Mit jelent az izom-összehúzódás - a szavak jelentését
Keresés értékeit / szavak értelmezése
Rész nagyon könnyen használható. A javaslat doboz elég belépni a kívánt szót, és mi ad egy listát annak értékeit. Szeretném megjegyezni, hogy a weboldal különböző forrásokból származó adatok - enciklopédikus, értelmes, szóalkotás szótárak. Itt is megismerkedhetnek példa a szavak használatát megadott.
Glossary of Medical feltételek
enciklopédia
lerövidítve az izmok, mint amelynek eredményeként az általa előállított mechanikai munkát. M. o. Ez lehetővé teszi, az állatok és emberek önkényes mozgását. A legfontosabb összetevője izomszövet fehérjék ≈ (16,5≈20,9%), ideértve az összehúzódásra, függővé képességét izmainak összehúzódásának. Jelentős érdeklődés mehanoaktivnye kontraktilis fehérjék amelynek vizsgálatot végeztünk Kuehne B. (1864). Fontos jellemző adatok fizikai-kémiai és biokémiai tulajdonságait mehanoaktivnyh izomfehérjék készítünk Danilevskiy (1881≈88). Az 1. félidőben a 20. században. Engelhardt és MN Lyubimov (1939) megállapította, hogy a fő izom kontraktilis fehérje miozin ≈ ≈ van adenozintrifosfataznoy aktivitással, míg a Szent-Györgyi és Straub megmutatta FB (1942≈43), hogy része a összetétele miofibrilláris fehérje lényegében két komponensből ≈ miozin és aktin. A kölcsönhatás ezen rostos proteinek alapját a jelenség csökkentésére sokféle kontraktilis organellumok és mozgás szervek (lásd. Muscle). Az időszakos változása fizikai állapota izom fehérjék, a lehetőséget, váltakozó összehúzódás és pihenés az izmok és a teljesítmény a mechanikai munka, nyilvánvalóan összefügg bizonyos biokémiai folyamatok energiát adó. Engelhardt és Lyubimov (1939≈42) azt találtuk, hogy specifikusan készült szál miozin kölcsönhatás ATP oldatot drasztikusan megváltoztathatja a mechanikai tulajdonságaik (rugalmasságát és nyújthatóság). Egyidejűleg bontása ATP alkotnak ADP és szervetlen foszfát. Ez a felfedezés alapkövét egy új irányt biokémia ≈ mechanokémiai M. o. A jövőben a Szent-Györgyi és Straub kimutatták, hogy az igazi kontraktilis fehérje miozin nem, és bonyolult aktin ≈ aktomiozin. Csökkentés reakciót az ATP-vel van kitéve mind átitatott vízben, vagy 50% glicerin izomrostok, és fonalak készült aktomiozin gélen (gél szinerézis). Ezek a kísérletek azt mutatják, hogy a szükséges energiát az izom-összehúzódást szabadul eredményeként a kölcsönhatás a aktomiozin ATP felosztó ez utóbbiakat az ADP és H3PO4. Ez felszabadítja a nagy mennyiségű energia (8≈10 kcal vagy 33,5≈41,9 kJ per 1 mol ATP). Azonban a tényleges mechanizmusát ez a reakció még mindig nem tisztázott. Úgy tartják, hogy a terminális foszfát csoportot ATP kölcsönhatás aktomiozin át miozin nélkül közbenső képződése hővel, kialakítva az energiában gazdag foszforilezett formája aktomiozin képes csökkentésére. . Molekulatömeg miozin meghatározott ultracentrifugálással, közel van a 500 ezer molekulát miozin hasítható anélkül, hogy elszakadna a kovalens kötések kisebb alegység (1. ábra): Két „nehéz” polipeptid lánc, amelynek a molekulatömege a fenti 210 000 vagy a 2 (mások számára. adatok, 3) rövid ( „light”) polipeptid, amelynek molekulatömege körülbelül 20.000 egyes. Elektronmikroszkóppal, a miozin molekula áll legalább két, a vastagított részükkel ≈ „fej” és a hosszú „farok”. Teljes hossza molekula ≈ körülbelül 1600 A. Számos megfelelően elrendezett a térben makromolekulák miozin formák egy szál harántcsíkolt vastag (miozin) fonalak. A keresztkötések kialakulását hidak közötti vastag (miozin) és vékony (aktin) fonalak közvetlenül részt látszólag, „fej” miozin molekulák. A molekulatömeg aktin monomer közel van a 46 000 (korábban felvett mintegy 70.000). Állítsa be és az elsődleges szerkezete: a szám, természetétől