Aminosavak, peptidek, proteinek

A szerkezete és tulajdonságai aminosavak és peptidek.

Aminokisloty- csatlakoztatva ?? eniya amelynek molekulái vannak jelen egyidejűleg amino- és karboxil-csoportok. Természetes a-aminosavak bioaktív csatlakoztatott eniyami ??

aminosav-szerkezet. Minden a-aminosav-lehet tekinteni, mint az eredménye egy hidrogénatom helyettesítésével egy egyszerű egy-aminosav - a glicin ?? e - az egyik vagy másik gyökkel R. Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, természete szerint az R csoport, az úgynevezett oldallánc, a-aminosavakat 4 csoportba osztottunk eltérő hidrofób vagy hidrofil oldalláncok, és az oldallánc képessége mutatnak savas vagy bázikus tulajdonságokkal.

A sztereokémiája a természetes a-aminosav jellemző, hogy teljesen ?? e, kivéve a glicint, amelyek ugleroda aszimmetrikus atomot (csoporthoz kötődik, és az amino- és a karboxil-csoport), a konfiguráció, amelyeket azonosítani kell a L-konfigurációjú gliceraldehid lánchoz kémiai átalakítások:

Átalakítás vagy nem érinti a királis centrumot, vagy folytatni kell szigorúan ismertették. Ezért, a Sun ?? e természetes a-aminosavak enantiomerek.

A konfiguráció a aszimmetriacentrum aminosavak határozza meg a biológiai tulajdonságait az amino- és oligo- és polimer összekötő ?? eny, amelyek monomerek jelentése aminosavcsoportok (ezeket összekötő ?? eniya nevezett peptidek).

tulajdonságait aminosavak. Az aminosavak a sebyabestsvetnye kristályos anyag egy viszonylag magas olvadáspontú (több mint 230 ° C) hőmérsékleten. A legtöbb savak könnyen oldódnak vízben, és gyakorlatilag nem oldódik alkoholban és éterben, ami azt jelzi, a só-szerű jellegét ezeknek az anyagoknak. Speciális oldhatósági jelenléte miatt az aminosavak a molekulában mind amino- (bázikus jellegű) és egy karboxilcsoport (savas tulajdonságok), ezáltal az aminosavak tartoznak az amfoter elektrolitok (amfolitokat).

A vizes oldatban és szilárd állapotban csak aminosavak formájában létezik a belső sók - ikerionokat.

Sav-bázis egyensúly az aminosavak kell leírni:

Ha az aminosavak az oldathoz egy elektromos mező, az alapja az oldat pH-ja ionok aminosav fog mozogni a különböző módon: egy savas közegben, pH = <7 аммонийные ионы аминокислот перемещаются к отрицательному полюсу (катоду), а в щелочной среде при рН> 7-karboxilát-ionok - a pozitív pólushoz (anód). A pH, ahol a molekula elektromosan semleges aminosavak, az úgynevezett az izoelektromos pontja és a kijelölt. Egy pH indikátor pI aminosav molekula elektromos mező nem mozdul.

A jelenléte a molekulában mind amino- és karboxilcsoportokat tükröződik a viselkedését aminosavak a reakciókat tartalmaznak, amelyek közül csak az egyik a két funkciós csoport.

Részvételével a karboxilcsoport is végbemehet teljes egészében ?? f reakciók jellemző a karbonsavak, így a megfelelő karbonsav-származékok (észterek, anhidridek, amidok és hasonlók).

Nem szabad elfelejteni, hogy az amino-csoport könnyen oxidálódik, ebben a tekintetben, például, hogy megkapjuk a savhalogenidek aminosavak előtt szükség acilezése az aminocsoport. Miután megkapta az acil-halogenidet hidrolizált védelmet.

Az egyik legfontosabb reakciók a szervezetben - az aminosav dekarboxilezést. Hasítása CO2 bekövetkezik az intézkedés alapján különleges enzimek - dekarboxiláz:

Az aminocsoport, amely aminok nyilvánul meg, mint egy nukleofil dipoláris ion teljesen mentes a nukleofil jellege protonálódás, ebben a tekintetben, vagy az alkilezési reakció a Hoffmann vagy acilezés svoytvennye aminok, nem fordulhat elő, ha az aminosavak. Ezek a reakciók csak akkor fordulhat elő előzetes deprotonálódása az aminocsoport, ami úgy érhető el alkalmazásával reakcióközeget magas pH, ahol a diionos teljesen alakítjuk karboxilát-anion.

Az alkilezést úgy végezzük, hogy ható a kapott sót minokislot alkil-halogenidekkel bázis jelenlétében (a szerves és szervetlen).

Az acilezést továbbá szükség előzetes átalakítás egy kettős ion a karboxilát anion és sikeresen végbemegy jelenlétében reakcióközegben ekvivalens bázis (a bázis rendkívül fontos felszabaduló sav megkötésére a acilezési termék - hidrogén-halogenid vagy karbonsav).

