A fehérje molekulák térbeli formája - stadopedia
A fehérjemolekula háromdimenziós térfogatú, bizonyos térbeli alakú. A fehérjemolekula térszerkezetének megfontolásának megkönnyítése érdekében konvencionálisan megkülönböztetik a struktúrájának négy szintjét.
A proteinmolekula térbeli szervezésének első szintjét az elsődleges struktúrának nevezik, és a polipeptidláncok aminosavszekvenciája. Ezt a szerkezetet erős peptidkötések határozzák meg. Más szavakkal, az elsődleges szerkezet jellemzi a fehérje molekulát alkotó polipeptidek kémiai szerkezetét. Minden egyes fehérje egyedi primer struktúrával rendelkezik.
A térbeli szervezés második szintje - a másodlagos szerkezet a polipeptidláncok térbeli alakját írja le. Például sok fehérjében a polipeptidlánc hélix formájában van. A másodlagos szerkezetet diszulfid és különböző nem kovalens kötések rögzítik.
A térszerkezet harmadik szintje - a tercier struktúra tükrözi a másodlagos struktúra térbeli formáját. Például egy spirál formájában lévő szekunder szerkezet, amely viszont egy gömb alakjában illeszkedik az űrbe, pl. gömb vagy ovális alakú. A tercier struktúrát gyenge nem kovalens kötések stabilizálják, valamint diszulfidkötéseket, és ezáltal a legbiztosabb szerkezet.
A teljes fehérje molekula térbeli alakját konformációnak nevezik. Mivel a fehérjemolekula erős kovalens kötésekkel együtt még kevésbé erős kötések (diszulfid, nem kovalens). akkor konformációját az instabilitás jellemzi, és könnyen megváltoztatható. A fehérje térbeli alakjának változása befolyásolja biológiai funkcióit. A konformáció, amelyben a fehérje biológiai aktivitást mutat, natívnak nevezik. A proteinre gyakorolt bármely hatás, amely ennek a konformációnak a megsértését eredményezi, a fehérje biológiai tulajdonságainak részleges vagy teljes elvesztésével jár együtt. A kis korlátok konformációjának változása reverzibilis, és a test fehérjék biológiai funkcióinak szabályozásának egyik mechanizmusa.
A kvaterner szerkezetet csak néhány fehérje birtokolja. A kvaterner szerkezet egy komplex supramolekuláris képződés, amely több fehérjéből áll, amelyek saját primer, szekunder és tercier struktúrájukat tartalmazzák. Minden kvaterner szerkezetet alkotó fehérjét alegységnek neveznek. Például a vér fehérje - a hemoglobin négyféle két alegységből áll (a és b), és rendelkezik a2 b2 szerkezettel. Az alegységeknek a kvaterner szerkezetben való társulása egy új biológiai tulajdonság megjelenését eredményezi, amely nincs szabad alegységben. Például egy kvaterner szerkezet kialakulását számos esetben kíséri a katalitikus aktivitás, amely nincs jelen az egyes alegységekben.
Alegység kombinált kvaterner szerkezete miatt gyenge, nem-kovalens kötések, és ezért negyedleges szerkezet instabil, és könnyen disszociál alegységek. A kvaterner szerkezet kialakulása és disszociációja egy másik mechanizmus a fehérjék biológiai funkcióinak szabályozására.
Az összes fehérje szerkezet közül csak az elsődleges van kódolva. A DNS-molekula információi miatt polipeptidláncokat (az elsődleges struktúrát) szintetizálnak. A magasabb szerkezetek (másodlagos, tercier, kvaterner) spontán módon keletkeznek a polipeptidek szerkezetével összhangban.
A kémiai összetételen alapuló osztályozás szerint a fehérjéket egyszerű (fehérjék) és komplexekre (fehérjékre) osztják fel. Az egyszerű fehérjék csak aminosavakból állnak, azaz. egy vagy több polipeptidből. Az emberi szervezetben elérhető egyszerű fehérjék közé tartoznak az albuminok, a globulinok. hiszton. a támogató szövetek fehérjéi. A komplex fehérje molekulájában az aminosavak mellett egy nem-aminosav rész van, amelyet prosztetikus csoportnak neveznek. Attól függően, hogy a szerkezet a prosztetikus csoport kiosztani az ilyen összetett fehérjék fosfoproteidy (tartalmaznak, mint prosztetikus csoportot és egy foszforsav), nukleoproteineket (nukleinsavat tartalmazó), glikoproteinek (tartalmaznak szénhidrát), lipoproteinek (tartalmazó lipoid) chromoproteids (tartalmazó színes prosztetikus csoportot) és et al.
