Fehérjék Krugosvet enciklopédia
Az optikai aktivitás.
Kivételével valamennyi aminosav glicin α-szénatom kapcsolódik négy különböző csoport. Abból a szempontból a geometria, négy különböző csoport kapcsolódhat két módon, és így két lehetséges konfiguráció, két izomer vagy kapcsolódó egymáshoz, mint a figyelemmel a tükrös visszaverődés, azaz A bal oldali jobbra. Egy konfigurációt említett balra vagy balra forgató (L), és a másik - a jobb vagy a jobbra forgató (D), mivel a két izomert különböznek az irányba forgatják a sík polarizált fényt. A fehérjét csak az L-aminosavak (kivéve a glicin; ez lehet képviseli csak az egyik formája, mert a négy közül két csoport azonos), és ezek optikailag aktív (mivel csak egy izomer). D-aminosavak ritkák a természetben; ezek megtalálhatók néhány antibiotikum, és a sejtfal baktériumok.
Az aminosav szekvenciát.
Aminosavak nem véletlenszerűen elhelyezett a módon a polipeptid-lánc, és egy bizonyos meghatározott sorrendben, és ez ebben a sorrendben meghatározza azokat a funkciókat, és a proteinek tulajdonságait. Változtatásával a sorrendben a 20 féle aminosav, akkor kap egy hatalmas különböző fehérjék száma, ugyanúgy, mint az ábécé betűit, akkor létrehozhat egy különböző szövegeket.
A múltban, hogy meghatározzuk az aminosav-szekvenciája egy fehérje gyakran több évig tartott. Közvetlen meghatározására és most meglehetősen időigényes dolog, de olyan eszköz létrehozása, amely lehetővé teszi, hogy automatikusan. Ez általában könnyebb meghatározzuk a nukleotid-szekvenciáját a megfelelő gén és levezetni belőle az aminosav-szekvenciája a fehérje. Azt azonosított aminosav-szekvenciák sok száz fehérjék. Funkciók dekódolt fehérjéket általában ismertek, és ez segít elképzelni a lehetséges funkciója hasonló fehérjék, így például a rosszindulatú daganatok.
Komplex fehérjék.
Fehérjék állnak aminosavak önmagukban nevezzük egyszerű. Gyakran azonban, a polipeptid-lánc kapcsolódik fématomhoz, vagy valamilyen kémiai vegyület eltérő aminosav. Az ilyen fehérjéket nevezzük komplexnek. Ennek egyik példája a hemoglobin: tartalmaz ferroprotoporphyrin amely meghatározza piros színe, és lehetővé teszi, hogy játszani az oxigén hordozót.
A nevét a legösszetettebb tartalmazó proteinek jellegének feltüntetése affiliate csoportok glikoproteinek jelen cukor, lipoproteinek - zsírok. Ha a kapcsolódó csoport függ a katalitikus aktivitását az enzim, ez az úgynevezett prosztetikus csoportot. Gyakran néhány vitamin működik, mint egy prosztetikus csoportot vagy tagja is. A-vitamin, például csatolt egyik fehérjék a retina, meghatározza fényérzékenység.
A harmadlagos szerkezet.
Fontos nem annyira az aminosavszekvencia a protein (a primer struktúra), mint a módszer elhelyezése a térben. A teljes hossza a polipeptid-lánc a rendszeres hidrogénionok hidrogénkötések, amely hogy ez egy spirál alakú vagy réteg (szekunder struktúra). Tól ezek kombinációi tekercsek és kompakt formában rétegek történik a következő sorrendben - harmadlagos szerkezetét a fehérje. Mintegy kapcsolatokat tartja a monomer láncszemek csuklósan kis sarkok. Ezért, a tisztán geometriai szempontból, a lehetséges konfigurációk számát végtelen bármely polipeptid-láncot. Tény, hogy minden protein van rendszerint csak egy konfigurációs által meghatározott aminosav-szekvencia. Ez nem egy merev szerkezet, mintha „lélegzik” - körül ingadozik néhány átlagos konfiguráció. Lánc bedobja olyan összeállítás, amelyben a szabad energia (a képessége, hogy a munka) minimális, csakúgy, mint a rugó összenyomódik csak megjelent az állam megfelelő minimális szabad energia. Gyakran az egyik áramköri részéhez mereven kapcsolódik egy másik diszulfid (-S-S-) közötti kötések két cisztein. Részben emiatt a cisztein játszik különösen fontos szerepet töltött be a aminosavakat.
