Irreverzibilis denaturálódás - Referencia vegyész 21
Kémia és Vegyészmérnöki
Dást. Veszteséget a természetes fehérje (natív) konformációk, általában kíséri elvesztése biológiai funkciója. így például enzimatikus aktivitás. Denaturáló lehet reverzibilis vagy irreverzíbilis. Egy példa az utóbbi a véralvadási tojásfehérje (albumin) melegítésére a tojásokat. [C.413]
Irreverzibilis denaturálódását tojás fehérje [c.456]
Kémiai tulajdonságok. 1. fehérjék jellemző reakció. csapadékot eredményez. Egyes esetekben, a kapott csapadékot feleslegben vizet ismét feloldjuk, és a másik - egy irreverzibilis véralvadási fehérjék. t. e. denaturálódnak, így azok a molekulák mennek irreverzíbilis kémiai változások. Így például, az etanol kicsapódik fehérjék másképp. Ha tojásfehérje röviden jár ez híg. a kapott csapadékot feloldhatjuk vízben. De ha a fehérje cselekedni hígítatlan alkohol, akkor denaturált. [C.20]
Amikor át 100 ° C fehérje, vagy ha ki vannak téve a más anyagok (savak, lúgok, karbamid, nehézfémek sói és hasonlók. D.) Protein megoldások svertyvayutsya - koagulált és kiválások alakulnak ki. többé nem képesek visszafordítani a feloldódást. Ebben az esetben a fehérje fordul elő intramolekuláris változásokat. vezető változás annak fizikai, kémiai és biológiai tulajdonságait. A fehérje elvesztette eredeti tulajdonságait, az úgynevezett denaturált fehérje. és ezt a változást a fehérje tulajdonságainak hatása alatt a különböző külső tényezők nevű dást. Általában denaturáltuk - visszafordíthatatlan folyamat. [C.210]
Ugyanakkor, ismerve csak a sorrend az aminosavak. Ön sem tudja képzelni egyértelműen minden szinten a szervezet a fehérje molekula. Még rec enyhe melegítés a fehérjék gyakran visszafordíthatatlanul elveszítik inherens tulajdonságaitól természetes állapotban. Más szóval, a fehérjedenaturáció. És általában nem kíséri denaturációjának hasítás a polipeptid lánc szét a láncot, meg kell szigorúbb feltételeket. Következésképpen, a láncok alkot egy specifikus struktúrát hatása alatt gyenge másodlagos kötések. A formáció egy ilyen másodlagos kötések jellemzően részt hidrogénatom. között helyezkedik el a nitrogén és oxigén atomok. Ez hidrogénkötés hússzor gyengébb, mint máskor vegyértékkötés. [C.130]
Biohnmich. hatásai nagy D. ha D több. több száz MPa fehérjedenaturáció. megváltoztatva így azok antigén-kötő szigetek csökkentett toxin-aktivitás. Különösen érzékenyek a AD történő kötésére szolgáló eljárások egy fehérje ligand és a fehérje-fehérje kölcsönhatások. Így fehérjék jellemző értékei asszociációs sebességi csökkentés növekvő D. (AV pozitív és lehet több száz cm / mol). D. denaturáló hatással jellegétől függ a fehérje. m hőmérséklet és a pH a közeg. Pl. ovalbumin visszafordíthatatlanul koaguláltuk 800 MPa, míg a p-ry albumin nem változik, 1,9 hPa. AD gátolhatja hőt a protein denaturálódását, és még okozhat a fehérje renaturáláshoz, de [c.621]
Kozman ad több jelentése - AH és -A5 denaturáció. Sok fehérjék belül 60-150 kcal mol és 200 400 Entre. u entrópia változás nagyon nagy, így, hogy a denaturálási kíséri jelentős nyereséget entrópia, amely nagyszámú kis lépésekben. Sok esetben a molekula nem mehet vissza a régi, egyszerűbb konfiguráció, és a megfigyelt denaturálási visszafordíthatatlan. [C.276]
Oldhatatlanná ulmic sav cementek talajt impregnált általa. Való átmenet egy pelyhes nyálkás csapadék is előfordul, amikor a fagyasztási eljárás. Ez a fajta denaturálási visszafordíthatatlan. [C.179]
Más esetekben a denaturálási visszafordíthatatlan. Ez azt jelenti, hogy a fehérje lehet alternatív, stabil konformációban, a kialakulását, amely függ bizonyos feltételek. Elképzelhető, hogy a helyes konformáció fehérjék megszerzésére csak a bioszintézis során. Ebben a konkrét területen a szintetizált fehérje része reakcióba lépnek egymással. míg egy másik része a molekula még nem szintetizáltak. Fehérje szintézis történik csak az egyik irányba, és ez fontos lehet, hogy meghatározzuk a magasabb rendű szerkezetek. Így. Szintézis irányába maga nyújtja a szükséges információkat, hogy kialakítsuk a megfelelő felépítésű. (Ugyanez az elv használják utal bizonyos RNS. Ch. 15.) [c.57]
