Kataláz enzim fő jellemzői
A kataláz enzim, amely szinte minden élő szervezetben megtalálható. Fő feladata a hidrogén-peroxid bomlási reakciójának a szervezet számára ártalmatlan anyagokkal történő katalizálása. A kataláz fontos szerepet játszik a sejtek létfontosságú aktivitásában, mivel megvédi őket az oxigén aktív formáitól való pusztulással szemben.
Általános információk
A kataláz enzim oxidoreduktázokra utal - az enzimek hatalmas csoportja, amely katalizálja az elektronok átvitelét a redukáló molekulából (donor) az oxidáló molekulához (akceptor).
Az emberi testben a kataláz optimális pH-ja körülbelül 7, azonban a reakciósebesség nem változik szignifikánsan a hidrogén-értékeknél 6,8 és 7,5 között. Az egyéb katalázok optimális pH-ja 4-től 11-ig terjed, a szervezet típusától függően. Az optimális hőmérséklet különbözik is, egy személy számára kb. 37 ° C.
A kataláz az egyik leggyorsabb enzim. Csak egy molekula képes milliók hidrogén-peroxid molekuláit vízben és oxigénben egy másodperc alatt átalakítani. Az enzimológiai szempontból ez azt jelenti, hogy a kataláz enzimet nagyszámú forradalom jellemzi.
Az enzim szerkezete
A kataláz egy négy polipeptidlánc tetramerje, amelyek mindegyikének hossza több mint 500 aminosav. Az enzimnek négy porfír heme csoportja van, amelyeknek köszönhetően reagál az oxigén aktív formáival. Az oxidált hem egy proszta- tikus katalázcsoport.
A felfedezés története
A kataláz nem ismert tudósok 1818-ig, míg Louis Jacques Tenar, a kémikus, aki felfedezte a hidrogén-peroxid élő sejtek, nem azt sugallja, hogy megsemmisülése miatt egy korábban ismeretlen biológiai anyag.
1900-ban a német kémikus Oscar Lev először bevezette a "kataláz" kifejezést egy olyan titokzatos anyagként, amely a peroxidokat bomlik le. Azt is sikerült megválaszolni a kérdést, hogy hol van az enzim kataláz. Számos kísérlet eredményeként Oscar Lev feltárta, hogy ez az enzim szinte minden állatra és növényi organizmusra jellemző. Egy élő sejtben, mint sok más enzim esetében, a kataláz a peroxiszómákban található.
1937-ben először kristályosították a marhahúsból származó katalázot. 1938-ban az enzim molekulatömege 250 kDa-nak bizonyult. 1981-ben a tudósok képet kaptak a szarvasmarha-kataláz háromdimenziós szerkezetéről.
A hidrogén-peroxid katalizációja
Annak ellenére, hogy a hidrogén-peroxid számos normál metabolikus folyamat eredménye, nem ártalmatlan a szervezet számára.
A hidrogén-peroxid elbomlási reakciója az élő szövetekben:
Az enzim kataláz enzim hidrogén-peroxid hasításának molekuláris mechanizmusa még nem alaposan tanulmányozható. Feltételezzük, hogy a reakció két lépésben valósul meg - az első szakaszban a kataláz protéziscsoportjában lévő vas a peroxid oxigénatomjához kötődik, míg egy molekula víz szabadul fel. A második szakaszban az oxidált heme reagál egy másik hidrogén-peroxid-molekulával, ami egy másik molekula víz és egy molekula oxigén képződését eredményezi.
A kataláz enzimnek a hidrogén-peroxidra gyakorolt hatása miatt ez a hatóanyag a szövetmintákban könnyen meghatározható. Ehhez csak kis mennyiségű hidrogén-peroxidot kell a mintához adni, és figyelni kell a reakciót. Egy enzim jelenlétét oxigénbuborékok képződnek. Ez a reakció jó, mert nem igényel különleges felszerelést vagy szerszámokat - szabad szemmel megfigyelhető.
Érdemes megjegyezni, hogy bármely nehézfém ionja nem kompetitív kataláz inhibitorként működhet. Ezenkívül az összes ismert cianid versenyképes kataláz inhibitorként viselkedik, ha a szövetekben sok hidrogén-peroxid van. Az arzenátok szerepet játszanak az aktivátorokban.
kérelem
A kataláz enzim hidrogén-peroxidra gyakorolt degradáló hatása alkalmazásra került az élelmiszeriparban - ezzel az enzimmel a H2O2-t eltávolítják a tejből a sajt előkészítése előtt. Egy másik alkalmazás speciális élelmiszercsomagolás, amely védi a termékeket az oxidációtól. A katalázot a textiliparban is használják a hidrogén-peroxid eltávolítására a szövetekből.
Kis mennyiségben használják a kontaktlencsék higiénéjében. Bizonyos fertőtlenítőszerek a készítményben hidrogén-peroxidot tartalmaznak, és ezt a komponenst a kataláz feloldására használják a lencsék újrafelhasználása előtt.
tevékenység
A kataláz enzim aktivitása a szervezet korától függ. A fiatal szövetekben az enzim aktivitása sokkal magasabb, mint a régiekben. A humán és az állati életkorban a kataláz aktivitása fokozatosan csökken a szervek és a szövetek öregedése következtében.
Egy nemrég készült tanulmány szerint a kataláz aktivitás csökkenése a hajhullás egyik lehetséges oka. A hidrogén-peroxid állandóan kialakul az emberi szervezetben, de nem árt - a kataláz gyorsan bomlik. De ha ez az enzim szintje csökken, nyilvánvaló, hogy az enzim nem katalizálja az összes hidrogén-peroxidot. Így elszínezi a hajat belülről, feloldja a természetes festékeket. Ezt a váratlan felfedezést a kutatók jelenleg tesztelik, és talán szerepet játszanak a szőrszálak felfüggesztésében alkalmazott gyógyszerek kifejlesztésében.
