Tárgy 11
A szerkezete és tulajdonságai aminosavak és peptidek.
Aminokisloty- vegyületek, amelyeknek molekula van jelen egyidejűleg amino- és karboxil-csoportok. Természetes a-aminosavak, biológiailag aktív vegyületek,
aminosav-szerkezet. Minden a-aminosav-lehet tekinteni, mint az eredménye egy hidrogénatom helyettesítésével egy egyszerű egy-aminosav - glicin - az egyik vagy a másik csoport R. Így, összhangban a természet a R csoport, az úgynevezett oldallánc, a-aminosavak vannak osztva 4 csoportok eltérő hidrofilitási vagy hidrofób oldalláncokkal, és az oldallánc a képességgel, hogy savas vagy bázikus tulajdonságokkal.
A sztereokémiája a természetes a-aminosav azzal jellemezve, hogy mindegyik, kivéve a glicint, a ugleroda aszimmetrikus atomot (csoporthoz kötődik, és az amino- és a karboxil-csoport), a konfiguráció, amely azonosítható a L-konfigurációjú gliceraldehid-lánc kémiai átalakulások:
Átalakítás vagy nem érinti a királis centrumot, vagy folytatni kell szigorúan ismertették. Következésképpen, minden természetes a-aminosavak enantiomerek.
A konfiguráció a aszimmetriacentrum aminosavak határozza meg a biológiai tulajdonságait az amino- és oligo- és polimer vegyületek, monomerek, amelyek jelentése aminosavcsoportok (ezeket a vegyületeket nevezzük peptidek).
tulajdonságait aminosavak. Az aminosavak, színtelen, kristályos anyag, amelynek olvadáspontja viszonylag nagy (több mint 230 ° C) hőmérsékleten. A legtöbb savak könnyen oldódnak vízben, és gyakorlatilag nem oldódik alkoholban és éterben, ami azt jelzi, a só-szerű jellegét ezeknek az anyagoknak. Speciális oldhatósági jelenléte miatt az aminosavak a molekulában mind amino- (bázikus jellegű) és egy karboxilcsoport (savas tulajdonságok), ezáltal az aminosavak tartoznak az amfoter elektrolitok (amfolitokat).
A vizes oldatban és szilárd állapotban csak aminosavak formájában létezik a belső sók - ikerionokat.
Sav-bázis egyensúly az aminosavak leírható:
Ha az aminosav egy oldathoz, amely egy elektromos mező, attól függően, hogy a pH-ja az oldat ionok aminosavat fog mozogni a különböző módon: egy savas közegben, pH = <7 аммонийные ионы аминокислот перемещаются к отрицательному полюсу (катоду), а в щелочной среде при рН> 7-karboxilát-ionok - a pozitív pólushoz (anód). A pH, ahol a molekula elektromosan semleges aminosavak, az úgynevezett az izoelektromos pontja és a kijelölt. Egy pH indikátor pI aminosav molekula elektromos mező nem mozdul.
A jelenléte a molekulában mind amino- és karboxilcsoportokat tükröződik a viselkedését aminosavak a reakciókat tartalmaznak, amelyek közül csak az egyik a két funkciós csoport.
Részvételével a karboxilcsoport is végbemehet az összes reakció, amely tipikus a karbonsavak, így a megfelelő karbonsav-származékok (észterek, anhidridek, amidok és hasonlók).
Meg kell jegyezni, hogy az amino-csoport könnyen oxidálódik, így, például, hogy megkapjuk a savhalogenidek aminosavak előtt szükség acilezése az aminocsoport. Miután megkapta az acil-halogenidet hidrolizált védelmet.
Az egyik legfontosabb reakciók a szervezetben - az aminosav dekarboxilezést. Hasítása CO2 bekövetkezik az intézkedés alapján különleges enzimek - dekarboxiláz:
Az aminocsoport, amely aminok nyilvánul meg, mint egy nukleofil dipoláris ion teljesen mentes a nukleofil jellege protonálódás, így nincs alkilezési reakció Hofmann vagy acilezés svoytvennye aminok, nem fordulhat elő, ha az aminosavak. Ezek a reakciók csak akkor fordulhat elő előzetes deprotonálódása az aminocsoport, ami úgy érhető el alkalmazásával reakcióközeget magas pH, ahol a diionos teljesen alakítjuk karboxilát-anion.
Az alkilezést úgy végezzük, hogy ható a kapott sót minokislot alkil-halogenidekkel bázis jelenlétében (a szerves és szervetlen).
Az acilezést továbbá szükség előzetes átalakítás egy kettős ion a karboxilát anion és sikeresen végbemegy jelenlétében reakcióközegben ekvivalens bázis (a bázis szükséges a kötődéshez felszabaduló sav acilezési termék - hidrogén-halogenid vagy karbonsav).
