Enzimek - a fehérje katalizátorok
Fehérjék - olyan polimerek, amelyeknek a 20 aminosavból. Ezért egyértelmű, hogy van egy hatalmas különféle fehérjéket.
Az aminosavakat peptidkötésekkel kapcsolt a fehérje. Az aminosavszekvencia a láncban az úgynevezett elsődleges szerkezetét. Ez a szekvencia kódolja a DNS-szekvencia a nukleotidok.
A polipeptid-lánc által hidrogénkötések alkothatnak másodlagos szerkezetet (# 945; hélix és # 946; -skladku).
A térbeli szerkezet a polipeptid-lánc az úgynevezett tercier struktúráját. Ez alkotja a hidrogén, elektrosztatikus, hidrofób kötések és közti diszulfid-kötések cisztein molekulák. Harmadlagos szerkezetet képez gömböcske vagy fibrillum. Neskolkoplipeptidonyh láncok miatt ugyanazt a kialakult kötések kvaterner szerkezetét.
A fehérjék egyedi tulajdonságokkal rendelkezik, mint:
1. A mobilitás fehérjék - a képesség, hogy mozog az egyik helyet egy másik szerkezet (konformáció változás) és munkát
2. A különböző fehérjék.
3. Az a képesség, hogy „ismeri” a molekula (szubsztrát specifitás).
Két vagy több állam a fehérje a legalacsonyabb energia. Átadás az egyik állapotból a másikba, a fehérje nem működik. Ez történik:
Anyagok szállítása a membránon keresztül.
Az enzimek jellemző tulajdonságait a katalizátorok és a proteinek tulajdonságainak.
A kiindulási anyagokat a biokémiában nevezzük szubsztrátok.
Az enzimek a szerkezet osztva fehérjék és proteid. A fehérjék kizárólag az alábbiak egy fehérje-komponenst (apoenzim). Proteidek kivéve a protein-összetevő tartalmazhat nem-protein rész (koenzim). Mint általában a koenzimek:
1. Vitaminok és származékaik.
3. származékok hem.
4. Szervetlen ionok alkotják az aktív centrum.
Ha koenzim apoenzim kapcsolódik egy kovalens kötés, ez az úgynevezett prosztetikus csoportot. Egy példa a prosztetikus csoport állhat FAD flavin dehidrogenázok.