Típusú kémiai kötések a fehérjemolekula
Aminosavak egymáshoz peptidkötéssel. alkotnak hosszú el nem ágazó láncú polipeptidek. A peptid-kötés előfordul elő, hogy a karboxil-csoport egy aminosav, és az aminocsoport egy másik aminosav a víz eliminálásával:
Peptid kötések alakulnak csak a kölcsönhatása az amino- és karboxil-csoportok szükségszerűen tartalmazza az általános része a fehérje-összetételének molekuly.V polipeptidek közé tíz, több száz és több ezer aminokislot.U maradékok minden egyes polipeptid aminosav-elrendezve szigorú sorrendben, kódolt DNS-molekulák.
Továbbá peptid, egy fehérje található több diszulfidhídkötéssel, amelyek szintén kovalentnymi.V kialakulását az ilyen kötések részt csak cisztein aminosav tartalmaz cisztein .Ezen csoport SH-csoport, a cisztein, amely molekulák kombinálódhatnak egymással:
A diszulfid-kötés bekövetkezik a két kénatomot tartalmaz, amelyen keresztül van kapcsolat a két molekula cisztein maradékok.
A fehérjemolekulák történik diszulfid-kötés cisztein aminosavai között részét képező polipeptidek.
Diszulfidkötés is csatlakoztatható ciszteincsoportok vannak különböző polipeptidet, de a térbeli megközelítést.
Együtt kovalens kötésekkel és a gyenge, nem-kovalens kötések jelenléte következtében fehérjemolekulák, amelyek közé tartozik a hidrogénatom, az ionos és más kémiai svyazi.Eti kommunikációs előfordulhat aminosavak között található különböző területein azonos polipeptid és térben egymáshoz közel. Ennek eredményeként, a fehérje molekula egy terjedelmes, háromdimenziós formában, amelynek egy bizonyos térbeli alakja.
Elsődleges strutkura. Ez egy aminosav szekvencia a polipeptid tsepyah.Fiksiruetsya erős peptid kötések.
A másodlagos szerkezet. Ez leírja polipetidnyh tsepey.Fiksiruetsya térbeli formában diszulfidkötések és különböző nem kovalens.
A harmadlagos szerkezet. Ez tükrözi a térbeli formában szekunder struktury.Stabiliziruetsya gyenge nem kovalens, és diszulfid-kötések, és ezért nagyon instabil szerkezetet.
A negyedleges szerkezet. Már csak valami belki.Slozhnoe szupramolekuláris szerkezetek, számos fehérjére, amelynek saját elsődleges, másodlagos és harmadlagos struktury.Kazhdy fehérje, része a kvaterner szerkezet az úgynevezett subedinitsey.Assotsiatsiya alegységek egy kvaterner szerkezetet ad okot, hogy egy új, biológiai tulajdonságai hiányzik subedinits.Obedinyayutsya szabad alegység negyedleges szerkezetének a gyenge, nem-kovalens kötések, így a kvaterner szerkezet instabil, és könnyen diss otsiiruet be alegységek.
4. Amfoter fehérjék.
Amfoter fehérjék (jelenlétében molekulák mind savas, mind lúgos tulajdonságok) jelenléte miatt a molekulájukban lévő szabad karboxilcsoportok (savas csoportok), és amino-csoportok (mag # 972; nyílt csoport). A savas közegben (pH = <7) вследствие избытка ионов водорода (протонов) диссоциация карбоксильных групп подавлена. Свободные аминогруппы легко присоединяют к себе имеющиеся в избытке протоны и переходят в протонированную форму:
Következésképpen fehérjék savas közegben mutatnak DOSónyíltak (lúgos) és kationos formában (ezek a pozitív töltésű molekulákat).
Lúgos környezetben (pH> 7) dominálnak hidroxil ionok (OH-), a hidrogén-ion kicsi. gyakorlatilag nem fordul elő ilyen körülmények között könnyen végbemegy disszociált karboxilcsoportok, protonált aminocsoportot tartalmaz:
Ezért, lúgos közegben fehérjék savas tulajdonságokkal rendelkezik, és anionos formában (azok negatív töltésű molekula).
Azonban egy bizonyos savasságát a fehérje molekula lehet azonos számú disszociált karboxilcsoportok (-COO-) és protonált amin csoportokat (-NH 3 +). Az ilyen fehérje molekula nem töltés és semleges.
A pH, ahol a fehérje semleges molekula, az úgynevezett az izoelektromos pont, vagy PI jelöljük rNiet. PI érték arányától függ a fehérje molekula aminosav között a karbonsavcsoportot tartalmazó csoport a gyök (monoaminodikarbonovye sav), aminosavak és aminocsoportot tartalmazó a radikális (diamino-sav). Ha a fehérje egy további karboxilcsoport, az értéke az izoelektromos pont savas közegben (pl <7). В случае преобладания аминокислот со свободными аминогруппами изоэлектрическая точка имеет величину больше 7, т.е. находится в щелочной среде. По значению рI можно установить заряд белка, находящегося в растворе с известным рН. Если рН раствора больше величины изоэлектрической точки, молекулы белка имеют отрицательный заряд.
Ezért, növelésével vagy csökkentésével a savasság a felelős fehérje molekulák megváltozik, amely befolyásolja a tulajdonságait a fehérje, beleértve annak funkcionális aktivitását.
5. A fehérjék oldhatóságára.
A fehérjék könnyen oldódik vízben, és oldatai hasonló tulajdonságúak a kolloid oldatot.
Nagy stabilitás a fehérje oldatok biztosított stabilitást tényezők. Egyikük - a jelenléte a fehérje molekulák a töltés.