A fehérjék egy másik besorolása lehetséges, térbeli alakjukból adódóan. Ebben az esetben a fehérjék két nagy osztályra oszthatók: globuláris és fibrilláris.
A globuláris fehérjék molekulái gömbölyű vagy ellipszoid alakúak. Ilyen fehérjék például a vérplazma-albuminok és a globulinok.
A fibrilláris fehérjék feszített molekulák, amelyek hosszúsága sokkal nagyobb, mint az átmérőjük. Ezek a proteinek, különösen, kell, hogy tartalmazza a kollagén - a legnagyobb mennyiségben előforduló fehérje emberekben és magasabb rendű állatok, amely esetében 25-30% a test fehérjéket. A kollagén nagy szilárdsággal és rugalmassággal rendelkezik. Ez a fehérje széles körben oszlik el a szervezetben, ez része a kötőszövet, és ezért ez megtalálható a bőrben, a vérerek falában, az izmok, az inak, porcok, a csontok és a belső szervekben.
3. A fehérjék fizikai-kémiai tulajdonságai
A nagy molekulatömegű vegyületek nagy molekulasúlyúak. Mivel a fehérjék molekulái tartalmazhatnak tízet, több száz és ezer aminosavat, molekulatömege széles tartományban változik: 6000 daltonról millióra. Példaként megadhatjuk a következő fehérjék molekulasúlyát:
Insulin (a hasnyálmirigy hormonja) - 6000 Igen
Myoglobin (oxigén hordozó izomsejtekben) - 17000 Igen
Hemoglobin (vörösvértest fehérje) - 68000 Igen
Myosin (kontraktilis izomfehérje) - 500000 Igen
Glutamát-dehidrogenáz (máj enzim) - 1 000 000 Igen
Amfoter fehérjék (jelenlétében molekulák mind savas, mind a DOS # 972; manifeszt tulajdonságok) jelenléte miatt a molekulájukban lévő szabad karboxilcsoportok (savas csoportok), és amino-csoportok (mag # 972; nyílt csoport). Ezek a csoportok az aminosav-gyökök összetételébe tartoznak, és amint fentebb említettük, nem járulnak hozzá peptidkötések kialakulásához. A savas vagy bázikus tulajdonságok fehérjék általi megnyilvánulása a táptalaj savasságától függ.
Savas közegben (pH = <7) вследствие избытка ионов водорода (протонов) диссоциация карбоксильных групп подавлена. Свободные аминогруппы легко присоединяют к себе имеющиеся в избытке протоны и переходят в протонированную форму:
COOH COOH COOH COOH
Az a pH, amelynél a fehérjemolekulák semlegesek, a fehérje izoelektromos pontjának nevezik, és pI vagy pHet jelölik. Minden egyes fehérje esetében az izoelektromos pontnak szigorúan meghatározott értéke van. A pI értéke a karboxilcsoportot (monoaminodikarbonsavak) tartalmazó aminosavak közötti fehérje molekulatömegtől függ. és aminosavak a radikális aminocsoportban (diaminomokarbonsavak). Ha a fehérjét egy további karboxilcsoporttal rendelkező aminosavak dominálják, akkor az izoelektromos pont értéke egy savas közegben (pI <7). В случае преобладания аминокислот со свободными аминогруппами изоэлектрическая точка имеет величину больше 7, т.е. находится в щелочной среде.
A pI értékével meg lehet határozni a fehérje oldatban lévő töltését ismert pH-értékkel. Ha az oldat pH-ja nagyobb, mint az izoelektromos pont értéke, akkor a fehérjemolekulák negatív töltéssel rendelkeznek. Azokban az oldatokban, amelyekben a pH kisebb, mint az oldott fehérje izoelektromos pontja, a fehérjemolekulák pozitív töltésűek és kationos formában. Ugyanakkor, minél nagyobb a pH eltérése a pI-től, annál nagyobb a negatív vagy pozitív töltés értéke.