Képződése Schiff-bázisok (így például aminok tipikus válasz) jellemző és aminocsoport; A leggyakrabban használt aminosavak reagálnak benzaldehid:
A Schiff-bázis reakciótermékek alapú azonosítása aminosavak úgynevezett „ninhidrin teszttel” általánosan használt, hogy láthatóvá tegyük a zónák aminosavak (van egy intenzív kék-lila színű), amikor a kromatográfiás és elektroforetikus elválasztás, valamint a mennyiségi meghatározására aminosavak oldatban:
dezaminálása aminosavak, valamint bármely primer amin bevételt hatására salétromossav a aminosavak. Ez a reakció az alapja meghatározására szolgáló eljárás a nitrogén tartalom és a mennyiségű amino-csoportok aminosavak (Van Slyke módszer).
aminosav bioszintézis. Minden természetes a-aminosavak vannak osztva esszenciális (valin, hisztidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, treonin, triptofán, fenil-alanin), amely a szervezetbe csak a külső környezet, és cserélhető, amelynek szintézise következik be a szervezetben. a-aminosav-bioszintézis nem lehet alapul aminosavak, mint például a redukciós reakció egy-ketosavak hatására NADH. Sztereospecifikus reakció miatt a sztereospecifitása NADH.
Mint kiindulási anyagok, más aminosavak működhet az aminosav bioszintézis. Például, transzaminációs (transzaminációs) a fő reakció a szintézisét a-amino-savak a szervezetben.
Katalizátorok és a játékosok ebben a folyamatban az enzimek (aminotranszferázok) és a koenzim piridoxál-foszfát, amely arra szolgál, mint a hordozó aminocsoport.
Peptidek. Amino- és karboxilcsoportok aminosavak reakcióba léphetnek egymással, még akkor is, ha azok ugyanabban a molekulában. A másik az a kialakulása egy valós sósav intermolekuláris amidkötés. Amidok kölcsönhatásában képződött számos aminosavak nevezett peptidek. Attól függően, hogy az aminosav-oldalláncok megkülönböztetésére di-, tri-, tetra-, pentapeptidek, stb Így molekulatömegű peptidek nem haladja meg a 10000 nevű oligopeptideket, molekulatömege több mint 10 000 - polipeptidek, vagy proteinek. Amidkötések, mint egy része a peptidek említett peptid.
A peptid részegység jellemzi számos tulajdonsággal.
1. A peptid-rész egy merev sík szerkezetű, azaz. E. összes atomot benne foglalt vannak elrendezve egy síkban.
2. Az atomok az oxigén és hidrogén csoportok a peptid természetes peptidek és fehérjék transz-helyzetű a C-N, mivel a transz-konfigurációjú szubsztituenst oldalláncok legtávolabb egymástól, ami fontos szerkezetének stabilizálása a fehérje molekula.
3. A peptid-csoport egy három-center p, p-konjugált rendszer, amely következtében képződött delokalizációja az elektronsűrűség az oxigén atomok, a szén és a nitrogén. A hossza a C-O és C-N szinte Audi-azonosan.
4. A peptid-kötés stabil hőmérsékleten 310 K környezetekben, közel semleges (fiziológiás körülmények között). A savas és lúgos környezetben kötést hidrolizáljuk. A hidrolízis alatt történik egy organizmus enzimatikusan.
5. Több általában nem kovalens, közötti kommunikáció a csoport és a peptid oldalláncai létezésének meghatározására különböző konfigurációi a fehérjemolekula. Például, intramolekuláris hidrogénkötés (N-H - O = C) stabilizálhatja a másodlagos szerkezetét a fehérje.
6. A peptid részegység létezhetnek két rezonancia forma (keto- és enol). Ezek a tulajdonságok határozzák meg a szerkezet a peptid csoportok a polipeptid-lánc:
A polipeptid-lánc áll szabályosan ismétlődő területek vázát alkotó molekula, és a variábilis régiók - oldalláncok aminosavmaradékok. Kezdővégére a polipeptid-lánc úgy hordozó egy szabad aminocsoport (N-terminális), és véget ér a polipeptid-lánc egy szabad karboxil-csoportot (C-terminális).
Általában, ha a általános képletű peptid N-kép egy bal vége és a C-terminálisa - a jobb oldalon:
Úgynevezett peptid-szekvenciák felsorolása kiindulva az N-végén aminosav nevek szerepelnek a peptid; a utótag „-in” helyébe a utótag „-il” az összes aminosav, kivéve a C-terminális. Ahhoz, hogy írják le a szerkezet a peptidek nem használt hagyományos szerkezeti képletekben és rövidítések, amelyek a felvétel tömörebb.
