légzési enzimek
LÉGZŐSZERVI Enzimek - részt vevő enzimek elektronok átvitelét a szerves anyag oxigén; Ezek lényeges eleme az energia átalakítási folyamatok biológiai rendszerekben; mennyisége aktivitását néhány ilyen enzimek a vérszérumban további diagnosztikai teszt számos betegség. D. f. Ezek közül a fő légzőszervi pigmentek (cm.).
Attól függően, hogy a kémiai. természetes kofaktorok D. f. vagy prosztetikus csoportok D. f. Meg van osztva három fő osztályba: 1) piridinzavisimye dehidrogenáz (cm), amelyek koenzimek NAD vagy NADP (lásd koenzimek); .. 2) flavin-dehidrogenáz tartalmú prosztetikus csoportot flavin-mononukleotid (FMN), vagy FAD (lásd flavoproteinek) .; 3) A citokrómok (cm.), Prosztetikus csoportok, amelyek ferroprotoporphyrin.
Ezek a D. f. alkotnak komplex többkomponensű membrán rendszer az úgynevezett légzési lánc.
Között a piridin-függő dehidrogenázok tárgyát kötődését. 150 enzimek, amelyek katalizálják a hasznosítás NAD és NADP különböző szerves szubsztrátok (lásd. A biológiai oxidáció). Tehát van egy átadása egy hidrogénatom formájában hidrid ionok (H -) 4-es helyzetében piridingyűrű porfirin. Egy másik hidrogénatom lehasítjuk a szubsztrát molekula egy proton (H +). Amikor enzimatikus redukciós piridin, ellentétben a hagyományos kémiai. hasznosítás a hidrogénatom összekötő sztereospecifikusan megy végbe, t. e. az egyik különösen oldalán a piridingyűrű. Az oxidált piridin nukleotidok spektrumában intenzív abszorpciós sáv 260 nm-en. Saját helyreállítási abszorpciós maximuma 340 nm-nél, és a redukált sáv intenzitása 260 nm-nél. Ez a tulajdonság a NAD (P) függő dehidrogenáz alapját számos módszer számszerűsítésére tevékenységüket (lásd. Dehidrogenáz).
NAD-függő dehidrogenázok részt túlnyomórészt a folyamatok a légzés kapcsolódó elektronok átvitelét szerves szubsztrátumot oxigén és felhalmozódása az energia, és a NADP-függő dehidrogenáz jelentős szerepet játszanak a redukciós reakciók a bioszintézist. Ennek megfelelően, a NAD és NADP különböznek sejten belüli lokalizációja: NAD koncentrál Ch. arr. a mitokondriumokban, és a legtöbb NADP kívül mitokondrium. Piridin-függő dehidrogenázok, mint általában, gyengén kötődik a membránok és azonnal oldódnak (lásd. Solubilization).
Flavin-dehidrogenáz (van kb. 30) végzett elektronok átvitelét a lecsökkent NAD, NADP és néhány más szerves szubsztrátok citokróm rendszerrel. Ez az átutalás általában valamely köztes vektor, amely képes szolgálni akceptorok flavoproteinek, pl, ubikinon. Visszanyert flavoproteinek (cm.) Könnyen oxidálódnak is számos mesterséges elektron akceptor (ferricianid, fenazin-metoszulfát, stb). Néhány flavin enzimek (aldehid-oxidáz, a xantin-oxidáz) közvetlenül visszaállítani a molekuláris oxigén H2 O2. Miatt FMN és FAD amelynek oxidált állapotban abszorpciós sáv 450 nm-en, flavoproteinek festett sárga, így nevezték G. Warburg, sárga enzimek.
Flavinnukleotidov aktív része egy gyűrű izoalloksazinovoe riboflavin, hogy a nitrogénatomok-cerned csatlakozhat két hidrogénatom megfelelő átrendeződés a kettős kötések. Amikor helyreállítása flavinnukleotidov spektrum eltűnik a saját abszorpciós sáv 450 nm-nél. Flavoproteinek általánosan elfogad egy elektronpár az oxidált szubsztrát, ahelyett, egyidejűleg két lépésben alkotnak szabadgyökös intermedierek semirecovery formák (flavosemihinony), amely lehet detektálni EPR - elektronspin rezonancia (cm.). Amikor kölcsönhatásban a két-elektron akceptor (kinonok) flavin D. f. képes visszaállítani az egy-elektron (NAD • H-dehidrogenáz; KF 1.6.99.3) vagy két-elektron (mitokondriális NADP • H-dehidrogenáz; KF 1.6.99.2) Yamazaki mechanizmus (J. Yamazaki). Xantin-oxidáz (EC 1.2.3.2) katalizálja mind egy-és két elektron helyreállítást.
Sok flavin D. f. komplex oligomer képződmények amelyek tagjai több fehérje alegységek és tartalmaznak, mellett flavinnukleotidov is fématomok (hemkötésű vas, molibdén) részt együtt FMN és FAD elektronok átvitelét keresztül flavoproteinek. Néhány flavin D. f. pl. NAD • H- és mitokondriális szukcinát-dehidrogenáz, NADPH-dehidrogenáz • H-mikroszómák szilárdan kötődik a membránokhoz. A BE • H-degidrogenazngo részét a mitokondriális légzési lánc lokalizálódik igénypontok bármelyike kapcsolását légzést és a foszforiláció (cm.).
