A fehérje jellegű - egy enzim - egy nagy enciklopédia olaj és gáz, papír, oldal 1
A fehérje jellegű - enzim
A fehérje enzimek természete felelős a instabilitás (labilitás), amely kifejezett az a tény, hogy az enzimek elvesztik aktivitásukat legkedvezőtlenebb környezeti feltételek mellett. Az egyik legfontosabb tényező a környezet hőmérsékletét. Növekvő hőmérséklettel a sebességét az enzimatikus folyamat, mint a legtöbb kémiai reakciók növekszik, de ellentétben, egy meglehetősen szűk tartományban. Miután elérte egy bizonyos hőmérséklet, jellemző minden enzimre van egy csepp a sebességét az enzimatikus reakció. A fordulatszám csökkentése társított a megsemmisítése a fehérje része az enzim magasabb hőmérsékleten és a veszteség a kapott katalitikus aktivitás. [1]
A fehérje természete enzimek korlátozza azok használatát az orvosi gyakorlatban. A szervezetben, különösen a véráramba, ez egy jelentős mennyiségű proteolitikus enzimek nagy sebességgel hidrolizáló idegen fehérjék. Továbbá, a legtöbb fehérje antigének és amikor lenyelik azonnal blokkolja a megfelelő antitestekkel. Annak ellenére, hogy ezek a korlátok, a tartomány alkalmazása a különböző enzimek az orvosi gyakorlatban bővül évről évre. Létrehozásakor komplex gyógyszerek enzim-alapú formák sok figyelmet fordítanak az arány az egyes komponensek. [2]
Erős bizonyíték a fehérje természetét az enzim előállítását tiszta formában, és kinyerjük a fehérjét a kristályok formájában. Eddig több mint 1000 kapott kristályos enzimek. [3]
Willstätter és mások. A fehérje természete enzimek egyértelműen bizonyította 1926-ban az Amerikai biokémikus George. [4]
Érzékenység hőmérséklet emelkedése jelzi a fehérje természetét az enzim. [5]
Q10 enzimatikus reakciók között változik I és 2, természete miatt a fehérje enzimek. áramlási jellemzőit az enzimatikus reakció és a belső környezet. A hőmérséklet hatása a sebességét az enzimatikus reakció nagyon változatos. Lehet elsődlegesen érinti az enzim stabilitását, felgyorsítja a enzimes a protein denaturálódását, amely kapcsolatban van az enzim inaktiválását; a affinitása az enzim a szubsztrátumot; a csillapítás mértéke az enzim-szubsztrát komplex, mindig során képződött enzimatikus reakció; a affinitása az enzim aktivátorok és inhibitorok, ha jelen van a rendszerben. A hőmérséklet-emelkedés egyrészt, gyorsítja magát enzimatikus (katalitikus) reakciót; Másrészt, gyorsuló inaktiválása az enzimet. Így, a hőmérséklet emelkedésével az enzimes reakciók, és általában kémiai folyamatok, növeli reaktivitás, a valódi katalitikus aktivitás. De enzimek olyan proteinek, amelyek irreverzíbilisen denaturált a hőmérséklet növelésével a fenti 50 ° C, a denaturációs ráta melegítés hatására megnő sokszor gyorsabb, mint az arány minden kémiai átalakulás. Ezért, az inaktiválási folyamatot csökkenésével jár a enzimkoncentráció a rendszert, meghatározza, ha a hőmérséklet tovább emelkedik lassítja a reakció. [6]
A fehérje természete enzimek kifejtette sok a részleteket a szintézis a sejtekben, az okokat, amelyek miatt ezek könnyen rögzítve a membránhoz, és ugyanabban az időben véget fontos kérdés a katalízisben teoreii - a kérdés a hatásmechanizmusa a biológiai katalizátorokat, amelyek, amelynek nagyon bonyolult geometriai szerkezetű, nem egészen merev, mint a kristályos vagy oxid, és változhat még a katalitikus reakció. [7]
Enzimek lehet meghatározni, mint makromolekuláris katalizátorok biológiai eredetű. Ebben a meghatározásban, nincs jele a természet a enzimfehérje. és valóban, akkor feltételezhető, hogy az adott enzim nem tiszta formában izoláljuk, akkor lenne lényeges, nem-fehérje jellegű. Eddig azonban ezek az enzimek nem találták meg, így tudjuk azonosítani az enzimek, valamint a katalitikusan aktív fehérjék. [8]
Enzimeket, amelyek képesek megkülönböztetni a kristályos állapotban, van egy nagyon magas specifikus aktivitást. Solutions kristályos enzimek mutathatnak katalitikus tulajdonságok ilyen alacsony enzim-koncentrációkat, amelyek mellett a fehérje természetét az enzim nem lehet kimutatni a szokásos kémiai reakciók a fehérjéhez. [10]
Használata mikrobiális enzimek gyógyszer nagyon ígéretes, és minden bizonnyal bővíteni. Nehézségek a használatát enzim készítmények gyógyászati célokra abban áll, hogy meg kell tisztítani őket a pirogének, toxinok és egyéb szennyeződéseket. Figyelembe véve az érintett az enzim fehérje. ellenőriznie kell, hogy azokat antigén hatás és allergiás újra hatását a szervezetben. [11]
Sumner 1926-ban az első cáfolhatatlanul bebizonyította, hogy az enzimek fehérje természetű. Azóta, a kristályos formában kapott több mint 100 enzim, és ezek mind fehérjék. Jelenleg az a kérdés, a természet a fehérje enzim oldatot oly bizonyos, hogy ez a szó egy fehérje enzim automatikusan. [12]
Kristályos enzimek nagyon magas katalitikus aktivitással, nem változó ismételt átkristályosítással. Azt is megállapították, hogy a csökkentés az enzimaktivitás mindig kíséri részleges a protein denaturálódását. Mindezen tények véglegesen felismerni a fehérjét jellegét enzimeket. [13]
Ez nem jelenti azonban azt, hogy az elismerést a fehérje természete enzimek végleg elutasította. [14]
Sumner nem adta fel, és vette fel a nehéz feladatot, amely igazolja, hogy a katalitikus aktivitás egy tulajdonsága a fehérjét. Példaként annak működését beszélve tisztító antiureazy specifikus ellenanyag; Sumner azt mutatta, hogy részleges feltárása után a maradék enzimaktivitást ureáz pontosan megfelel az anyag mennyiségét letétbe antiureazoy. A munka után Sumner számos enzim már kristályos formában állítjuk elő, és a természet egy fehérje enzim megszűnt kétséges. [15]
Oldal: 1 2