A „peptid szerkezet” (valamint a „elsődleges szerkezetét a fehérje”) a következő funkciókat tartalmazza:
1) A teljes száma aminosavmaradékok;
2) azok a aminosavak, amely tartalmazza a peptidet, és a mennyiség minden egyes típusú aminosavak (aminosav-összetétele a peptid vagy protein);
3) Az aminosav-szekvencia kötődésének egymással (ezt a paramétert az úgynevezett aminosav-szekvenciát, ez tükrözi az úgynevezett elsődleges szerkezetének a peptid vagy protein); szekvencia van rögzítve balról jobbra N-terminálistól a C-terminális.
Edman-eljárás (meghatározását elsődleges szerkezetének a polipeptid) a reakcióidő a N-terminális aminosav fenil-izotiocianáttal lúgos közegben. A további feldolgozás során a gyenge sav melegítés nélkül lehasad az áramkör „jelzett” terminális PTH-aminosavakat. PTH-aminosav-t vékonyréteg-kromatográfiával azonosítjuk, vagy GLC. Edman a módszernek az az előnye, hogy a hasítás az egyes terminális a-aminosav-peptid a molekula maradék, és nem pusztította el hasítási művelet megismételhető.
Edman-eljárás alkalmas a lejátszást a automata készülék - sequencer.
Tulajdonságok oldódó polimerek. Méretei makromolekulák nagy molekulatömegű vegyületek (BMC) összemérhető a méret a kolloid részecskék, így egy sor közös tulajdonságok jellemző kolloid oldatok és megoldások a méhen belüli eszköz.
Az ilyen tulajdonságok közé tartoznak az alacsony diffúziós sebessége az oldott részecskék, hogy képtelenek áthatolni a membrán-Tyndall Faraday-hatás, stb azonban, IUD igazak megoldásokat, mivel ezek megfelelnek az alapvető kritériumoknak valódi oldatok :. spontaneitás képződését, homogenitás, termodinamikai stabilitása, egyensúly.
Egyensúlyi oldatokban Navy beállítva lassabb, mint egy valódi oldatot, és az oldódás általában előzi duzzanat. Duzzadási folyamat az úgynevezett egyoldalú spontán diffúziója kis molekulatömegű polimer egy oldószerben, kíséretében térfogatának növekedését és a súly a méhen belüli eszköz.
Megkülönböztetni korlátlan és korlátozott duzzanat. Az első esetben, a polimer elnyeli a folyadékot, majd ugyanezen a hőmérsékleten fokozatosan oldatba megy (oldódását zselatin vagy keményítő forró vízbe). A korlátozott duzzadási folyamat gyakorlatilag leáll a kialakulását a heterogén rendszer, amely két fázisból, egy duzzadt polimert és egy kis molekulatömegű oldószer. Ebben az esetben az egyensúlyi rendszer egy gél. Példa korlátozott duzzadási - duzzadás a keményítőt vagy zselatint hideg vízben duzzadó gumi benzolban. duzzanat típusától függ a polimer lánc a rugalmasság: a rugalmasabb a polimer láncban, annál nagyobb mértékű a duzzadás és annál nagyobb a valószínűsége, és az oldat képződésének. Mennyiségileg, a polimer duzzadni képesek bizonyos oldószerekben jellemzésére duzzadásának mértékét.
Az amfoter polielektrolitok duzzadásának mértékét pH-értékétől függ a közeg. A fehérjék az izoelektromos állapotban minimális értéke a hidratáció foka, duzzanat, oldhatóság. A függőség a duzzadásának mértékét a fehérjét a közeg pH-ja által expresszált görbe két csúcs és egy minimális, ami megfelel az izoelektromos pont.
Kvalitatív reakciót. Az azonosításhoz a bizonyos peptidek és proteinek az úgynevezett „színreakciót.”
Univerzális reakció peptid-csoport - a megjelenése vörös-bíbor szín, amikor adunk a fehérje oldathoz réz ion (II) lúgos közegben (biuret reakció).
Reakció az aromás aminosavak - tirozin és fenilalanin - megjelenése sárga szín a feldolgozás fehérje oldatot tömény salétromsavat (ksantoproteinovaya reakció).
Kén-tartalmú fehérjéket, így fekete elszíneződés melegítés oldattal ólom-acetát (II) lúgos közegben (Foll reakció).
A készítmény, fehérjék vannak osztva egyszerű (nem konjugált) és komplex (konjugátum). Hidrolízis mint egyszerű fehérjék hasítási terméket kapunk, csak egy-aminosav. Komplex fehérjék, valamint megfelelő fehérje része, amely a- aminosavak tartalmazhatnak szerves vagy szervetlen rész nem peptid úgynevezett prosztetikus csoportok.
Példák a komplex fehérjék szolgálhatnak transzport fehérjék mioglobin és hemoglobin, amelyben a fehérje része - Globin - kapcsolódik a prosztetikus csoport - hem. Típus protézis csoporthoz tartoznak hemoprotein. Foszfoproteinek tartalmaznak foszforsav maradék, loproteiny fém - fémionok.