Képződése Schiff-bázisok (így például aminok tipikus válasz) jellemző és aminocsoport; A leggyakrabban használt aminosavak reagálnak benzaldehid:

A Schiff-bázis reakciótermékek alapú azonosítása aminosavak ismert as''ningidrinovaya proba „” széles körben használják, hogy láthatóvá tegyük a zónák aminosavak (van egy intenzív kék ?? e-ibolya szín), amikor a kromatográfiás és elektroforetikus profil ?? enii és kvantitatív meghatározott mennyiségét tartalmazó eniya ?? aminosavak megoldások:

dezaminálása aminosavak, valamint bármely primer amin bevételt hatására salétromossav a aminosavak. Ez a reakció a módszer alapján meghatározza ?? eniya nitrogén tartalom és aminocsoportok száma aminosavakban (Van Slyke módszer).

aminosav bioszintézis. Minden természetes a-aminosavak vannak osztva esszenciális (valin, hisztidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, treonin, triptofán, fenil-alanin), amely a szervezetbe csak a külső környezet, és cserélhető, amelynek szintézise következik be a szervezetben. a-aminosav-bioszintézis nem fordulhat elő alapján aminosavak, például a redukciós reakció egy-ketosavak hatására NADH. Sztereospecifikus reakció miatt a sztereospecifitása NADH.

Mint kiindulási anyagok, más aminosavak működhet az aminosav bioszintézis. Például, transzaminációs (transzaminációs) a fő reakció a szintézisét a-amino-savak a szervezetben.

Katalizátorok és a játékosok ebben a folyamatban az enzimek (aminotranszferázok) és a koenzim piridoxál-foszfát, amely arra szolgál, mint a hordozó aminocsoport.

Peptidek. Amino- és karboxilcsoportok aminosavak reakcióba léphetnek egymással, még akkor is, ha azok ugyanabban a molekulában. A másik az a kialakulása egy valós sósav intermolekuláris amidkötés. Amidok kölcsönhatásában képződött számos aminosavak nevezett peptidek. Mivel a függőség aminosavak kizárták megkülönböztetni di-, tri-, tetra-, pentapeptidek, stb Így molekulatömegű peptidek nem haladja meg a 10000 nevű oligopeptideket, molekulatömege több mint 10 000 - polipeptidek, vagy proteinek. Amidkötések, mint egy része a peptidek említett peptid.

A peptid részegység jellemzi számos tulajdonsággal.

1. A peptid-rész egy merev sík szerkezetű, azaz. E. Teljes egészében ?? e atomok felvették vannak elrendezve egy síkban.

2. Az oxigénatomok és a hidrogén-csoportok a peptid természetes peptidek és fehérjék transz-helyzetű a C-N, mivel a transz konfigurációjú szubsztituenst ?? s oldalláncok legtávolabb egymástól, ami fontos a stabilizálása fehérje szerkezet molekulát.

3. A peptid-csoport egy három-center p, p-konjugált rendszer, amely következtében képződött delokalizációja az elektronsűrűség az oxigén atomok, a szén és a nitrogén. A hossza a C-O és C-N szinte Audi-azonosan.

4. A peptid-kötés stabil hőmérsékleten 310 K környezetekben, közel semleges (fiziológiás körülmények között). A savas és lúgos környezetben kötést hidrolizáljuk. A hidrolízis alatt történik egy organizmus enzimatikusan.

5. Több általában nem kovalens, közötti kommunikáció a csoport és a peptid oldalláncai létezésének meghatározására különböző konfigurációi a fehérjemolekula. Például, az intramolekuláris hidrogénkötés (N-H - O = C) stabilizálhatja a másodlagos szerkezetét a fehérje.

6. A peptid részegység létezhetnek két rezonancia forma (keto- és enol). Ezek a tulajdonságok határozzák meg a szerkezet a peptid csoportok a polipeptid-lánc:

A polipeptid-lánc áll szabályosan ismétlődő területek vázát alkotó molekula, és a variábilis régiók - oldalláncok aminosavmaradékok. Kezdővégére a polipeptid-lánc úgy hordozó egy szabad aminocsoport (N-terminális), és véget ér a polipeptid-lánc egy szabad karboxil-csoportot (C-terminális).

Általában, ha a általános képletű peptid N-kép egy bal vége és a C-terminálisa - a jobb oldalon:

Úgynevezett peptid-szekvenciák felsorolása kiindulva az N-végén aminosav nevek szerepelnek a peptid; míg a „” - in „” utótag helyébe a utótag „” - il „” Sun ?? ex aminosavak, amellett, hogy a C-terminális. Ahhoz, hogy írják le a szerkezet a peptidek nem használt hagyományos szerkezeti képletekben és rövidítések, amelyek a felvétel tömörebb.