A komplexitás a fehérjék szerkezete olyan nagy, hogy még mindig lehetetlen kiszámítani a harmadlagos szerkezetét a fehérje, akkor is, ha ismert, hogy az aminosav-szekvenciát. De ha lehet kapni fehérje kristályok, a harmadlagos szerkezet lehet meghatározni röntgendiffrakciós.
A strukturális és kontraktilis fehérjék néhány más lánchosszabbított és valamivel több feküdt oldalláncok összehajtott formában fibrillák; fibrilla viszont fejlődni nagyobb oktatás - rost. Azonban a legtöbb a fehérjéknek a globuláris formában az oldatban: a lánc hajtani egy gömböcske, mint fonalat a tekercsben. Szabad energia minimális ennek konfigurációt, mivel a hidrofób ( „víztaszító”) aminosavak rejtve a gömböcske és hidrofil ( „víz vonzza”) található a felületén.
Sok fehérje - egy komplex, több polipeptid lánc. Ez a szerkezet az úgynevezett kvaterner szerkezetét a fehérje. A hemoglobin molekula, például, négy alegységből, amelyek mindegyike egy globuláris proteint.
Szerkezeti fehérjék, mert a lineáris konfigurációban formájában szálra, amelynek szakítószilárdsága igen magas, mivel a globuláris konfiguráció lehetővé teszi fehérjék lép specifikus kölcsönhatás más vegyületekkel. A felszínen a gömböcske megfelelő elrendezése láncokból, amelyek bizonyos alakja az üreg, amely egy reakcióképes kémiai csoportokat. Ha ez a fehérje - egy enzim, hogy más, általában kisebb, mint egy molekula egy anyag szerepel a üreg azonos módon, mint egy kulcsfontosságú része a zár; megváltoztatva így az elektronikus konfigurációját molekulák hatása alatt felhők az üregben a kémiai csoportok, és ez arra kényszeríti őt, hogy reagálni egy bizonyos módon. Ezen a módon, az enzim katalizálja a reakciót. Az antitest-molekulák is üregek, amelyek a különböző idegen anyagok vannak kötve, és így semlegesítjük. „Zár és kulcs” modell magyarázó kölcsönhatását fehérjék más vegyületekkel lehetővé teszi, hogy megértsük a specificitását az enzimek és antitestek, azaz a hogy képesek reagálni csak bizonyos vegyületek.
Fehérjék különböző fajok szervezetekre.
Fehérjék ugyanazt a funkciót különböző növényi és állati fajokra, és így az azonos nevű, és van egy hasonló konfigurációt. Ezek azonban valamelyest különböznek aminosavszekvenciájuk. Amint fajok eltérnek egy közös őstől, bizonyos aminosavak bizonyos pozíciókban helyébe mutáció más. Ártalmas mutációk okozó örökletes betegségek, elutasítja a természetes szelekció, de hasznos, vagy legalábbis tartható semleges. Minél közelebb egymáshoz bármely két faj, minél kisebb a különbség található a fehérjék.
Egyes fehérjék változtatni viszonylag gyorsan, míg mások nagyon konzervatív. Az utóbbi tartozik, mint a citokróm c - légzési enzim, amely elérhető a legtöbb élő szervezetben. Emberben és a csimpánzok annak aminosavszekvencia-azonossággal, és a citokróm csak 38% -a az aminosavak voltak más búza. Még hasonlítva az embert és a baktériumok, a hasonlóság a citokróm c (itt a különbség befolyásolja 65% -a aminosav) ma is látható, bár a közös őse a baktériumok és az ember élt a Földön mintegy kétmilliárd évvel ezelőtt. Manapság összehasonlítása aminosav szekvenciák gyakran használt konstrukció filogenetikai (leszármazási) fa tükröző evolúciós kapcsolatot a különböző organizmusok.
Dást.
Szintetizált fehérje molekula, összeadjuk szerez a benne rejlő konfiguráció. Ez a konfiguráció azonban lehet semmisíteni melegítéssel, a pH megváltoztatásával, az intézkedés alapján szerves oldószerek, még egyszerű keveréssel, amíg az oldat buborékol felületén. A módosított fehérje így nevezik denaturált; elveszíti biológiai aktivitását, és általában oldhatatlanná válik. Ismerős minden példa a denaturált fehérje - főtt tojás és tejszínhabbal. Kis fehérjék, amelyek csak mintegy száz aminosavak renaturáljuk, azaz megszerezni ismét a kezdeti konfiguráció. De a legtöbb fehérjét ebben az esetben válik egyszerűen a tömeg kusza polipeptid láncok és nem állítja vissza a régi konfigurációt.