Fehérjék molekula szerkezete - hivatkozási vegyész 21
Kémia és Vegyészmérnöki
Így. nukleinsav szerkezete határozza meg a szerkezet a fehérjemolekula. fehérjemolekula szerkezete határozza meg a megjelenését és az utat a befolyását a életfolyamatok. Más szóval, egyre kiderült, hogy meghatározza a szerepe a biológia az alakja és mérete a molekulákat. [C.1065]
És ismertesse híre semmi köze hozzá. Ez most beszélünk róla sokat, gyakran tisztelettel és talán egy napon majd felkelni egy par Rutherford és Bohr. De semmi ilyen nem volt azokban a napokban, amikor az őszi 1951 jöttem a Cavendish Laboratory Cambridge-i Egyetemen, és csatlakozott egy kis csoportja fizikusok és vegyészek, akik tanulmányozták a térszerkezet fehérjemolekulák. Crick akkor harmincöt éves, és mégis szinte ismeretlen volt senkinek. Bár munkatársaikban felismerte őt kitartó és éleslátó elme, és gyakran fordult hozzá tanácsért, gyakran alábecsülik, és sokan azt hitték, hogy ő túl beszédes. [C.13]
Me egyre inkább vonzza a térbeli szerkezet a molekulák. Azt hittem tudott, mint például, hogy Pauling tervezte meg jól helix fehérje, és képes lesz arra, hogy építsenek valami hasonlót egy gént, amely DNS. [C.137]
Alapján az ismert tények IRI bármilyen pH (például, IRI élettani jelentősége 7,35), ionerősség, dielektromos állandó, és még aminosavak és fehérjék létezhetnek különböző ionizált-ságú, lehet számítani. Ezek a molekulák reakcióba lép a vizes közeg miatt kialakulását ionos (elektrosztatikus) n hidrogén kötések. Ezért mindegyik fehérje eleve adott hidratáció foka, vagy más szóval, vegye fel a kapcsolatot egy bizonyos mennyiségű vizet, hogy megőrizze az egész szerkezetet. Molekulák [c.43]
Strukturális és termodinamikai körülmények konvergencia mechanizmus és a tájolás enzimatikus. Tehát, a hatékonysága a katalízis fontos befagyasztására reagáló X és Y központok, amely akkor a XE-RY komplex (és kíséri ER kötés kialakulása), mint a reakció az átmeneti állapot XY amennyire lehetséges közelebb ehhez az szükséges, hogy a szerkezet az aktív helyén páratlanul ez volt komplementer a szerkezet a szubsztrát molekula, amelynek meg kell venni az átmeneti állapotban a reakció. Ezért az aktív hely enzimek rendszerint a redők a polipeptid lánc. Kialakítva résen. Valahol a mély területeken a rések elrendezett aminosavak, hogy kölcsönhatásba lépjen a hordozóval. Mivel az ilyen szerkezetének az aktív centrum a átmenet a szubsztrát molekula svobodnodvizhuschegosya állapotban (a oldat) egy szorbeált állapotban (ha van, képletesen szólva, szorult az aktív hely) fordul elő befagyasztásához szükséges reakciók forgási szabadsági fok és a konvergencia és a katalitikusan aktív csoportokat a fehérje. [C.56]
Már a 1926-1929 kétéves. . Nobel J. és J. Sumner, Northrop először kristályos formában izoláljuk enzimek - ureáz, tripszin és pepszin, amelyet tapasztalatunk, hogy képviselje a tiszta fehérjék. 1930-ban izolálták, intracelluláris enzimek - Sárga Warburg és az alkohol-dehidrogenáz enzim kristályos formában állítjuk elő. A számot egy kristályos formája az enzim folyamatosan nőtt. Amint ez az új bizonyíték a rendszerszerű természetét enzimeket. amely egy fehérje rész (a apoenzim) és nem-fehérje része (CoA), hogy integritásának biztosítása érdekében a molekuláris szerkezete az enzim és annak katalitikus hatást egységét. [C.180]
GI nem lehetséges, és az atomok található, közvetlenül a peptidkötés. fekszenek ugyanabban a síkban. Ez a tény nagy jelentőségű, mivel elvileg meghatározza a térbeli szerkezet a molekulák peptidek és fehérjék. [C.191]
Ábra. 49. A másodlagos kép (a) és tercier (6) a fehérje szerkezetének molekula (a diagramon világosan mutatja a harmadlagos szerkezetét csavarodás a másodlagos szerkezet abban a térben, az a-hélix).