A denaturálást követően elvesztésével hidrofil részecskék, a legújabb CoA] Uhlir és rendezni, hogy az alján a tartály. Például, amikor főtt tojás ez irreverzibilis fehérje denaturációt változások, vizet veszít borítékot. elveszíti oldhatóságát. Változás és egyéb tulajdonságait. A denaturált proteint jobb emésztett enzimek a gasztrointesztinális traktus az emberek, mint a módosítatlan (natív). [C.184]
Diffúziója nagy fehérje molekulák a felületi réteg az oldat. valamint a strukturális változások a felületi réteg lassú. A fehérje mozog a felületi réteg. lehet alávetni denaturáció, ugyanabban az időben, hogy elveszítené a vízben való oldhatósága. A jelenség visszafordíthatatlan felület denaturálási számos fehérje. Mivel az összeg a denaturált fehérje megoldás arányos a felület ebben a részben - a levegő, ez a hatás nagymértékben javul rázással, keverés és levegőztető az oldatot. [C.197]
Az intézkedés alapján elektrolitok vagy szerves oldószerek (alkohol, kloroform), fehérje megoldások azok csapadék (koaguláció). A fűtés is vezet visszafordíthatatlan csapadék és a veszteség a sok tulajdonságait. Ezt a jelenséget nevezzük, fehérjedenaturációja. Ezen azt értjük, egy átalakulás a fehérje, ami veszteséget természetes tulajdonságait. A következmény az, folyamat narusheshge szerkezete a fehérjemolekula. Az elsődleges szerkezete bármilyen változás ebben az esetben nincs kitéve. [C.427]
A szerkezet kialakulását, és tartozik a jelenség a denaturációs jellemző fehérje vegyületek. Denaturáló megérteni visszafordíthatatlan csapadék és protein folding. amelyben a kezdeti specifikus megsértették j [c.381]
A kinetikája irreverzibilis denaturálódását szarvasmarha oxihemoglobin. A kísérleti körülmények pH 11,9 hőmérséklet 2 ° C-on [C.11]
2. kísérlet Az irreverzibilis véralvadási a tojásfehérje. Az oldat egy részét a tojásfehérje-albumin, maradék egy korábbi művelet, forrásig melegítjük, és lassan növekszik a hőmérsékletet körülbelül 50-60 ° C, fehér zavarosság az oldatban, és a további melegítés formában pehely. A csapadékot fölött található, és az oldatot hagyjuk lehűlni kapott csapadékot vízben oldhatatlan, aminek eredményeképpen a fűtés a visszafordíthatatlan változások a fehérje, az úgynevezett denaturáció. [C.234]
Dást. protein makrostruktúra meghatározni nagyon kényes egyensúlyt a vonzó és taszító erők hatnak a biopolimer és a környező vizes közegben. Meg kell törni ezt az egyensúlyt, a teljes szervezeti felépítését a polipeptid, amellett, hogy az elsődleges, eltűnnek ppymi szó denaturálja. Mértékétől függően a zavar a szerkezet és a természet a fehérje denaturációt lehet reverzibilis vagy irreverzíbilis. A klasszikus példa egy irreverzibilis denaturálódását a protein egy koagulációs yaichiogo ha főtt tojás, amikor a tojás albumin (fehérje) megy keresztül termális kitekeredési. [C.412]
Ebben, és minden más esetben a nem-specifikus elúciós, a kísérletvezető ne kell veszíteni po.chya a lehetőségét irreverzibilis denaturálódását a tisztított fehérje vagy fehérje-ligandum. Gyakran van olyan kompromisszumot keres a hatékonyság és a kockázat elúciós ilyen dást. Emiatt, a hatóanyag eluáltuk az oszlopról azonnal dialízissel vagy gélszűréssel lefordítani egy alkalmas pufferben, és a szorbens - öblítse. Megvilágítása hatékonyságát egy nem specifikus elúciós eljárás elvégezhető a szokásos útján előkísérletek, csövekben. A veszély a visszafordíthatatlan denaturálási kell lebiztosítása, figyeli a dinamika a inaktiválása anyag megoldást használva. Ezt a becslést kell megelőznie pontosítás elúciós hatékonyság, ha a jelenléte a kimutatott anyag az eluálószerben biológiai aktivitását. [C.408]
Amikor a határértékei pH a fehérje molekula elkezdi legombolyít, és azt mondják, hogy elveszíti természetes tulajdonságait. Ez a folyamat lehet reverzibilis vagy irreverzíbilis természetétől függően a fehérje és annak feldolgozását. Denaturálása (veszteség a természetes tulajdonságait) gyakran visszafordíthatatlan, mivel kíséri jelentős csökkenése az oldhatóság és a fehérjét kicsapjuk az oldatból. A proteineket is melegítve denaturáltuk, még semleges pH, vagy karbamidot adagolunk (NGY) 2S0 vagy más anyagokat. amelyek gyengítik a kötvényeket, hogy tartsa a fehérje egy gömb alakú. [C.603]
Teljes a protein denaturálódását már régóta visszafordíthatatlan, de 1956-ban kimutatta, hogy Anfinsen denaturált ribonukleáz (Ch. 1, [c.105]