Következésképpen a savasság növelésével vagy csökkentésével a proteinmolekulák töltése megváltozik, ami befolyásolja a fehérje tulajdonságait és különösen a funkcionális aktivitását.
A molekulák nagy méretének (1-100 nm [2]) ellenére a fehérjék vízben könnyen oldódnak, és oldatuk közel áll a kolloid oldatokhoz. A fehérje-oldatok stabilitását stabilitási tényezők biztosítják.
Az egyik a fehérje molekulák töltésének jelenléte. Mint fentebb említettük, csak egy szigorúan meghatározott pH értéke az izoelektromos pont, a fehérje semleges, míg az összes többi pH fehérjeszerű molekulát néhány díjat. Az ütközéses töltés miatt a fehérjemolekulák taszítják egymást, és nem aggregálódnak nagyobb részecskékké.
A fehérjeoldatok stabilitásának második tényezője a hidrát (víz) membránok jelenléte fehérjemolekulákban. hidratációs héj kialakulása annak a ténynek köszönhető, hogy a különböző, nem-poláris (hidrofób) csoportok jellemzően található a fehérjemolekula, és a poláros (hidrofil) csoportok (-COOH, -NH2. -OH, -SH, -CO-NH- peptidkötésekkel) találhatók a fehérje felszínén molekulát. Ezekhez a poláris csoportokhoz vízmolekulák kapcsolódnak, amelyek eredményeképpen a fehérjemolekulát orientált vízmolekulák rétege veszi körül. Ezért az ütközések során a fehérjemolekulák hidratikus héjakkal vannak elkülönítve egymástól, és ezek kapcsolatai nem fordulnak elő.
A sózás a fehérje kicsapódása az üledékbe dehidratáló szerek hatására, amelyhez elsősorban a sók (Na 2SO 4 ((NH 4) 2SO 4 stb.) Tartoznak. A sóionok, mint a fehérjék, szintén jól kötik a vizet. A sók alacsony molekulatömegű nagy koncentrációban az ionjaik mennyisége óriási a fehérjék makromolekuláihoz képest. Ennek eredményeként, bóA víz nagy része sóionokhoz kötődik, ami jelentősen csökkenti a fehérjék hidratációs borítékát, csökkenti oldhatóságukat és kicsapódását.
A sózás a leghatékonyabb a pH-nál, amely egyenlő a kicsapatott fehérje izoelektromos pontjával. Ebben az esetben a fehérje nemcsak elveszti a hidratált héjat, hanem elveszíti töltését is, ami teljes csapadékhoz vezet.
A sózási folyamat nem befolyásolja a fehérjemolekulák szerkezetét, ezért egy olyan fehérje, amely megtartja a nativitását, leesik a csapadékba, pl. biológiai tulajdonságaik.
A sózás visszafordítható folyamat. A dehidratálószer eltávolítása vagy víz hozzáadásakor a fehérje kicsapódik, és feloldódik egy teljes fehérjeoldat.
A denaturáció a fehérje fehérje elvesztése. A denaturálódást általában a fehérje kicsapódásnak vetik alá a csapadékban.
A denaturálódást fizikai és kémiai tényezők okozzák.
A fizikai tényezők: fűtés (50-60 ° C fölött). különböző típusú sugárzás (ultraibolya és ionizáló sugárzás), ultrahang, vibráció.
A vegyi tényezők közé tartoznak a következők: erős savak és lúgok, nehézfémek sói, egyes szerves savak (triklór-ecetsav és szulfoszalicilsav [3]).
A fenti tényezők hatására a fehérjemolekulákban különböző nempeptidos kötések szétszakadnak, ami magasabb (kivéve az elsődleges) struktúrák elpusztítását eredményezi, és a fehérjemolekulák átjutnak egy új térformába. Az ilyen változás a konformációban a hidrátkagylók fehérjék általi elvesztéséhez, azok későbbi kicsapódásához és a biológiai aktivitás csökkenéséhez vezet.
A denaturáló tényezők rövid távú hatásával a konformációs változások elhanyagolhatók, ezért a fehérje visszaállítható a natív formába és visszaállíthatja annak biológiai tulajdonságait (renaturáció).
A denaturálódási tényezők hosszadalmas expozíciója visszafordíthatatlanul mélyreható változást eredményez a fehérjemolekulák háromdimenziós szerkezetében, ami lehetetlenné teszi a renaturálódást.