A kinetikája enzimes katalízis - studopediya
A helyén az enzim-molekula, amelyhez a katalízis, úgynevezett aktív hely. Ha az enzim, amely szerkezetileg egyszerű protein, az aktív helyét aminosavak csak akkor képződik, amely általában található különböző területein azonos polipeptid-láncban vagy különböző polipeptidet, de térben közel egymáshoz. Más szóval, az aktív hely képződik szintjén harmadlagos szerkezetének enzimfehérje. Enzim - komplex fehérjék esetében az aktív centrumban gyakran magában foglalja a prosztetikus csoport.
A formáció az aktív centrum a funkciós csoportok helyezkedik el túl messzire egymástól a polipeptid-lánc, de térben egymásra az aktív oldalon (azaz a szintje fehérje harmadlagos szerkezete a). lehetővé teszi, hogy az enzim konformációs változások következtében biztosítja a szükséges közötti levelezés az aktív központ és a molekulák a reagensek (általában a továbbiakban szubsztrátok). Konformációjának a megváltoztatásával a az enzim fog bekövetkezni, mint egy „eszköz”, „fit”, hogy az aktív központ a molekuláris szerkezete, ami gyorsítja a konverzió ezen enzim által.
A konformáció változásait az enzim molekula is az egyik szabályozási mechanizmust a sebesség enzimatikus reakciók (lásd. Alább).
Az aktív hely jellemzően egymástól elszigetelt két telek - ikatalitichesky adszorpció.
Az adszorpciós régió (kötőhely) szerkezetének felel meg a szerkezet a reagáló vegyületek, és ezért könnyű összehangolni a szubsztrát molekula.
Kataliticheskiyuchastok aktív hely közvetlenül végrehajtja az enzimes reakciót.
A legtöbb enzim tartalmaz egyetlen aktív hely a molekulában. Egyes enzimek is több aktív centrumban.
8.2.Mehanizm az enzimek működését
Mindenesetre katalízis által végzett enzimek, lehetséges kimutatni három lépés szükséges.
Az első lépésben a molekulák a reaktánsok (szubsztrát) vannak rögzítve az adszorpciós részén az aktív centrum az enzim a gyenge kötések. Formái az enzim-szubsztrát komplex, amely könnyen szétesik ismét az enzim és a szubsztrát, azaz az első szakaszban a enzimes katalízis teljesen reverzibilis. Ebben a szakaszban, keresztül az aktív hely fordul elő kedvező orientációja a reagáló molekulák, ami megkönnyíti a további kölcsönhatása.
A második szakaszban járó katalitikus hely aktív centrum és a szubsztrát-molekulák különböző reakciók lépnek fel, azzal jellemezve, hogy egy alacsony értéke az aktiválási energia, és ezért előfordulhat, nagy sebességgel. Ennek eredményeként ezek a reakciók végül képződik, vagy a reakciótermék, vagy majdnem kész termék.
A harmadik lépésben a reakció terméket elválasztjuk az aktív oldalon, hogy így egy szabad enzimet, amely képes kapcsolódó egy új szubsztrát molekulát magát. Ha a második szakaszban állítjuk elő majdnem kész termék, ez előre alakítjuk olyan termék, amelyet ezután elválasztjuk az enzimet.
Vázlatosan, a színpad enzimes katalízis lehet az alábbi képlettel ábrázolható:
Az enzim szubsztrátum enzim kémiailag Termék
ny komplex (S ¢ - termék
vagy majdnem a késztermék)
A sejteket az enzimek, amelyek katalizálják a kémiai többlépéses eljárások gyakran kombinálni komplexek, az úgynevezett multienzim rendszerek. Ezeket a komplexeket szerkezetileg rokonok sejtszervecskéket vagy beágyazott a Biomembranes. Kombinációk Az egyes enzimek egyetlen összetett egyszerre gyorsítani minden soros átalakítási lépés egy szubsztrát.
