. arr. a sejtek citoplazmájában. Az állati enzim egy azonos alegységből (H4 vagy M4) vagy ezek kombinációiból (HjM, H2M2, HM3) álló tetramer. Az aerob anyagcserével (szív, máj) rendelkező szövetekben a H4 tetramer, amelyet max. elektroforetikus. a mobilitás az L. összes izoenzim formáján belül az M4 csontvázformában, ami minimális. mobilitást. H4 előnyösen izoenzim katalizálja az tejsav-to-meg azt a bukkális szövetekben a szív és helyreállítása piroszőlősav M4-to-meg a vázizomzatban alacsony szubsztrátum koncentrációk. L. izomzatból (molekulatömeg, 140 ezer) opt. katalitich. aktivitás pH = 7,4-8,5 p / 4,5. [C.574]
A mólón. T. tömeghatárokkal a 60 ezer. 140 th. (Scatter értékek MOL. Súly azon képességével kapcsolatos, az enzim KinpoTeojnny, és úgy tűnik, a létezése széles spektrumú Sém izoenzimek). [C.611]
Az enzimek aktivitását a bioszintézis során szabályozzák (szintén az izoenzimek keletkezése miatt, amelyek azonos p-tiont katalizálnak, de szerkezetük és katalitikus tulajdonságaik szerint különböznek), valamint a környezeti feltételek (pH, t-ra, 0,80]
F. Ajnaib, F. tanult. Az F. A2 csoport három csoportja van. 1) a kígyók, hüllők és rovarok nagyszámú izoforma formában létező enzimjei (lásd Isozymes), 2) a hasnyálmirigy enzimjei emlősöknek - [140]
A cellulózban legalább 4 C izoenzim található az első és a második típusú 1-es típusú. A cellulóz összes eudoglukanázánál az elsődleges szerkezet definiálva van. és egyikük számára - szintén térbeli. Optimális katalitikus. a bakteriális enzimek aktivitása kb. 7. [c.335]
A leginkább tanulmányozott oligomer enzim laktát-dehidrogenáz (katalizálja a reverzibilis konverzióját piroszőlősav be tejsav) tartalmazó két típusú polipeptid-láncok H-szív típusú (az angol szív-szív.) És az M-izom típusú (az angol mus le-izom.) - és amely 4 alegységből áll. Ez az enzim 5 különböző formában létezhet, az alegységek különböző kombinációi miatt. Az ilyen enzimeket izoenzimeknek nevezik, vagy az új besorolásnak megfelelően. enzimek több formáját (lásd a 4. fejezetet). [C.71]
Miért termelnek sejteket az izoenzimek? Először is, különböző kinetikai tulajdonságokkal rendelkező enzimek szükségesek az idő függvényében vagy a körülményektől függően [69]. Tehát a szubsztrát koncentrációja nagymértékben eltérhet a szövettől a szövetig, és ugyanazok a különbségek vannak a sejt mitokondriumaiban, magjában és citoplazmájában. valamint a test fejlődésének különböző szakaszaiban. Laktát-dehidrogenáz esetében az 1 izoenzim gátolja a piruvát feleslege, az enzim által katalizált laktát [c.67]
Bár a természet a termék gátlás nem világos), a megfelelőségét ez nyilvánvalóan lehetséges megérteni (legalább egy bizonyos mértékben) az ilyen aerobnogoh> szerv, mint a máj, ahol a piruvát eltávolítjuk oxidációval, a felesleges jelentése a laktát-dehidrogenáz aktivitás van nyomva benne kombinációjával piruvát. Ugyanakkor izoenzim 2 vázizom nem gátolja fölös piruvát és megfelel az enzim, amely visszaállítja a piruvát laktát növelésével izomműködés). [C.67]
Az izoenzimek jelenléte a heterozigóták genetikai változatosságának is tulajdonítható. Tehát, ha egy bizonyos fehérje genetikailag meghatározott változata több (vagy kevesebb) pozitív vagy negatív töltetet hordoz, mint egy standard enzim. akkor a Goethe-rosigotban a megfelelő fehérjefrakció elektroforézise új izoenzimet mutat. Meg kell jegyezni, hogy az elektroforetikus módszer. gyakran használják az izoenzimek kimutatására. nem teszi lehetővé a genetikai változatok kimutatását. amelyben az aminosavszubsztitúciók nem vezetnek a molekula töltetének változásához. [C.68]
Az izozimok vagy az izoenzimek az enzim több formája. Ugyanezzel a reakcióval katalizálja, de a fizikai és kémiai tulajdonságoktól eltérő. különösen a szubsztrát iránti affinitást illetően [c.126]
Az enzim többféle formája olyan fehérjékre vonatkozik, amelyek ugyanazt a reakciót katalizálják, és természetesen előfordulnak az azonos fajú organizmusokban. Az izoenzim kifejezés csak az enzimek többféle formájára alkalmazható. amelyek a fehérje elsődleges szerkezetében genetikailag meghatározott különbségeknek tulajdoníthatók (de nem az elsődleges szekvencia módosításának eredményeként létrejött formákhoz). [C.128]