Mindkét szakaszt nem lehet elválasztani egymástól. ÖSSZEFOGLALÁS hődenaturálási tekinthetjük példáját globuláris fehérjék. Az alapvető molekula globuláris fehérje. mint ismeretes, ez áll egy vagy több polipeptid-lánc. hajtogatott redők és alkotó gubanc. Ez a szerkezet stabilizálódik a gyenge kapcsolatok, amelyek között fontos szerepet játszanak hidrogénkötések. térhálósító hidak közötti peptid láncok párhuzamosan vagy redők. Amikor melegített fehérjék bekövetkezésének fokozott mozgása polipeptid láncok, vagy redők, ami törés törékeny kötések közöttük. Ennek eredményeként ez az átrendeződés következik be kiépítési és ráncok, kíséretében újraelosztása poláros és nem poláros gyökök, az említett csoportok nem poláros koncentrált felületén a gömböcskék. csökkenti az hidrofilitása, és így oldhatósága. [C.370]
Először megoldotta a modern fizika, az ötlet a Big Bang. ahol ott elemi részecskéket alkotó anyag. Hajlamosak vagyunk elfelejteni. hogy legyen az elsődleges lendületet létre a Teremtő a világ. Sőt, az ősrobbanás-elmélet azt mondja, hogy az eredeti minden alakult ki fénymennyiség. És ez megerősíti a Biblia és Isten azt mondta: Legyen világosság. És lőn világosság. Szemszögéből a modern tudomány zrenpya élet természeti jelenségek. Nem kellene. Hozd létre a szerkezet a fehérje molekulák vagy DNS - a fő hordozója információk egy sor egyszerű molekulák nem érdekel, hogy a levágott szövege ezt a kérdést az újság az egyes betűket, és várja a hőmérséklet. nyomás vagy katalizátorok fognak összegyűlni a cikket, és a cikk alakítjuk számot. Hasonló érveket által kifejtett sok tudós a nyugati, és sajnos kevés van. [C.31]
Pervsh fehérje, amelynek szerkezetét adják megfejteni volt az inzulin hormon. szabályozó cukor anyagcsere a szervezetben. Tíz évet töltött a munka angol biokémikus Frederick Sanger, amiért elnyerte 1958-ban a Nobel-díjat. Ez különösen úgy találta, hogy a képlet az inzulin és a molekula két lánc (az egyik tartalmazza a 21 és a másik - 30 aminosav) egy szekvencia összekapcsolt -S-S- kötésekkel. [C.269]
Egyensúlyi állandókat a két esetben eltérnek kissé (2-4 alkalommal). Ugyanakkor, az átállás során proflavin a 6Q folyamat rodamin szinezék komplexképző az aktív hely lassítja majdnem 10 paat molekuláris struktúrák Ezen ligandumok különböznek lényegében csak abban, hogy a molekula tartalmaz rodamin 6Q további benzolgyűrűben. Amint azt a tanulmány a hőmérsékletfüggését kinetikáját komplexképződést. Az aktiválási energia ez a folyamat körülbelül 17 kcal / mol (71,4 kJ / mól). Másrészt az is ismert, hogy az aktiválási energia a folyamat. diffúzió által kontrollált nem haladja meg, mint egy szabály, 5 kcal / mol (21 kJ / mól) [62, 63]. Ezért azt kell következtetnünk, hogy a komplex képződését kimotripszinnel ömlesztett rodamin 6G molekula csak akkor lehetséges eredményeként konformációs változások az enzim-molekula. Ez a mechanizmus (1,8) komplexképzéssel a szerves molekulák fehérjék, látszólag elég gyakori. [C.31]
Ez a körülmény határozza meg a lehetőségét, hogy a röntgendiffrakciós A szerkezet meghatározásához a molekulák kristályok. A kristályokat épített komplex molekulák. így igen összetett képet eloszlásának intenzitásának egyéni reflexiók. Azonban lehetőség van arra, hogy teljes mértékben visszaállítani az elrendezés az egyes atomok az elemi cellában, és ezáltal létre egy teljes háromdimenziós szerkezetét molekulák. ahonnan a kristály épül. Segítségével néhány fejlett technika és kiszámításához használt nagysebességű elektronikus-you-számokkal gép, akkor lehetséges háromdimenziós szerkezet, még ilyen összetett molekulák. a fehérjék és yaukleinovye savat. [C.163]
Klorid ionok alkotnak rács. azonos rács. által alkotott céziumionokat. Ezért, a reflexió a síkok klórt tartalmazó ionokat. lehetséges pontosan ugyanaz szögek, mint a síkok tartalmazó cézium-ionokat. Ebben az esetben a klór ionok síkban helyezkedik el, pontosan félúton a síkok közötti céziumionok. és a közöttük lévő távolság síkok // 2. Ezért, a hullám visszavert a sík a klórionok elmozdul képest hullámok visszaverődik a szomszédos sík céziumionok, az összeg 51p0. A páratlan n, ezek a hullámok el vannak tolva a felére hullám és kioltják egymást. Azonban, mivel a különbségek a szórási amplitúdó rezgések (ez lényegesen kevésbé a kevésbé intenzív szórási kloridionokat) edzünk hiányos, azaz. E. reflexek megfigyelhető. Amikor n páros hullámok szétszórt a két sík egybeesik fázisban és szórási a klórionok amplifikálják többszörös szórás céziumionok. Következésképpen, szórási a felületekről a rendszer. tartalmazó arcok az elemi cella. intenzívebben szögben 22 és 48,52 °, mint a másik három sarka. Diszperziós síkok rendszereket. tartalmazó diagonális arcok az egység cella. 