A konfiguráció és konformációja a fehérjemolekula
Mindebből arra lehet következtetni, hogy a térbeli szervezet fehérjék nagyon összetett. A kémiában, van egy koncepció - térbeli Configuration mereven rögzített kovalens kötések kölcsönös térbeli elrendezése részei a molekula (például tartozó egy sor L-sztereoizomerek vagy D-sorozat).
A fehérjék is használják a koncepció KONFORMATsIYabelkovoy molekula - specifikus, de nem fagyasztott, nem közötti helyzeti viszony részei a molekulának. Mivel a fehérje konformációjára molekula képződött részvételével gyenge láncszem típusú, az mozgatható (képes a változás), és a fehérje lehet megváltoztatják annak struktúráját. Attól függően, hogy a környezeti feltételek molekula létezhet egyes konformációs állapotok, melyek könnyen átalakíthatók egymást. Energetikailag kedvező a valós körülmények között csak egy vagy több konformációs állapotok, amelyek között van egy egyensúly. Konformációs átmenet egyik állapotból a másikba, működésének biztosítása érdekében a fehérjemolekula. Ez a reverzibilis konformációs változások (a szervezetben található, például során az idegingerület, amikor a közlekedési oxigén hemoglobin által). Ha megváltoztatja az Aa gyenge kapcsolatok elpusztult, és az új kapcsolat alakult egy gyenge típus.
fehérje kölcsönhatás semmiféle anyaggal néha vezet a kötő molekulák az anyag a protein molekula. Ezt a jelenséget nevezik „szorpció” (kötő). Fordított a folyamatot - a kibocsátás a másik molekula protein az úgynevezett „stripping”.
Ha bármely két molekula adszorpciós folyamat dominál deszorpciós, akkor a specifikus adszorpció, és olyan anyag, amely felszívódik az úgynevezett „ligandum”.
1) ligandum-protein enzim - szubsztrát.
2) trasportnaya ligandum protein - a szállított anyag.
3) ligandum antitestek (immunglobulin) - antigént.
4) Ligand neurotranszmitter vagy hormon receptor - hormon vagy neurotranszmitter.
A fehérje konformációjának változtatására, nem csak a kölcsönhatás a ligand, hanem ennek eredményeként bármely kémiai kölcsönhatás. Egy példa egy ilyen kölcsönhatás lehet csatlakozni egy foszforsav maradék.
A természetben, a fehérjék több konformációs állapotok termodinamikailag kedvező. Ez természetes állapot (természetes). Natura (lat.) - természet.
Natív fehérje molekulák
Native - egy egyedülálló fizikai, kémiai, fizikai, kémiai és biológiai tulajdonságait fehérjemolekula, amely az övé, ha egy fehérjemolekula egy természetes, természetes (natív) állapotban van.
Például: a szemlencse fehérje - krisztallin - csak magas átláthatósági a természetes állapotban).
Annak jelzésére, az a folyamat, amelynek a tulajdonságai a természetes fehérje elvesznek, kifejezés használatát dást.
DENATURATSIYA- ezt a fehérjét nélkülözés természetes, natív tulajdonságok kíséretében a megsemmisítése kvaterner (ha volt), tercier és néha másodlagos szerkezete a fehérjemolekula, hogy az eredmények a megsemmisítése diszulfidkötések és a gyenge típusok kialakításában játszik szerepet a ezeket a struktúrákat. A primer szerkezet megmarad, mert van kialakítva az erős kovalens kötések. A megsemmisítés a primer szerkezet előfordulhat csak a hidrolízis következtében a fehérje molekula elhúzódó forrásban lévő savas oldatban vagy alkáli.
Okozó tényezők a fehérje denaturálódását
Tényezők okozzák a a protein denaturálódását osztható fizikai és kémiai.
1. A magas hőmérséklet. Különböző fehérjék jellemző különböző érzékenység hő. Része a fehérje vetjük alá denaturáció, még 40-50 0 C-on Az ilyen fehérjéket említett hőlabilis. Más fehérjék denaturált sokkal magasabb hőmérsékleten, ezek termikusan stabil.
2. Az ultraibolya sugárzás
3. Az X-ray és sugárterhelés
5. mechanikai hatások (például vibráció).
1. A koncentrált savas és lúgos. Például, triklór-ecetsav (szerves), salétromsav (szervetlen).
2. Nehézfém-sók (például, CuSO 4).
3. A szerves oldószerek (etanol, aceton)
4. Növényi alkaloidok.
5. Karbamid nagy koncentrációban
5. Egyéb anyagok, amelyek megzavarhatják gyengébb típusú kötések a fehérjék molekulák.
A hatás a denaturálási használt tényezők sterilizálja eszközök és műszerek, valamint fertőtlenítő.
A kémcsőben (in vitro) gyakran - egy visszafordíthatatlan folyamat. Ha a denaturált fehérje kerül hasonló körülmények között egy natív, akkor renaturáljuk, de nagyon lassan, és ez a jelenség nem az összes fehérje.
In vivo, a szervezetben, lehet gyorsan renaturálás. Ez együtt jár a fejlődését in vivo a specifikus fehérjék, amelyek „ismeri” denaturált fehérje szerkezetét hozzá van gyenge kapcsolat típusok, és optimális feltételeket teremteni renaturálás. Az ilyen specifikus fehérjék úgynevezett „hősokk fehérjék”, illetve „stressz fehérjék”.
Számos családok ezen fehérjék, ezek különböznek a molekulatömeg.
Például, ismert protein hsp 70 - hősokk fehérje tömege 70 kDa.
Ezek a fehérjék léteznek az összes testi sejt. Azt is elvégzi a polipeptid funkcióját láncok ingyenes közlekedés a biológiai membránokon, és részt vesznek képző tercier és kvaterner szerkezetének a fehérje molekulák. Ezeket a funkciókat nevezzük stresszfehérjék gardedámot. Amikor különféle stressz által indukált fehérjék szintézisét: A túlhevült test (40-44 0 C), vírusos betegségek, mérgezések nehézfémek sói, etanol, és mások.
hősokk-fehérje molekula két kompakt gömböcskék csatlakozik a szabad lánc:
Különböző hősokk fehérjék általános terv az építés. Ezek mindegyike a kapcsolati területen.
Különböző fehérjéket különböző funkciókat tartalmazhatja ugyanazt a doméneket. Például, a különböző kalcium-kötő fehérjék azonos mindegyik domén való kötődésért felelős Ca +2.
A szerepe a doménszerkezet, hogy remek lehetőséget biztosít fehérje feladatainak elvégzéséhez miatt egyetlen domén elmozdulás másikhoz képest. Sok csatlakoztassa két domént - a legtöbb strukturálisan gyenge egy molekulában a fehérje. Itt van, hogy a leggyakrabban fordul elő hidrolízis kapcsolatok és a fehérje megsemmisül.