Hődenaturációs fehérjék
A fibrilláris proteinek csoportja miozin, fibrinogén, epidermin denaturáló melegítő hatása okoz egy átmenetet egy íves összehajtott konfigurációjú polipeptid lánc egy több feszített b helikális konfigurációval.
Ez az átmenet kíséri átrendezésével hidrogénkötések és dezorientáció polipeptid láncok.
Amikor denaturációs globuláris fehérjék fordul elő a telepítését a hajtogatott gyűrődések a polipeptid láncok alkotó gömböcske.
Ennek eredményeként a átrendeződés a hidrogénkötések a kiürített lánc aggregált b - alkotnak közelebb szerkezetű fibrilláris proteinek (denaturált fehérjék orientálás után adja röntgenfelvétel b típus - keratin).
Így a denaturációs globuláris fehérjék, amikor teszteltük egy lépésben a fibrilláris állapotban.
Telepíteni a polipeptid lánc szükséges víz jelenlétében behatol az terek között a redők láncok.
Hiányában a víz melegítésére is 100 ° C felett nem okoz denaturációt.
Száraz tojásfehérje ellenállni öt órás melegítés 120 ° C-on, anélkül, hogy elveszítenék oldhatósága.
A hőmérséklet-emelkedés, kíséretében növekedése a sebessége a vízmolekulák eredményeket kiszáradás a poláris csoportok a oldalláncok a molekula, miáltal lehetővé válik, hogy közvetlen kapcsolatot közöttük.
További melegítés növeli a termikus mozgást polipeptid lánc alkotó egy fehérje molekula vagy gömböcske.
Ennek eredményeként a legyengített és törött része a natív szekunder kötések kapott erők intermolekuláris interakció (például hidrogénkötések) és eltűnik specifikus természetes konfigurációját a fehérjemolekula.
Ha nincs gondos Hődenaturációs észrevehető zavarok elsődleges a kovalens kötés.
Ezt támasztja alá az a reverzibilitását ilyen denaturáció.
Következésképpen, a denaturációs képviseli, mint egy módosítását a szerkezet a fehérje gömböcske vagy molekulák (fibrilláris típusú miozin-fehérjék), ami észrevehető változást a tulajdonságok törés nélkül a kovalens kötés.
Megsértése kovalens (például, peptid) kötvények tekinthető hidrolízis.
Olyan körülmények között, mérsékelt melegítés só hidak (kapcsolat) a láncok között, a karboxil-csoportok az aszparaginsav és glutaminsav, lizin aminocsoportok vagy guanidin-csoportok az arginin, valamint a diszulfid-hidak nem megy keresztül jelentős változások.
Ezért a teljes szakadás közötti kapcsolatok polipeptid láncokat nem történik.
Amikor a hő denaturációt nem szakad valamint az összes hidrogén-kötések, hogy tartsa a polipeptid-lánc a fehérje gömböcske vagy molekula, mint néhány közülük.
A mértékű denaturálódás változik kis szerkezeti változások jelentősen változtatni a helyzetét a peptid láncok egymáshoz képest.
Között dehidratált denaturációs poláros oldalláncok csoportját, amelynek másodlagos kommunikációs sót, valamint a hidrogén.
De a számát és helyét a véletlenszerű és fokától függ az eredeti fehérje szerkezetét, más szóval, a hőmérsékletet és a hőkezelés időtartama.
Ha a natív fehérje peptid láncok szigorúan orientált, majd denaturált azok zavart.
Hiányos dezorientáció, t. E. Amikor a denaturálási folyamat felfüggesztésre került, akkor az történhet többé-kevésbé teljes helyreállítását néhány eredeti (natív) fehérje tulajdonságait.
Az olyan új kötések közötti peptid láncot egy fehérje molekula keletkezik egy számának csökkenése a hidrofil centrumok blokkolásával poláros csoportok következtében azok kölcsönhatása.
Van változás a amfoter tulajdonságai a fehérje, amely kifejezett egy kis eltolódása az izoelektromos pont a semleges területen.
Ennek eredményeként a változások természetes térbeli konfigurációját talált hidrofób csoportok a fehérje molekulák.
Csökkentése a hidrofil és növeli a hidrofób tulajdonságok a fehérje molekulák csökkenése kíséri a saját hidratációs, és ezzel együtt, és egy éles csökkenést árnyékolás (stabilizáló) fellépés hidratációs közeli rétegek poláris csoportokat.
Ilyen körülmények között, a denaturált fehérje részecskék maradhatnak a szol állapotban csak a jelenlétében bármely más stabilizáló faktor (nagy koncentrációjú hidrogén vagy hidroxil ionokat, karbamid, felületaktív anyagok).
Hiányában ezek a tényezők, aggregációja fehérje részecskék miatt intermolekuláris erők és fehérje koagulációs.