Irreverzibilis lerakódását fehérjék, az úgynevezett denaturáció végbemehessen alatt forraljuk. erős savak vagy bázisok vagy más különböző szerekkel. Koagulálása A tojásfehérje hevítve - egy példa a protein denaturálódását ovalbumin. Az extrém könnyű denaturálási számos fehérje nagyon nehéz nekik tanulni. Denaturáló okoz mélyreható változásokat fehérje és teljesen tönkreteszi élettani hatásukat. (Feltehetően a denaturációs okoz változásokat a másodlagos szerkezet fehérjék. Sect. 37.16). [C.1053]
Ez a probléma továbbra is fennáll, a valódi reverzibilis denaturálási nagyon ritka, és általában denaturált fehérje nem teljesen azonos az kémiai és biológiai tulajdonságait a bennszülött. Alapvetően ez a reverzibilis denaturálási tud beszélni reagenseket. generáló puha denaturációs, amely nagyban függ a módszerek denaturációs és minősége a hordozó, például ló-szérum-globulint a hidrosztatikus nyomás felett 4000 kg1sm reverzibilisen denaturált, és azonos körülmények között ovalbumin - visszafordíthatatlanul. [C.211]
Betörni ezt a jelenséget a kölcsönös biztosító. t. e. az első blokk helyreállítás szakadt miatt a pillanatot, amikor a második tört és igényel egy nagyon nagy növekedést a sókoncentráció az eluensben ellenionok. Ha a fehérje molekula képes lesz bejutni a három vagy több helyen, majd távolítsa el lehet nehéz vagy akár lehetetlen (történni visszafordíthatatlan szorbenst a hőcserélő). Annak a valószínűsége, a térbeli egybeesés három vagy több pár díjak kétségesnek tűnik, de ez jelentősen növeli a hőcserélők sűrűn díjak (pl. E. Nagy kapacitás). Továbbá meg kell szem előtt tartani a lehetőségét, hogy egy törzs a legtöbb fehérjét gömböcske. beleértve az intézkedés alapján hidrofób kölcsönhatás a mátrix a hőcserélő. Az ellenkezője igaz .mnogotochechny fehérje érintkezésbe a hőcserélő deformálhatja amíg denaturálási, néha visszafordíthatatlan. [C.261]
Általában van egy optimális pH-érték növelésével vagy csökkentésével pH képest az optimális érték a maximális sebesség VQ enzimatikus reakció csökken. A semleges pH-tartományban a befolyása a változások a reagáló rendszer általában reverzibilis, de a határértékeket pH (megfelelő erősen savas vagy erősen lúgos közegben) fehérjék alávetni irreverzibilis denaturálódását. A pH hatása a reverzibilis kinetikájára változások is magyarázható változások a ionizáció mértéke a hordozó, ha a pH-t a vizsgált tartományban a ionizáció mértéke a szubsztrátum nem változik, változásokat a kinetikai magyarázható ionizációs enzim-szubsztrát komplex. Ha az enzim-al-stratny komplex létezik három állapot különböző számú protonok és hacsak köztes formája elbontjuk termékek képződését, a leíró egyenletet pH hatását a maximális reakciósebesség. származhat a rendszer [c.322]
Amikor egy bizonyos típusú fehérjék adszorbeált üveg vagy szilika felületét, azok denaturált, de amikor deszorbeáljuk újra, úgy tűnik, hogy azok szerkezete irreverzíbilis változásokon esett át. Úgy véljük, hogy a reakció a proteinek szilícium-dioxid, amit beviszünk a hashártya a vizsgálati állatok, okozza az ilyen denaturáció. Ryuttner Isler és [256] megállapították, hogy a globulinok különösen erősen adszorbeált a szilícium-dioxid felületén, és a deszorpció után megtalálták az denaturáció. Scheele, Flelsher Klemperer és [257] alapján tanulmány a kölcsönhatásának fehérjék szilícium arra a következtetésre jutott, hogy ez akkor történik, amikor a toxikus hatás következtében a fehérje denaturálódását. [C.1056]
Emellett konformációs laposabbá, irreverzibilis adszorpcióját fehérjék kíséri gyors denaturálást amint, valamint az elektrokémiai vizsgálatokban. más adatok és módszerek (ellipszometria, IR-spektroszkópia, stb). Szerint a G. P. és B. Shumakovich Kuznetsova, denaturáció sebessége meghaladja a 10 csak abban az esetben Phos-forilazy egy kis késés a felületi denaturálás sal (több, mint 5), mivel az egymást követő folyamatok denaturáció két alegységből, amelyek közül az egyik átmenetileg fordul a második réteg. Így, szemben a Berg és más kutatók úgy vélik, a megőrzése a natív konformációjú fehérje (vagy a kis reverzibilis denaturáció) adszorpciója folyamán egy higanyt csepegtető elektród, Kuznyecov mutatták, hogy abban az esetben, adszorpciós fehérjék feltételeinek polarográfiás vizsgálatok csepegtető elektród (idő a 0,5-7) tartsa azonos folyamatok, mint a helyhez kötött elektród. [C.236]