31,95 ° szögben, amely lényegében nagyobb, mint a szögek 15,34 és 52,54 °. Ezért, az intenzitás eloszlása közötti reflexek tartalmaz információt a megoszlása a atomok belül az egységcella. t. e. szemcsés szerkezetet. összetevői a sejt. Ez a körülmény határozza meg a lehetőségét, hogy a röntgendiffrakciós A szerkezet meghatározásához a molekulák kristályok. A kristályokat épített komplex molekulák. így igen összetett képet eloszlásának intenzitásának egyéni reflexiók. Azonban lehetőség van arra, hogy teljes mértékben visszaállítani az elrendezés az egyes atomok az elemi cellában, és ezáltal létre egy teljes háromdimenziós szerkezetét molekulák. ahonnan a kristály épül. Segítségével néhány fejlett technika és kiszámításához használt nagysebességű elektronikus számítógépek. kapunk akkor is, térszerkezetének ilyen komplex molekulák. például fehérjék és nukleinsavak. [C.185]
Felületi fehérjék aktivitását. valamint számos funkcióik, attól függ, hogy az úgynevezett harmadlagos szerkezetét a fehérje molekulák, amely által okozott halmozási azok térbeli polipeptid láncok. Ez a harmadlagos szerkezetét a molekula, viszont attól függ, hogy az elsődleges szerkezetét aminosav-szekvenciát a molekulában, ami által meghatározott genetikai berendezés a sejt. Felületi belzhovoy gömböcskék egy mozaikos, tartalmaz poláros és nem poláros részeket a aránya mind körülbelül azonos, ami jellemző az összes fehérje, beleértve a membrán. [C.97]
Egy kissé eltérő utat használják a DNS-károsodás javításának, jelentősen sérti a szerkezet a molekula. így például pirimidin dimerek. kialakítva az intézkedés alapján ultraibolya fény. Az ilyen károsodás eltávolítja speciális enzim - iugAVS endonukleázzal (a sötétben, amikor nem működik, vagy ha a fotoliáz DNS-károsodás sok), és a nukleáz-foszfo szünetek dnefirnye kommunikáció 5 - és W „vége a sérült rész, majd egy fehérjét iugO , heiikázzai, a sérült terület eltávolítjuk a konjugált ATP hidrolízisével. A kapott különbség épít DNS-polimeráz I (ábra. 46). [C.78]
1902-ben, brit orvos AE Garrod (1857-1936) vizsgáltuk a FR, ahol a vizelet állás közben megsötétedik levegőben, és megállapította, hogy az elszíneződést okozta jelenléte a vizeletben gomogentizino-ing sav vagy 2,5-dihidroxi-fenil-ecetsav . Leírta ezt a jelenséget veleszületett hibája anyagcserét. Később kiderült, hogy az eredmény egy genetikai mutáció az enzim. amely átalakítja a homogentizánsav az egészséges emberi test más anyagok. betegek vagy szintetizált teljesen vagy esetleg szintetizált módosított formában. nem katalitikus aktivitású. sarlósejtes vérszegénység - 1949-ben, az oka a többi genetikai betegség fedezték fel. amely által okozott jelenléte a mutáns gént egy szervezetben, a meghatározó kóros szintézisét a polipeptid-lánc a hemoglobin. A -lánc hemoglobin molekulák betegeknél sarlósejtes betegség egy helyettesítése egy aminosav glutaminsav valin, amely már részben leírt. 15.6. Mivel a megjelenése kóros hemoglobin molekulák jár betegség, sarlósejtes vérszegénység nevezték molekuláris betegség. Mivel 1949-ben talált több száz molekuláris betegségeket. Sok közülük természetét meghatározni a genetikai mutációk és a megfelelő változás a szerkezet a fehérjemolekula, függ a mutált gén. Számos betegség molekuláris szinten megsértésének felderítésében engedélyezett szinte teljes mértékben megmagyarázni a tüneteket. [C.467]
Hatalmas kutatási eredmények mechanizmusok kódoló genetikai információ és a fehérje szintézisben. enzim katalízis és szabályozása az enzim aktivitását. akció az antibiotikumok és hormonok, mind a tanulmányok területén élő, közkeletű nevén a molekuláris biológia, tanított mindenkit, hogy úgy vélik, hogy az élet a molekuláris szerkezete minden atom helyzetét csak szigorúan miatt, és függ a végrehajtás ezen molekulák szánják biológiai funkcióit. Ez az atom általában elfogadott értelemben lehet beszélni a sajátos biopolimerek, szilárdan jár a fejében a kutatók az egyben megfelel a szerkezet és a betöltött funkciók. Az ilyen komplex p> r Lásd oldalon, ahol a fehérje kifejezés molekula szerkezete említettük. [C.193] [c.169] [c.585] [c.593] [C.8] [c.270] Biochemical Handbook (1979) - [C.16]
Makromolekuláris Kémia (1950) - [c.469]