és szekvenciájától belefoglalása a polipeptid-lánc az aminosav-maradékok. A molekulák fonalas aktin (F-aktin) kialakított spirális láncokban 2 álló olyan gyöngyök sokaságát ≈ molekulák globuláris aktinnal (aktin monomer, vagy F-aktin). A szarkomer harántcsíkolt szálak F-aktin térben elhatárolható miozin szálakat. A reakció-rendszerek is a két típusú szálak alkalmazásával végezzük a felszabadult energia ATP hasítási jelenlétében Ca2 + ionok (ábra. 2). T. k. Amikor ATP-t használva az izmok folyamatosan fogyasztják hosszabb izomaktivitás a kétfázisú helyreállítási ATP folyamatosan kell ≈ annak resynthesis. Újraszintézisét ATP ADP és H3PO4 konjugált számos energiát adó transzformációk. Ezek közül a legfontosabbak:
foszfátcsoport átvitelét csoportot foszfokreatin (CRP) az ADP. Ez a reakció egy gyors előforduló alatt is az izom-összehúzódást ATP resynthesis miatt kreatin fogyasztás;
glikogenolízist vagy glikolízis (a bontást a glikogén vagy glükóz tejsavat termelnek);
szöveti légzést (ATP képződése a mitokondriumban az izomrostok az oxidáció következtében az energia főként szénhidrátok, telítetlen zsírsavak és foszfolipidek). Egy bizonyos mennyiségű ATP-t lehet kialakítva, mint egy a reakció eredményeként az ADP miokinaznoy 2 ADP><АМФ + АТФ. Фосфорилирование креатина за счёт АТФ с образованием КрФ осуществляется в процессе гликолиза и тканевого дыхания. Ре-синтез КрФ и гликогена происходит главным образом в фазе отдыха после расслабления мышцы. Скелетная мышца, находящаяся в анаэробных условиях или в условиях кислородного голодания ( гипоксии ), способна к выполнению некоторого количества работы. Однако утомление в этих случаях наступает значительно раньше, чем в присутствии кислорода, и сопровождается накоплением в мышце молочной кислоты.
AV Palladin, DL Ferdmanom, NN Jakovlev et al. A kapott adatokat a biokémiai természete izmok. SE Severin bizonyította képességeit dipeptidet (karnozin, liba), hogy helyreállítsa fáradt izmait, és befolyásolja a idegi impulzusok ideg izom.
A két-fázisú mechanizmussal M. o. nem merítik ki nézeteit. Egyes rovarok (bogarak, méhek, legyek, szúnyogok, stb) gyakorisága összehúzódások szárnyak izom sokkal magasabb, mint a frekvencia a bejövő idegi impulzusok. Ezek az izmok nincs alárendelve az neurogén és miogén ritmust. Ezek oszcillálnak (oszcillálnak) több száz alkalommal 1 mp. A rezgési ezen izmok nem jár a változást a koncentrációját Ca2 + szarkoplazma izomrostok. Az a lehetőség, automatikus kétfázisú aktivitás sejtorganellumban mozgást ATP jelenlétében is megfigyelhető celluláris modellek ≈ spermatozoa, csillóhám, hullámzó membránok tripanoszómák et al. Oszcilláció mozgása organellumok történik a hagyományos ilyen típusú sebessége sejtek állandó Ca koncentráció és folytatódik mindaddig, amíg ismert ATP oldatot tároljuk feleslegben. A mechanizmus az ilyen típusú oszcillációk a organellum mozgás és miofibrillumok, látszólag, lehet érteni alapján csak létezésének közötti kapcsolat az enzimaktivitást (elhasításának képessége ATP) és az állami (konformáció) makromolekulák kontraktilis szubsztrát.
Irod cm. cikk értelmében. Izmokat.
Izom-összehúzódás - izomsejtek válasz a hatása a neurotranszmitter. kevesebb hormon. látható csökkenését cellahossza. Ez egy fontos funkciója a test kapcsolatos védelmi, légzőszervi, táplálkozási, a reproduktív, kiválasztó és egyéb élettani folyamatokban.
Mindenféle akaratlagos mozgások - walking. arckifejezéseket. szemmozgás, nyelés. légzés és m. o. végzett miatt a harántcsíkolt izmok. Akaratlan mozgások - a bélmozgást, a gyomor és a belek, a változó a hang az erek, hogy fenntartsák a hangot a húgyhólyag - okozta simaizom-összehúzódást. szívműtéten biztosított összehúzódások a szívizom.