Amikor fűtés globuláris fehérjék (például, a szérum-albumin) 60 ° és semleges pH egyensúly jön létre a monomer molekulák számát és az egységek számát termelt.
Ennek eredményeként, hődenaturácíót csökken hidratációját fehérjék és drasztikusan csökkenti az oldhatóságukat, különösen az izoelektromos pont, vagy a közelébe.
Így a belső átrendeződés a fehérjemolekula (ténylegesen denaturáció) folytatjuk a aggregált polipeptid láncot támogatni nagyobb tanulmányi.
Az intramolekuláris kötések helyébe intermolekuláris.
Ezután képződött oldhatatlan vérrög, t. E. Protein proiskhoditkoagulyatsiya.
Híg kiosztott pelyhek koncentrált obrazuetsyakoagel.
További melegítés coagels kíséretében tömítésével a kibocsátást a folyadék.
A véralvadási felgyorsul a hőmérséklet növekedésével.
Bizonyos körülmények között (például, jelenlétében savak és lúgok), és koagulációs nem hajtható végre.
De amikor a főtt hús ez mindig előfordul.
Minden esetben, hődenaturációs fehérjék kíséri számának változása határozza meg a feltöltött és a szulfhidril csoportok.
Számának növelése e csoportok mellett a veszteséget a fiziológiai fehérjék aktivitását az egyik legjellemzőbb vonása denaturáció.
Azonban, a hőmérséklet, amelynél a folyamat kezdődik, és a tényleges során denaturációs különböző fehérjék - nem azonosak.
Továbbá, a kommunikáció, és jelentése a fehérjék egymással és egyéb komponensek a szövet.
Ilyen körülmények között, a denaturációs hőmérséklet emelkedett, a fehérjék denaturálódnak lassabb.
A legtöbb hőre érzékeny miozin.
Hevítve izom 45 ° C és a hirtelen változások a miozin nem figyelhető szerkezete, a szulfhidril csoportok számát határoztuk enyhén növekszik, de az oldhatósága csökken élesen.
A denaturálás és dezorientáció aktin szerkezetét hőmérsékleten kezdődik a körülbelül 50-55 ° C-on, aktomiozin - körülbelül 50 ° C-on
Alapvető szarkoplazmatikus fehérjék elkezd denaturálódnak 50-54 ° C-on
A növekvő hőmérséklet denaturálási változások drámai módon felgyorsult és mélyült.
izomszövet melegítés 70 ° C-kíséri jelentős számának növekedése a savas csoportok meghatározott izomfehérje, míg szinte nincs változás bázikus csoportokat.
Ebben a tekintetben, már 50 ° C-on kezd tolódik semleges pH-tartományban.
A mértéke a torzítás függ a kezdeti pH-ja a szövet: az értékét 5,3 melegítés után 70 ° C eléri 5.7, és 6.1 eléri a 6,6.
Fűtése között 70 és 120 ° C-on pH-értéke a változást nem okoz, mint a számos savas és bázikus csoportokat és számos kismértékben csökkent körülbelül azonos mértékben.
Ezzel párhuzamosan a pH növelésével a közeg elmozdul, és izoelektromos pontja izomfehérje semleges régióban, de nagyobb mértékben.
Így a konvergencia a tényleges értékét pH izoelektromos pontja izomfehérje, hogy az egyik fő oka, hogy csökkentsék a vízmegkötő kapacitást.
A száma erősen kötött nedvesség a izomszövet csökken 15-20%.
Ez növekedéséhez vezet a keménység és csökken a szöveti lédússág.
A mértéke izoelektromos pont eltolása denaturálási függ izoelektromos pont a natív fehérjék: minél kisebb, annál kevésbé az eltolás.
Amikor az izoelektromos pont a natív fehérjék kevesebb, mint 4,5 szinte nincs eltolás figyelhető meg.
A szulfhidril csoportok számát határoztuk izomfehérje növekszik a hőmérséklet emelkedésével és 70 ° C-on
A közötti intervallum 70 ° és 120 ° C-on csökken.
Valószínű, hogy ez annak köszönhető, hogy a megjelenése a kölcsönhatás a protein molekulák.
Számának változása a szabad savcsoportok kíséri megjelenése izomfehérjék, kalcium- és magnézium-ionokat, ami azzal kezdődik már 40 ° C-on
Normális pH izomszövet maximális mennyiség az ionok megjelent elérve 70 ° C-on
Közeli hőmérsékleten, hogy 70 ° C-on, kezdődik a denaturációs a hemoglobin és a mioglobin, amely, mint az jellemző komplex fehérjék, kíséri gyengülése közötti kapcsolat globin és prosztetikus csoport - hem.
Az utóbbi hasítjuk és vonzó mellékhatások, megváltoztatja a színét.
A két órás fűtés a húst 80 ° mintegy 95% -a visszanyerhető pigmentek tartalmaznak metpigmenty.
