A myoglobin és a hemoglobin különböző oxigénkötési görbékkel jellemezhető
8.13. A myoglobin és a hemoglobin különböző oxigénkötési görbékkel jellemezhető
A speciális tulajdonsága a hemoglobin molekula, ami miatt az ilyen hatásos hordozót oxigén a vérben, a legkönnyebben megérthető összehasonlításából mioglobin és hemoglobin tekintetében azok az oxigénnel szembeni affinitásuk. Az 1. ábrán. 8-16 mutatja a görbék oxigéntelítettség a hemoglobin és a mioglobin, amelyek jellemzik a mértékét oxigéntelítettség ezen fehérjék (azaz az arány a molekuláris részek összekapcsolása az oxigén teljes telephelyek száma, amely képes kötődni olyan) függően parciális nyomása gáz-halmazállapotú oxigén egyensúlyban van a fehérjeoldattal.
Ábra. 8-15. A normál humán vörösvérsejtek fotográfiai képe, amelyet pásztázó elektronmikroszkóp segítségével nyertek.
Először is, a grafikonon egyértelmű, hogy a mioglobin igen nagy az affinitása az oxigén: az oxigén parciális nyomása csak 1-2 Hgmm. Art. már 50% oxigénnel telített. Ezen kívül, azt látjuk, hogy a görbe mioglobin telítettség oxigénnel kap egy egyszerű túlzás, ahogy várható a tömeghatás törvénye kapcsolatban az egyensúlyi reakció:
20 mm Hg részleges oxigénnyomásnál, Art. A myoglobin több mint 95% -ban oxigénnel telít. A myoglobinnal ellentétben a hemoglobin sokkal kisebb affinitást mutat az oxigénhez; Ezenkívül a hemoglobin oxigénnel való telítési görbéje sigmoid, azaz S alakú, alakú (8-16. Ábra). Ez azt jelenti, hogy ha a kötés a első molekula oxigén (alsó része S-alakú görbét, amely megfelel egy oxigén parciális nyomása kisebb, mint 10 Hgmm. V.), a hemoglobin nagyon alacsony az oxigénhez való affinitása, míg ha kötött oxigént következő molekuláris affinitása hozzá válik sokkal magasabb, mint a görbe legmeredekebb része.
Ábra. 8-16. Oxigén telítődési görbék a mioglobin és a hemoglobin számára. A myoglobin sokkal nagyobb affinitást mutat az oxigénhez, mint a hemoglobin. A myoglobin 50% -os oxigén telítettségét akkor is elérik, ha az O részleges nyomás csak 1 -2 Hgmm. Art. míg hemoglobin esetén az oxigénszaturáció csak körülbelül 26 Hgmm parciális oxigénnyomásnál fordul elő. Art. Megjegyezzük, hogy az artériás vér áramlik ki a tüdőben (egy oxigén parciális nyomása körülbelül 100 Hgmm ..) Mindkét fehérje - és a mioglobin és hemoglobin - oxigénezett több mint 95%, „míg a nyugvó izmok, ahol a az oxigén parciális nyomása 40 Hgmm. Art. a hemoglobin csak 75% -os oxigénnel telít, és a működő izomban körülbelül 10 mmHg parciális oxigénnyomás mellett. Art. csak 10% -kal. Így a hemoglobin hatékonyan átviszi az oxigént az izmokban és más perifériás szövetekben. Ami a mikogént, a részleges oxigénnyomás mindössze 10 Hgmm, Cikk „ő még mindig telített oxigénnel akár 90%, és ezért még az ilyen alacsony parciális nyomása az oxigén ad egy nagyon kis töredéke társított oxigéntől. Így a szigmoid görbét hemoglobin oxigén telítettség a molekuláris hemoglobin hozzáigazítva azokat végrehajtani a közlekedési funkcióval a vörösvértestek a készítményben.
Valójában, az oxigén első molekulájának kötődése után az affinitás közel 500-szorosára nő. Így a négy alegységet a hemoglobin hem-tartalmú polipeptid különböznek foka az oxigénhez való affinitása, és függ egymástól a kötődés folyamatát.
Miután az első hem-tartalmú polipeptid alegység kötődik egy oxigén molekula, és így küldi el a másik alegység, aki azonnal meredeken emelkedett az oxigénnel szembeni affinitásuk. Az ilyen közötti információcsere a négy alegységet a hemoglobin hem-tartalmú polipeptid kooperatív közötti kölcsönhatás az alegységeket. Mivel a kötési az első oxigén molekulák egyik alegységet hemoglobin növeli a valószínűségét, ezen molekulák megkötésére a visszamaradt oxigén alegységek, azt mondjuk, hogy a hemoglobin pozitív kooperativnost. A pozitív kooperativitást a sigmoid kötési görbék jellemzik, hasonlóan a hemoglobin telítési görbéhez, oxigénnel. Ha az oxigént egy hemogroupot tartalmazó myoglobin köti, akkor a fehérjemolekula csak egy oxigénmolekulát kapcsolhat; ebben az esetben a kooperatív kötés nem figyelhető meg, és a telítési görbe egy egyszerű hiperbola formájában van. Most értjük. miért különböznek egymástól a myoglobin és a hemoglobin oxigénkötő képességében.
A ligandumot a specifikus molekulára utaljuk, amely egy fehérjéhez kötődik; ez lehet, például, egy oxigén-molekula esetében a hemoglobin (a „ligandum” származik a latin szó, ami azt jelenti, „kötődni”, „csatolni” és szó szerint azt jelenti, hogy „ami csatlakozik”). Sok más oligomer fehérje is számos ligandumkötő centrummal rendelkezik, és mint a hemoglobin, pozitív kooperativitást mutat. Vannak azonban olyan oligomer mutató proteint negatív kooperációs: ebben az esetben, a iigan-dum kötődése molekula csökkenti annak valószínűségét, ligandumkötő más molekulákhoz.