A elektronok átvitelét flavoproteinek hogy molekuláris oxigén segítségével citokróm rendszer - hem-tartalmú fehérjék jellemző abszorpciós spektrumát az oxidált és a redukált állapot. A citokróm-oxidáz (EC 1.9.3.1; citokróm-a + a3) a mitokondriumokban és a citokróm P-450 in citoplazmikus membrán (mikroszómák) vannak terminális D. f. közvetlen kölcsönhatásban oxigénnel. Citokróm-b, c1 és a mitokondriumban és a mikroszómákban citokróm b5 funkciója, mint közbenső hordozók. A citokróm c könnyen feloldhatók, míg a többi ilyen citokrómok szorosan kötődnek a membránokhoz.
Haem csoportok minden citokrómok alkotó légzési lánc, nem lehet közvetlenül kommunikálni egymással, és a kérdés, hogyan elektrontranszfer történik a molekulák között a citokrómok nem teljesen tisztázott. Egy lehetséges mechanizmus ezen továbbítás elektronok átvitelét az fehérje részt a citokróm átfedése miatt pi-elektron-felhő az aromás aminosavak. Ezen túlmenően, elektrontranszfer között a hem-csoport van egy bizonyos távolságra egymástól, végezhetjük típusa szerint az alagút csomópontok.
Fontos tulajdonsága a citokróm mint D. f. az a képesség, bizonyos aminosavcsoportok (gyakran hisztidin és tirozin) protein rész a molekula, hogy módosítsa az értéket a pKa (asszociációs konstans a protonok), amikor a változó az elektronikus állam a hem. Ennek köszönhetően oxidáció és hem feloldás vezethet a felszabadulását vagy felszívódását apoenzim protonok helyszíneken lehet térben eltávolítjuk a hem. Így. Citokróm-képesek hatni, mint vektorok a protonok a membránon, és részt vesznek a létrehozása egy transzmembrán proton gradiens (lásd. A membrán egyensúlyt, a biológiai membránok). Ezt a legvilágosabban látható a citokróm b Slater (ES Slater) és Klingenberg (M. Klingenberg). Összhangban hemoosmoticheskoy elmélet (V. P. Skulachev) képződés elektronok átvitelét a légzési lánc proton gradiens előfeltétele konjugáció légúti foszforilációja. Két interfész pontot a citokróm szegmens a légzési lánc: komplex b-C1 és citokróm-oxidáz területen.
A citokróm-oxidáz - Terminál D. f. mitokondriumok - van egy komplex szerkezetű. Tartalmaz 6 alegységek molekulatömege. súlya (tömege) 5300-36 000. A két alegység képeznek látszólag, citokróm egy, a fennmaradó négy tartozik a citokróm a3. A átvitele elektronok oxigén magában, továbbá a hem csoportok, szintén tartalmazza a citokróm oxidáz réz atomok, amelyek megváltoztatják vegyérték által reakciót oxigénnel lehet kimutatni EPR.
A citokróm kapcsolódó szén-monoxiddal és cianid, amelyek R. O. légzés inhibitorok. Az első szakaszban a kölcsönhatás a citokróm-oxidáz oxigénnel komplexbe citokróm-oxidáz - O2, ún. oxigénezett formáját citokróm-oxidáz. Továbbá, az oxigén visszanyerő rendszer a két komplex kooperatív kölcsönhatása, amelyek mindegyike tartalmaz egy hem-csoport, és a réz és képes két elektron transzfer.
Citokróm P-450, terminális E. F. mikroszomális hidroxilező rendszer kapta a nevét, mert kialakított egy meglehetősen stabil komplex CO-, amelynek szokatlan hemoproteins maximuma 450 nm-nél. Az egyik legérdekesebb jellemzője citokróm P-450, hogy változtatni annak optikai tulajdonságait, amikor komplexbe számos nem-poláros szubsztrátok áteső hidroxilezés mikroszómákban. A legtöbb szubsztrátok növekedést okoz abszorpció 385-395 nm-nél és abszorbancia csökkenése 420 nm-nél (ún. Első típusú spektrális változás). EPR kimutatták, hogy a kialakulását az első típusú komplex vas atomot a hem-csoport a citokróm P-450 megy alacsony spin a magas-spin állapotban.
Kapcsolatban áll a szubsztrát redukált formáját citokróm P-450 oxigénnel dúsítja képez terner komplex: szubsztrát - csökkentett citokróm P-450 - O2. O2 molekulát ebben a bonyolult részben felújított, fordult egy aktivált formáját, amely képes hidroxiiezünk a szubsztrát. aktivációs mechanizmusa, úgy tűnik, hogy a molekula O2. figyelembe két elektron, van kitéve heteroatomokhoz litikus hasítási m. a. hogy az egyik oxigénatom elkülönül 8 elektronok a hidroxilion formában, és a többi hat elektronok, amelynek a szerkezete az atomos oxigént juttatunk be gidroksiliruemy szubsztrát.
Az ék gyakorlatban aktivitását néhány D. F. (Dehidrogenázok és mtsai.) Biztosít további diagnosztikai teszt számos betegség (lásd. Dehidrogenáz). A glükóz-oxidáz (glükóz-dehidrogenáz) arra használjuk, hogy meghatározzuk a vér glükóz szintjét a vizeletben (lásd. Gorodetsky módszerek).
Irodalom: Archakov AI Mikros-mal oxidációs, M. 1975. refs.; Lehninger A. mitokondriumok, transz. az angol. M. 1966, P MITSUBISHI Mr. BA és az L o-gramm és n o a LN Alternatív módon a biológiai oxidáció, M. 1973; Én egy második T és AA energia átalakítása a mitokondriumokban, M. 1973; Biológiai oxidáció, ed. T. P. Singer, N. Y. 1968.