Így a jelentős változások a fehérje denaturációt izom megszűnik elérésekor a hőmérséklet körülbelül 70 ° C-on
Amikor melegítjük, szérum albumin jelentős növekedése szulfhidril meghatározott csoportok már megfigyelhető 40 ° C-on
További melegítés követte a redukció.
Amikor fűtés a szérum jegyezni három lépésben denaturálódásának savófehérje: kondenzációs tartományban 42,5-52,5 ° C, azzal jellemezve, hogy számának csökkentése savas és bázikus csoportokat; hidratáció (aggregációmentesítő) tartományban 52,5-57,5 ° C, ha a számának növekedése a savas, bázikus és a szulfhidril csoportok; aggregáció (gélesítő) tartományban 57,5-65,5 ° C, kíséri éles számának csökkenése a meghatározott funkciós csoportok, növeli az oldat viszkozitását és a megjelenése opaleszcencia.
Tojás protein denaturálódik szakaszokban öt különböző hőmérsékleti szintet kezdve 57,5 ° és 82 ° C-on
Denaturáló tojássárgája kezdődik 60 ° C-on és teljes koaguláció történik körülbelül 70 ° C-on
Denaturáló hő hatására jelentős mértékben függ a feltételeket, amelyek a fűtési bekövetkezik.
A stabilitás a legtöbb állati fehérjék denaturálására maximális fiziológiás pH-értékeken.
A legkevésbé stabil fehérjék közötti pH közel a izoelektromos pont.
Ugyanakkor, a nagy koncentrációjú hidrogén és hidroxil ionokat magukat működhet denaturáló tényezők.
A legtöbb fehérje ebben a tekintetben denaturálódik alatti pH 3 és a fenti 10 (de inaktivált pepszin pH = 6,0 feletti, és a hemoglobin denaturáltuk lipoprotein észrevehetően, körülbelül pH = 5,0).
A semleges alkálifémsók (például nátrium-klorid) növelik a stabilitást az állati fehérjék hődenaturációs.
Nagy védő hatás hosszú szénláncú szerves anionok (például zsírsav-anionok szén száma 7-12) és egyéb szerves anyagok (például cukrok).
A védőhatást a szerves anionok annak köszönhető, hogy a pozitív töltésű helper csoportok fehérjemolekulák.
Az a képesség, az ilyen anyagok, hogy növelje a hőmérséklet a fehérje denaturációt lehet használni, így például, hogy növelje a hőmérsékletet a denaturációs a vérfehérjék (szérum) bepárlással.
A belső átszervezése fehérjemolekulák során hődenaturácíót kíséri elvesztése fiziológiás (és gomonalnoy enzimatikus) fehérjék aktivitását és a megnövekedett reaktivitás csoport szerkezetébe fehérjemolekulák.
Fokozott reaktivitás fehérjék expresszálódik, különösen iránti érzékenységének növelésére denaturált globuláris fehérje proteolitikus enzimek.
Ez azért van, mert ha telepíteni polipeptid lánc belső peptidkötések hozzáférhetővé válnak enzimek, és ezért mérsékelten jobb denaturált fehérjék emésztjük.
Fehérjék húslé, melegítjük 70 ° C-on, t emésztünk vitro gyomornedvben jobb fehérje nyers gyümölcslé.
Pepsin hat főtt tojás fehérje gyorsabb, mint a nyers.
A kísérletek azt mutatták, hogy a denaturált tojás fehérje szívódik fel jobban, mint a natív.
Azonban, elhúzódó melegítést vagy magasabb hőmérsékleten nem változik az enzimek stabilitását a fehérjék, vagy akár növeli azt.
Így, húslé fehérjék, felmelegítettük 95 ° C-on, emésztett valamint a nyers hús fehérjék.
Fűtés a tojásalbumin és 100 ° C-on 1,5 percig növelte hidrolízis sebességű tripszinnel, és több, mint 30 perc alatt nem változott meg.
Erős melegítés tojássárgája romlik emészthetőségét.
Hevítve állati eredetű termékek fehérjedenaturációja előfordul egy bizonyos hőmérséklet-tartományban, és mindegyik hőmérséklet megfelel bizonyos mennyiségű denaturált fehérje.
Ítélve az állam, hogy fűtött izmok, a denaturációs észrevehető változások történnek hőmérsékleten körülbelül 45 ° C-on, amikor az izom szerződések; eredeti hosszának helyreáll hűtéssel.
Ez a hőmérséklet közel van az első (reverzibilis) denaturációs lépés miozin. A növekvő hőmérséklet, van egy további rövidítése az izmok, és így elveszti a képességét, hogy pihenjen.
A 65 ° C-on, csökkentett átmérőjű izomrostok a marhahús 12-16%.
De változik a fehérjék oldhatósága a izomszövet kezdődik alatti hőmérsékleten 45 ° C szerint DI Lobanov, a oldhatósága a bázikus protein frakciókat marhahús hevítve változtattuk a következőképpen.