multienzimkomplexet
A leghatékonyabb szabályozás előfordul úgynevezett multi-enzim komplex. Ezek a komplexek nagyobb katalizáló enzimek reakciók számos koordinált, az egyik végére termékek az enzimatikus reakció a kiindulási szubsztrát az alábbi enzim-reakciót. Három fajta multienzimet komplexek:
• enzimek oldunk fel a citoplazmában, és a kapcsolatot őket szubsztrátok által hordozott diffúzió;
• enzimek vannak kötve egymással fehérje-fehérje kölcsönhatások;
• enzimek összekapcsolódnak, és megkötjük a sejten belüli vagy citoplazmatikus membránok.
Minden multienzim komplex legalább egy alloszterikus enzim végzi szabályozása a teljes enzimreakció egész együttest. Leggyakrabban, ez az enzim katalizálja a sebességét az első (leglassabb) reakciót, és negatív modulátor a végtermék a folyamat mint egész.
Az alábbiakban egy rajz, amely egy multienzim rendszer, amelyben a termék az utóbbi reakció negatív alloszterikus effektor enzim E ^
Multienzim rendszerek tartalmazhatnak akár 20 különböző enzimek, amelyek szekvenciálisan működnek,.
Jelenleg tanult sok multienzimet komplexek, amelyek működnek különböző szakaszaiban anyagcserét. Az egyik ilyen komplexek a beállított enzimek szintézisét katalizáló pirimidineket-aszpartát bakteriális sejtekben. Egy alloszterikus enzim ebben az esetben aszpartát karbomoilaza katalizálja az első eljárási lépést, nevezetesen az átalakítás a aszpartát karbomoilaspartat.
Szabályozása enzimaktivitás lehet miatt korlátozott proteolízis. Sok proteázok, hogy működnek a sejteken kívül, például a vérben vagy az emésztőrendszerben, szintetizálódnak inaktív prekurzorok. Aktiválása őket jár bizonyos peptidkötések hidrolízisét a polipeptid-láncban. Példaként, a véralvadási enzimek és az enzimek az emésztőrendszer, mint a tripszin és a kimotripszin, és mások.
A szabályozása enzimaktivitás végezhetjük reverzibilis kovalens módosítása az újonnan szintetizált fehérje makromolekulák. Ez elsősorban annak köszönhető, hogy enzimes Hozzáadunk kis molekulatömegű kémiai csoportok eredményeként foszforiláció-vanija, glikozilezés, metilezés, stb D. csatlakozási foszfát csoportot hidroxilcsoporttá aminosavmaradék polipeptid-lánc növekszik vagy csökken az enzimatikus aktivitás. Ennek egyik példája a foszforiláz - olyan enzim, amely katalizálja a hasítását a glükóz maradéka glikogén. A kezdeti állapotban, inaktív, de amikor Phos-forilirovanii, által végzett enzim-protein-kináz aktiválás történik és bevonása a glükóz metabolizmus folyamatot. Ezzel szemben, a glikogén szintáz enzim aktív a kezdeti állapotban, és amikor Phos-forilirovanii annak aktivitás jelentősen csökkent.
Hatékony eszköze a szabályozás a katalitikus aktivitásának molekuláris heterogenitása enzimek miatt mind a genetikai és epigenetikai tényezők.
Jelenleg, körülbelül a fele az enzim azonosítjuk sejtekben és szövetekben formájában nagyszámú molekuláris formák, amelyek egyetlen szubsztrát specifitással, de különböznek a fizikai-kémiai vagy immunológiai tulajdonságai. A genetikai alapja molekuláris heterogenitása jelenléte miatt számos gén, amelyek mindegyike kódol egy alegységben az enzim vagy annak valamely molekuláris formájában. Továbbá, különböző molekuláris formáit ugyanazon enzim lehet kódolva egyetlen génlókusz többszörös allélek. Genetikailag határozzuk molekuláris formában úgynevezett izoenzimek-Mami. Poszttranszlációs módosító enzimek miatt a helyi proteolízist, kovalens módosítások, fehérje-fehérje kölcsönhatások, stb Ők felelősek a kialakulása több molekuláris formában, amelyek nem igazak izoenzimek, de fontos szerepet játszik az anyagcsere-folyamatokban. Leggyakrabban vannak úgynevezett konformerek - molekuláris formákat, amelyek az azonos elsődleges szerkezetét, de különböznek a konformációban. Ez akkor lehetséges, ha a konformáció elég erős t. E. megfelelnek a szint szabad energia közel a minimum. Csak az ilyen con konformációs variánsai fehérjéket, amelyek reprodukálható rögzített elektroforetikus, kromatográfiás vagy más módszerekkel lehet tekinteni konformerek.