Enzimek - studopediya
Enzimeket vagy enzimek - anyagok fehérje eredetű, katalitikus aktivitású. A jelenség az erjedés és az emésztés már régóta ismertek. Az „enzim” (a görög en zyme- élesztőben.), Valamint a „enzim” (a latin fermentatio -. Fermentáció). A tanítás az enzim szekretálódott független tudományos enzimológiai.
Annak ellenére, hogy végzett számos laboratóriumi szintézis enzimek - lizozim-, az egyetlen módja annak, hogy olyan enzimeket termelnek - Válogatás a biológiai objektumokat. Enzim izolálásához a cella tartalmát szükséges porítást törésig szubcelluláris struktúrák. Minden műveletet körülmények között hajtjuk végre, kivéve a fehérje denaturálódását (a használata védő adalékanyagok, alacsony hőmérséklet). Használata speciális technikák - extrakciós glicerin, aceton por-módszert, a módszer a ioncserélő kromatográfia, molekulaszita eljárás, elektroforézis, affinitás kromatográfia, amelyben az adszorbens anyag, amellyel az enzim szelektíven reagál.
Bizonyíték a fehérje természetét enzimek:
1. Az enzimek a hidrolízis bomlanak aminosavak.
2. hatása alatt forrásban et al. Factors enzimek alávetni denaturálási és elveszítik katalitikus aktivitás.
3. Megvalósult kiválasztási enzimekkel formájában fehérje kristályok.
4. Az enzimek olyan nagyon specifikus intézkedéseket.
Közvetlen bizonyíték fehérje természete enzimek az első laboratóriumi szintézisét az enzim - ribonukleáz, végzett 1969-ben a laboratóriumi B. Merrifield New Yorkban. N. 80-es években a XX században. Ez nyitotta meg a képességét, alacsony molekulasúlyú ribonukleinsavak katalizátorként működik. Ezek a vegyületek az úgynevezett ribozimok.
Enzimeket egyszerű, amely csak a polipeptid-lánc :. pepszin, tripszin, ureáz, ribonukleáz, foszfatáz, stb A legtöbb természetes enzim - komplex fehérjék. Ezek az úgynevezett nem-fehérje komponensek és kofaktorokat elvégzéséhez szükséges az enzim katalitikus szerepet. enzim kofaktorok vagy vitaminok vegyületek épített való részvételük (koenzim A, FAD, NAD +.); foszforsav-észterek egyes monoszacharidok fémek ionok (Zn2 +. Mg 2+. Mn 2+. Fe 2+).
Koenzim - nem fehérjetermészetű faktort amely könnyen elválik a fehérje része - a apoenzim disszociáció. A protézis csoport- kovalensen kapcsolódik a fehérje lánc a nem-fehérjeszerű komponens, amely nem elválasztott kinyerésére és tisztítására az enzimet. Az apoenzim van egy hely szelektíven kötő koenzim. Ez a koenzim-kötő domént. Szerkezete különböző apoenzimmel csatlakozik ugyanarra CoA hasonló. Minden enzimet a prosztetikus csoport nazyyvayut holoenzim. Csak az unió apoenzimmel és koenzim biztosítja az aktív holoenzimben.
Hordozóanyag - olyan anyag, amely konvertálja az enzim által.
Az aktív hely - specifikus részét a felületen az enzim, kötő-szubsztrát molekula közvetlenül részt a katalízisben (dia 5). Az aminosav-maradékok, hogy a katalitikus központ a egykomponensű enzim, található különböző részein a polipeptid-lánc. Ezért, enzim aktív hely képződik szinten harmadlagos szerkezet. A komplex enzimek aktív helyén is tartalmaz prosztetikus csoportok. enzim kofaktorok működnek közbenső hordozói atomok vagy csoportok.
Az aktív helyén enzimek alján található a horony, amikor egy kétmagos szerkezetet, például lizozim vagy annak az alján egy mély depresszió, mint a tripszin és a kimotripszinogén. A két részletben megkülönböztetni az aktív hely.
Substrate (kötő) a központ - megfelelő szekcióba összekapcsolási szubsztrát. Ezt nevezik a kapcsolatot. vagy „horgony” helyén az enzim. A katalitikus központ felelős a kémiai átalakítás a szubsztrát. A szerkezet a katalitikus hely a legtöbb enzimek közé tartoznak az aminosavak, mint a szerin, cisztein, hisztidin, tirozin, lizin. A szubsztrátum központ lehet azonos (vagy átfedő) a katalitikus centrumban.
Szubsztrát molekulát is tartalmaz különböző funkcionális részei: egy adott kémiai kötés vagy egy csoport az atomok megtámadja az enzim, és egy vagy több helyen, hogy szelektíven kötődik az enzim. A kötődés az enzim és a szubsztrátum játszik fontos szerepet erőssége hidrofób kölcsönhatások és a hidrogén kötések között előforduló aminosav-oldalláncok a gyökök a szubsztrát az enzim és a megfelelő csoportok a szubsztrát molekulában.
Alloszterikus központ - enzimmolekulában része kívül az aktív helyen, amely képes kötődni típusú gyenge kapcsolatok egy bizonyos anyag (ligandum). Ennek eredményeként, megváltoztatja a tercier, és gyakran a negyedleges szerkezetét a fehérje molekula. Ennek következtében a változások az aktív hely konfiguráció és megváltoztatja a katalitikus aktivitását az enzim. Ez az R. N. allosztérikus szabályozás katalitikus enzimek aktivitását. Enzimek katalitikus aktivitás központ, amely szenved elváltozást hatása alatt alloszterikus effektorok, az úgynevezett alloszterikus. A megkülönböztető jellemzője számos alloszterikus enzimek jelenléte a molekulában több oligomer enzim aktív helyek és a többszörös alloszterikus szabályozási központok.
Néhány enzimek többfunkciós, azaz a. E. Van számos enzimatikus aktivitása, de csak egyetlen polipeptid láncot. Az egyláncú képez több tartományt, amelyek mindegyike jellemző a katalitikus aktivitás. Például, nem csak az alkohol-dehidrogenáz katalizálja alkohol oxidációs reakció, hanem számos xenobiotikumok semlegesítési reakció metabolizmusában résztvevő számos neurotranszmitterek, hormonok.
Izoenzimek - a többes az enzim, amely ugyanazt a reakciót katalizálja, de különböznek egymástól a fizikai és kémiai tulajdonságok - szubsztrátum-affinitással, aktivitás, elektroforetikus mobilitás.
Vannak enzimek, amely molekulák két vagy több alegységből, azaz vannak multimerek. Ha a molekula multimer álló alegységek két típusú, attól függően, hogy az arány a különböző típusú protomerek enzim formájában létezhetnek több izomer - izoenzimek. A klasszikus példa - a laktát-dehidrogenáz enzim. gyorsuló izom laktát piruváttá átalakítás és fordítva. A molekula négy alegységből kétféle - H (az angol szívében - a szív.) És M (izom - az izom)