Labilitása enzimes eljárással
Enzimek, mint katalizátorok rendelkeznek az összes tulajdonságait a hagyományos kémiai katalizátorok, de a fehérje természetét biztosít enzimek más tulajdonságok, mint például:
1. labilitás lépéseket:
2. A sajátossága a keresetet;
3. Effect of inhibitorok és aktivátorok.
Labilitása enzimes eljárással
Hőre érzékenynek enzimek annak a ténynek köszönhető, hogy a hőmérséklet, egyrészt, hat a fehérje része az enzim, ami egy túl magas értékeket fehérje denaturálást és a redukciónak a katalitikus funkciót, és másrészt, befolyásolja a reakció képződési sebességét az enzim-szubsztrát komplex és az azt követő történő átalakításának lépéseit szubsztrát, amely fokozott katalízis. A függőség a katalitikus aktivitását az enzim expresszálódik a hőmérsékleti görbe.
Ahhoz, hogy egy bizonyos értéket a hőmérséklet (átlagosan 50 ° C-on) növeli a katalitikus aktivitást, és minden 10 ° C-on körülbelül 2-szer nagyobb szubsztrát konverziós arány. Ugyanakkor fokozatosan növekvő mennyiségű inaktivált enzim által denaturáljuk a fehérjét része. meredeken nő, és, bár az arány a szubsztrát átalakítási reakciók tovább növekszik, az enzim aktivitást úgy fejezzük mennyiségű átalakított szubsztrát, esik feletti hőmérsékleten 50 ° C-on denaturálás enzim-fehérjét. A hőmérséklet, amelynél a katalitikus aktivitását az enzim maximális, az úgynevezett a hőmérséklete o p y m és m o m m. A hőmérséklet optimuma különböző enzimek változik. Általában az állati enzimek között van a 40 és 50 ° C-on, és a növényi - 50 és 60 ° C-on 100 ° C-on szinte minden enzimek elvesztik hatásukat. Alacsony hőmérsékleten az enzimek nem pusztulnak el, de tevékenységük csökken szinte nulla.
b) A függőség a enzimaktivitás znacheniyapHsredy. van egy optimális pH-érték a közegből, amelyben mutat maximális aktivitást minden egyes enzim esetében. A függőség a katalitikus aktivitását az enzim a közeg pH-ja van kifejezve görbét.
Az a pont, amelynél az enzim mutat maximális katalitikus aktivitást nevezzük az optimális pH az intézkedés az enzim. A legtöbb enzimek maximálisan aktivitás a pH-zóna közelében a semleges pontot. A erősen savas vagy erősen lúgos közegben csak akkor működik jól egyes enzimek (pepszin = 2, 10 = argináz, ureáz = 7).
Átmenet egy kisebb vagy nagyobb, mint (szemben az optimális) hidrogénionok koncentrációját kíséri többé-kevésbé egységes csepp enzimaktivitás. Hatása a hidrogénionok koncentrációját a katalitikus aktivitását az enzim hatásának teszik ki aktív centrumában. A különféle pH-értékek a reakcióközegben egy aktív központ lehet gyengébb vagy erősebb ionizált, többé vagy kevésbé árnyékolt a szomszédos fragmentumokat a polipeptid-lánc a protein része az enzim, stb Ezen túlmenően, a pH befolyásolja a ionizáció mértéke a szubsztrát, az enzim-szubsztrát komplex és harmadlagos szerkezetének a fehérje molekula.
Mivel a maximális aktivitását az enzim okozta optimális konformációját az enzim molekula egészének és különösen az aktív hely, akár a kisebb változtatások a környezeti feltételek, amelyek befolyásolják szubsztrátkötő vagy konformációjának a harmadlagos szerkezetét a fehérje befolyásolja a sebességét az enzimatikus reakció. Például, pH-változás megváltozásához vezet az ionizáció mértéke ionos csoportok az enzim, és ezért, újraelosztását eredményezi mezhradikalnyh kötéseket a harmadlagos szerkezet. Az optimális pH az egyes enzimek állapotát jelenti optimális ionizációs megfelelő legjobb komplementaritás.