ATP hidrolízis a miozin
• képviselői miozin család az ATP hidrolízis végezzük szerint az általános séma
• Affinity miozin aktin meghatározott nukleotid (ATP, ADP vagy ADP-Pi) társított kötőhely
• miozin, amelyek tartalmazzák a kötőhely az ATP vagy ADP-Pi, csak kis mértékben képesek kötődni az aktin
• Az állam laza csatolás miozin gyorsan társítja aktin és gyorsan nőtt ki belőle
• ATP hidrolízis „aktiválja” a miozin történik, amíg az utóbbi társított aktin
• Ennek eredményeként a munka erő ingerlés miozin és felszabadulása foszfát után történik újrakötési miozin-aktin ADP-Pi
• miozin kötőhelyet tartalmazó ADP vagy tartalmazhatnak nukleotid képes erős kötődést aktin
• Az állam erős kötődését miozin sokáig maradnak kapcsolódik az aktin
• Az állam laza csatolás miozinok nem képesek generálni erő
• Az állam erős csatolás miozinok nem mozdult, amikor egy külső erő
Az összes ismert miozinok hidrolízisével ATP ADP és Pi általános felépítése. Az alábbi ábra egy diagram, az ATP hidrolízis. párosulva a forgatás a emelőkar. Ez a párosítás az ATP hidrolízis konformációs változások miozin lehetővé teszi, hogy mozog, és nyomja a rakomány mentén aktin.
Az ATP hiányában és a miozin szilárdan sztereospecifikusan kötődik az aktinhoz, alkotó R. N. komplex mortis. (Halála után az ATP szint csökken, és az izmok elvesztik rugalmasságukat. Ez annak köszönhető, hogy a kialakulását aktomiozin komplex, ami a rigor mortis).
Upon ATP kötődését miozin (az I lépés az ábrán) van nyitott mélyedés aktinkötő; ahol az aktin-miozin kölcsönhatás gyengül. Ez vezet a szétválasztása aktin miozin (2. lépés). Egy ilyen konformációban miozin erősen kötődik az ATP hidrolizálja nem szükséges katalízis kémiai aminosav oldalláncok úgy vannak elrendezve, hogy nem tudják támadni a b-foszfát kötést ATP.
A miozin második konformációs változás történik, ami a hidrolízis az ATP ADP és Pi, a maradék, nem-kovalensen kapcsolódó miozin (3. lépés). Ez a konformációs változás mozgását foglalja magában szerkezeti elemek egy motor domén, amely vezethet, hogy kapcsolja a szabályozási tartomány. A szabályozási tartomány, amely úgy működik, mint egy váll miozin kar forog, hogy a kezdeti állapotban, amelyben a miozin egy kész végrehajtani a munkaütem.
Anélkül kötött foszfát felszabadulását aktin a miozin a kezdeti állapotban rendkívül lassú. Ez lehetővé teszi, hogy ne szórja a miozin ATP ha nem lép kölcsönhatásba aktin. Kötődés után aktin (4. lépés) az arány a miozin felszabadulási foszfát erősen növeli.
Erélyes erőfeszítés miozin. t. e. forgatóképesség szabályozási tartomány (5. lépés), lépésben felszabadulását kiséri, foszfát. Befejezése után a hálózati erő megszűnik ADP (6. lépés), így a képződését miozin, aktin csatolt, de nem tartalmazó nukleotid. Ez a ciklus ismétlődik, amikor csatlakozik egy miozin ATP. A zavisimolsti A típusú miozin egyes ATP-kötő hurok és hidrolízis felszabadulásához vezet foszfát előmozdítása aktin távolságban a 3 és 23 nm.
A affinitása a miozin aktin során ATP hidrolízis ciklus megváltozik. Intermediereket ez a ciklus szerint jellemezhetjük való affinitásuk aktin filamentumok. Miozinok tartalmazó kapcsolatos ATP vagy ADP-FP állapotban vannak a laza csatolás vagy generáló az előzetes erőfeszítéseket (2. és 4. lépést), azzal jellemezve, szerelés és disszociációs filamentum a idővonal 100-szor gyorsabb, mint a ciklus ATP hidrolízis.
Ezek gyenge kötődést állam nem ad áramot. Ha az aktin készült tekintetében miozin ezekben az államokban, miozinok csúszni a szálakat, mint azok kapcsolódnak leválasztható a aktin nagyon gyorsan. Olyan állapotban a laza csatolás miozin forog a kezdeti állapotban, készül magát generáló erőfeszítést. Ha az aktin filamentumok vannak nyújtva, a miozin erősen társítva, és ellenáll a mozgás, és ez szolgál egy horgony az aktin filamentum.
Ez lehetővé teszi a miozin, hogy az egyik lépés az aktin filamentum.
A konformáció változásait kapcsolatban van az ATP ciklusban, az ilyen változások vezetnek az affinitása a miozin aktin,
okozó váltakozó való kötődése aktin és leváló őket.