„” Stroenie peptida „” fogalma (valamint as''pervichnaya belka „” szerkezet) tartalmazza az alábbi funkciókat:

1) A teljes száma aminosavmaradékok;

2) azok a aminosavak, amely tartalmazza a peptidet, és a mennyiség minden egyes típusú aminosavak (aminosav-összetétele a peptid vagy protein);

3) Az aminosav-szekvencia kötődésének egymással (ezt a paramétert az úgynevezett aminosav-szekvenciát, ez tükrözi az úgynevezett elsődleges szerkezetének a peptid vagy protein); szekvencia van rögzítve balról jobbra N-terminálistól a C-terminális.

Edman-lebontással (meghatározva ?? ix polipeptid primer szerkezetét) áll elő, hogy N-terminális aminosav fenil-izotiocianátot lúgos közegben. A további feldolgozás során a gyenge sav melegítés nélkül lehasad a circuit''mechenoy „” terminális PTH-aminosavakat. PTH-aminosav-t vékonyréteg-kromatográfiával azonosítjuk, vagy GLC. Edman a módszernek az az előnye, hogy a hasítás az egyes terminális a-aminosav-peptid a molekula maradék, és nem pusztította el hasítási művelet megismételhető.

Edman-eljárás alkalmas a lejátszást a automata készülék - sequencer.

Tulajdonságok oldódó polimerek. Méretei makromolekulák nagy molekulatömegű összekötő ?? eny (IUD) összemérhető a méret a kolloid részecskék, így egy sor közös tulajdonságok jellemző kolloid oldatok és megoldások a méhen belüli eszköz.

Az ilyen tulajdonságok közé tartoznak az alacsony diffúziós sebessége az oldott részecskék, hogy képtelenek behatolni a membrán a Faraday-effektus Tyndall et al.

Egyensúlyi oldatokban Navy beállítva lassabb, mint egy valódi oldatot, és az oldódás általában előzi duzzanat. Duzzadási folyamat az úgynevezett egyoldalú spontán diffúziója kis molekulatömegű polimer egy oldószerben, kíséretében térfogatának növekedését és a súly a méhen belüli eszköz.

Megkülönböztetni korlátlan és korlátozott duzzanat. Az első esetben, a polimer elnyeli a folyadékot, majd ugyanezen a hőmérsékleten fokozatosan oldatba megy (oldódását zselatin vagy keményítő forró vízbe). A korlátozott duzzadási folyamat gyakorlatilag leáll a kialakulását a heterogén rendszer, amely két fázisból, egy duzzadt polimert és egy kis molekulatömegű oldószer. Ebben az esetben az egyensúlyi rendszer egy gél. Példa korlátozott duzzadási - duzzadás a keményítőt vagy zselatint hideg vízben duzzadó gumi benzolban. duzzanat típusától függ a polimer lánc a rugalmasság: a rugalmasabb a polimer láncban, annál nagyobb mértékű a duzzadás és annál nagyobb a valószínűsége, és az oldat képződésének. Mennyiségileg, a polimer duzzadni képesek bizonyos oldószerekben jellemzésére duzzadásának mértékét.

Az amfoter polielektrolitok duzzadásának mértékét pH-értékétől függ a közeg. A fehérjék az izoelektromos állapotban minimális értéke a hidratáció foka, duzzanat, oldhatóság. A függőség a duzzadásának mértékét a fehérjét a közeg pH-ja által expresszált görbe két csúcs és egy minimális, ami megfelel az izoelektromos pont.

Kvalitatív reakciót. Az azonosításhoz a bizonyos peptidek és fehérjék többsége az ún called''tsvetnye reaktsii „”.

Univerzális reakció peptid-csoport - a megjelenése vörös-bíbor szín, amikor adunk a fehérje oldathoz réz ion (II) lúgos közegben (biuret reakció).

Reakció az aromás aminosavak - tirozin és fenilalanin - megjelenése sárga szín a feldolgozás fehérje oldatot tömény salétromsavat (ksantoproteinovaya reakció).

Kén-tartalmú fehérjéket, így fekete elszíneződés melegítés oldattal ólom-acetát (II) lúgos közegben (Foll reakció).

A készítmény, fehérjék vannak osztva egyszerű (nem konjugált) és komplex (konjugátum). Hidrolízis mint egyszerű fehérjék hasítási terméket kapunk, csak egy-aminosav. Komplex fehérjék, valamint megfelelő fehérje része, amely a- aminosavak tartalmazhatnak szerves vagy szervetlen rész nem peptid úgynevezett prosztetikus csoportok.

Példák a komplex fehérjék szolgálhatnak transzport fehérjék mioglobin és hemoglobin, amelyben a fehérje része - Globin - ?? én ​​előállítása összekötő a prosztetikus csoport - hem. Típus protézis csoporthoz tartoznak hemoprotein. Foszfoproteinek tartalmaznak foszforsav maradék, loproteiny fém - fémionok.