Egyes esetekben, a katalízisben, valamint fehérje enzimek részt egy alacsony molekulatömegű (nem-fehérje) vegyület úgynevezett koenzim. A legtöbb CO-enzimek az összetételében tartalmazhat vitaminokat. A szerkezet és hatásmechanizmus koenzimek lesz szó a leírásban kémiai reakciók, amelyekben részt vesznek.
Kétféle enzimek specificitása: specifikus hatással és szubsztrátumspecifitása.
Hatnak specifikusan az a képesség, a katalizáló enzim csak egy jól meghatározott típusú kémiai reakció. Ha a szubsztrátum lehet lép különböző reakciókat, az egyes reakciókhoz kell a saját enzimet. Például, széles körben elterjedt a sejtekben, glükóz-6-foszfátot (glükóz-származék) vetjük alá, különböző transzformációk:
Glükóz + Foszforsav
Hasítása ezen a szubsztrátumon a foszforsav történik az intézkedés alapján az enzim foszfatáz. Így foszfatáz katalizálja a hasítási reakció csak a foszforsav, bármely más a glükóz-6-foszfát, ez az enzim nem gyorsul. Más lehetséges a glükóz-6-foszfátot bevonásával mutáz enzim. Ebben az esetben, a glükóz-6-foszfát-belép a glükóz-1-foszfát. Egy másik enzim - izomeráz okozza a glükóz-6-foszfát fruktóz-6-foszfátot.
Így minden egyes enzim katalizálja csak az egyik minden lehetséges reakciók, amelyek futófelület szubsztrát. A specificitás hatás meghatározását elsősorban a szerkezeti jellemzői a katalitikus aktív hely az enzim.
Szubsztrátfajlagosság - képes az enzim fellépni szubsztrát specifikusak.
Kétféle szubsztrát specificitás: az abszolút és relatív.
Egy enzim, amelynek az abszolút szubsztrát specifitás, katalizálja a csupán egyetlen hordozó. A más anyagok, még nagyon hasonló szerkezetű, mint a szubsztrát, az enzim nem jár. Egy példa egy enzim abszolút szubsztrát specificitás arginaza- enzim hasítja a karbamidot arginin aminosav. Arginin - egyetlen szubsztrátja argináz.
Relatív (csoport) szubsztrát specifitás - a képességét, hogy az enzim katalizálja a több hasonló anyagok szerkezetét. Általában ezek az anyagok azonos típusú kémiai kötés, és ugyanazt a szerkezetet az egyik kémiai csoport kapcsol össze ezt a kapcsolatot. Például, az enzim pepszin hasítja proteinekben a peptidkötéseket bármely épület.
Szubsztrát specificitás oka elsősorban a szerkezet a adszorpciós része az aktív centrum az enzim.
Izoenzimek (izoenzimek) - különböző molekuláris formáit az enzim, amely katalizálja a ugyanazt a kémiai reakciót. Jellemzően, vannak különbségek az elsődleges szerkezete között izoenzimek az azonos enzim, azaz izoenzimek lehet egy sor különböző, és a szekvencia az aminosavak a polipeptid-láncban. Azonban, ezek a különbségek általában nem befolyásolják a katalitikus hely szerkezete az aktív centrum, és így izoenzimek ugyanazon enzim felgyorsítja ugyanazt a kémiai reakciót. Különbségek az aminosav-összetétel a molekulák izoenzimek katalitikus hely változást eredményeznek a fizikai és kémiai tulajdonságok és a szubsztrát-specifitás.
A kinetikája enzimes katalízis
A sebesség enzimatikus reakciók alapvetően sok tényezőtől függ. Ezek közé tartozik a tagjai enzim katalízis koncentráció (enzim és szubsztrát) és a környezeti feltételeket, amelyek az enzimatikus reakció megy végbe (a hőmérséklet. PH, jelenlétében inhibitorok és aktivátorok).