hőre érzékenynek enzimek
A kémiai reakciók sebességének függ a hőmérséklettől, így az enzim által katalizált reakciók is érzékenyek a hőmérséklet változására. Úgy találták, hogy az arány a legtöbb kémiai reakció növeli kettő-négy alkalommal, mint a hőmérséklet eléri a 10 ° C-on, és fordítva, csökken kétszer csökkenő hőmérséklet 10 ° C-on Ez a szám az úgynevezett hőmérsékleti együttható Q10. Azonban, mivel a természet a fehérje hődenaturációs az enzim magasabb hőmérsékleten csökkenti a hatásos koncentráció az enzim a megfelelő csökkenését reakció sebessége. Így, a hőmérséklet nem haladja meg a 45-50 ° C, a reakció sebessége megnő az elmélet szerint a kémiai kinetika. Feletti hőmérsékleten 50 ° C-on a reakció sebessége kezdi kifejteni nagy befolyást hődenaturációs enzimfehérje vezető teljes megszűnése fermentációs eljárás.
és - növeli a reakció sebességét, mint a hőmérséklet függvényében;
b - csökkentése a reakció sebessége függvényében enzim fehérje denaturációt (a nyíl jelzi az optimális hőmérséklet)
2. ábra - függése az enzim-katalizált reakció sebességét a hőmérséklet
A legtöbb enzim aktivitást mutatnak egy nagyon szűk hőmérséklet-tartományban valahol 40-50 ° C-on az állati szervezetekre és 40-60 ° C-on a növényi szervezetek ilyen körülmények között a reakció sebessége miatt, hogy növelje a maximális kinetikus energiája a reagáló molekulák. Alacsony hőmérsékleten (0 ° C-on, és az alábbiakban) enzimek általában nem esnek össze, bár aktivitásuk esik közel nullára. Minden enzim hőmérsékleti optimuma.
Meg kell jegyezni, hogy az enzim hőre érzékenynek befolyásolják az expozíciós idő, szubsztrát koncentrációja, közeg pH-ja, valamint a feltétele az enzim. A kristályos forma több termikusan stabil enzimek.
Befolyásolja a savasság
A legfontosabb tényező, amely befolyásolja a tevékenység az enzimek, az a reakció a környezet. Egy sejtben egyidejűleg jelen száz különböző enzimek, az egyes enzim legaktívabb egy bizonyos szűk pH-tartományban, az úgynevezett optimális pH. PH-optimumát az egyes enzimek különböznek. Például, a maximális aktivitás a pepszin katalizálja hasítását fehérje, figyelhető meg pH 1,5-2,0, míg argináz, amely széthasítja az aminosav arginin, - pH 9,5-9,9. A változás az optimális pH-érték a savas vagy lúgos környezetben az enzimaktivitás csökken először lassan, majd gyorsan, és gyakran az ilyen inaktiválás hamar irreverzibilis (ábra. 3).
Az optimális pH-ja a legtöbb enzimek a gyengén savas, semleges kémhatású közegben.
2. táblázat - Optimális pH-értékek az egyes enzimek
V - sebessége a reakció
3. ábra - függése sebessége biokémiai reakcióközeg pH-
Szerint jelen nézetek, a hatás a közeg pH-ja változik egy molekula enzim van téve annak a feltételnek, és az ionizáció mértéke a savas és bázikus csoportot (különösen, COOH-csoportjainak amino-dikarbonsavak, SH-csoport, cisztein, NH2 csoport, amelyek a lizin, stb). Az éles eltolódik az optimális pH a közeg lehet alávetni enzim konformációs változás eredményeképpen az aktivitás elvesztése miatt denaturálása vagy módosítását a felelős a molekula az enzim. Amikor a pH megváltoztatásával optimális arányt törött ionizálható nem ionizálható csoportok (megfelel a legaktívabb enzim), ami befolyásolja a harmadlagos szerkezete a fehérje és a szerkezet aktív centrumában. Továbbá, a koncentráció a [H +] befolyásolja az ionizációs a ionizációs az aljzat és a kofaktor, amely szintén befolyásolja az áramlási sebességet a reakció.
A sebessége enzimatikus reakció függ az az enzimmennyiség, a közegben. Amikor elegendő közepes szubsztrát, az enzimatikus reakció mértéke növekszik arányosan az enzimmennyiség. Grafikusan, úgy néz ki, a következők szerint (4. ábra):
V- reakciósebesség
C a koncentráció enzim
4. ábra - A függőség a reakciósebesség a enzimkoncentráció
Ez kapcsolatban érvényes csak bizonyos körülmények között, például, egy kezdeti szakaszban az enzimatikus reakció, mivel Ebben az időszakban gyakorlatilag nincs holtjáték, és a koncentrációt a termék nem elegendő a reverzibilitását a reakciót. Ez ebben az esetben a reakció sebessége (pontosabban, a kezdeti reakciósebesség) arányos lesz az enzimkoncentráció.
Az arány az enzimatikus reakció nagymértékben függ a szubsztrát koncentrációja a tápközegben. Alacsony koncentrációban a szubsztrát a reakció sebessége arányosan növekszik a koncentrációjával. Azonban, mivel a koncentráció ennek arányosság van törve, az összes a reakció sebessége lassan emelkedik. Telítse az enzim szubsztrát, az enzim molekulák formájában ES (teljes telítés), a reakció sebessége maximumot (Vm). Nyilvánvaló, félig telített (azaz, amikor a molekulák fele az enzim formájában van ES) reakció sebessége ½Vm. Ez az egyik több jellemző enzimatikus reakciók, nem jellemző a reakció előforduló enzimek nélkül. Ha még továbbra is felveti a szubsztrát koncentrációja a reakció sebessége állandó értéket ért el, ez lesz állandó, független a szubsztrát koncentrációja. Ilyen körülmények között, a limitáló faktor a sebesség enzimatikus reakció válik az enzim koncentrációja a közegben.
Tanulmányozása a befolyása a szubsztrát koncentrációja a sebességét az enzimatikus reakciók így L. Michaelis és Menten létre az alapvető elmélete enzim kinetiki.Oni hozta klasszikus leíró egyenletet hiperbolikus összefüggés koordináták V- [S]; és növekvő koncentrációban a hordozó hajlamos arra, hogy aszimmetrikusan sebesség Vm:
Az egyik legfontosabb következtetéseit ez az elmélet létrehozása a Michaelis-állandó, grafikus ábrázolása, amely az 5. ábrán látható. Ha a reakció sebessége magas szubsztrátum koncentrációk, eléri a maximális értéket Vm. A szubsztrátum koncentrációja [S], ahol V = Vm / 2, az úgynevezett Michaelis-állandó Km. azaz Km = [S]. Így a Michaelis-állandó egyenlő a szubsztrátum koncentrációja (mól / liter), amely az enzimatikus reakció sebessége félmaximális.
Az alacsonyabb értékek a Km azt jelenti, hogy az enzim katalízis intenzívebb.