Egy nagyon speciális pH-értéke az izoelektromos pont, a fehérje semleges, míg az összes többi pH fehérjeszerű molekulát néhány díjat. Mivel a töltés során ütközések fehérjemolekulák taszítják egymást, és összekapcsolja őket nagyobb részecskék nem fordul elő.
A második tényező a stabilitását a fehérje oldatok jelenlétében fehérjemolekulák hidratációs (víz) héj. hidratációs héj kialakulása annak a ténynek köszönhető, hogy a különböző, nem-poláris (hidrofób) csoportok jellemzően található a fehérjemolekula, és a poláros (hidrofil) csoportok (-COOH, -NH2. -OH, -SH, -CO-NH- peptidkötésekkel) találhatók a fehérje felszínén molekulát. Ezek a poláros csoport összekapcsolódva vízmolekula, miáltal a protein molekula körül egy rétege orientált vízmolekulák.
6. A sózás és a fehérje denaturálódását.
A kisózási - ezt a fehérjét kicsapódni az intézkedés alapján a dehidratálószerek, amelyre az első, mindenekelőtt közé tartoznak a sók (Na2SO4 (NH4) 2SO4, stb ...). só ionok, mint például a fehérjék kötődnek a víz is. Magas koncentrációk miatt a kis molekulatömegű sók, az összeg a ionok képest óriási a makromolekulák fehérjék. Ennek eredményeként a bóA legtöbb vizet társított a só ionok, amelyek szignifikáns csökkenést okoz a teinhidratálási kagyló, csökkentve azok oldhatóságát és kicsapódását.
Kisózás leghatékonyabban egy pH izoelektromos pontja a fehérje kell letétbe helyezni. Ebben az esetben a fehérje nemcsak elveszti hidratálást héj, hanem elveszíti töltés okozza azt, hogy teljes csapadék.
Sózása - a folyamat reverzibilis. Törlésekor vízelvonószer vagy víz hozzáadásával, és oldható fehérje csapadék képződik teljes fehérje-oldatot.
Fehérjék denaturálása - változtatni a natív konformációjú fehérje molekula alapján különböző destabilizáló tényezők. Denaturációdetektált visszafordítható és nem visszafordítható.
Denaturáló általában kíséri a fehérje kicsapódását. A denaturálás okozta fizikai és kémiai tényezők. Fizikai tényezők: hőt (50-60 ° C), a különböző típusú sugárzás (ultraibolya és ionizáló sugárzás), ultrahang, vibráció. A kémiai tényezők közé tartozik az erős savak és lúgok, nehézfémsók, bizonyos szerves sav (triklór-ecetsav és szulfo [4]). Hatása alatt ezek a tényezők törött különböző nem-peptid kötést a fehérjemolekulák, amelyek pusztulását okozza a magasabb (kivéve a primer) és az átmeneti struktúrák a fehérje molekulák egy új térbeli alakja. Ez a változás a konformáció okoz fehérje veszteség a biológiai aktivitást.
Renaturálása - fordított folyamat denaturálás mely fehérjék visszanyerik természetes szerkezetét.
7. Besorolás fehérjék
- By him.sostavu: egyszerű (fehérjék) -amino-ecetsav, albuminok, globulinok, hisztonok, stb
Komplex (proteid) - chromoproteins, nukleoproteineket.
- Szerint a szerkezet a prosztetikus csoport. fosoproteidy (például foszforsav prosetich.gruppy
Nukleoproteineket (nukleinsavat tartalmazó)
- A térbeli orientációs: globuláris (gömb alakú) -albuminy és a globulinok a vérplazmában
8. A szerkezet az enzimek. Stage enzimatikus katalízissel
Az enzim-specifikus fehérjék, amelyek katalizálják him.reaktsii. „Aktív Center” -uchastok enzim molekula, ahol a katalízis. Ez képződik szintjén fehérje harmadlagos szerkezete a nehéz. Ebben uchastka- absorbtsinny-2 megfelel a szerkezet a reagáló vegyületek (így könnyebben igazítsa a szubsztrátok) és egy katalizátor, közvetlenül végrehajtja az enzimes reakció
1- szubsztrát Joining absobiruyuschemu része az aktív centrum a gyenge kötések kialakított labilis komplex szubsztrát-enzim
C. 2- járó katalitikus hely a különböző reakciók lépnek fel a nagy sebességű
3- termék elválasztása a reakcióelegyből az aktív centrum
9. A specificitása enzimek
Kétféle specificitás
-A hatása specifikus, a képesség, hogy az enzim katalizálja a szigorúan meghatározott típusú him.reaktsii
Példa: glükóz-6-foszfát-glükóz végbe otschipleniem fsfatnoy csoportban tolkoo upon fellépés fosftazy
Glyukozoo-6-foszfát belép glyukzo-1-foszfát hatására csak mutáz
Glyukzo-6-foszfát fruktóz-6-foszfát-izomeráz csak hatása alatt
-Szubsztrát-Specifikusság sposbnost enzimet, hogy csak bizonyos szubsztrátok, azaz, az enzim katalizálja az egyetlen szubsztrát
Példa abszolút szubsztrátum-specifitás: Arginine egyetlen szubsztrát az enzim argináz. (Az argináz otschiplyaet mochivinu aminosavak)
Példa relatív enzim-szubsztrát-specifitását pepszin rasschiplyaet proteinekben a peptidkötéseket bármilyen szerkezet
Subsratnaya specifitás függ a szerkezet a adszorpciós hely az enzim
10) kinetikája enzimatikus
A sebesség enzimatikus reakciók alapvetően sok tényezőtől függ. Ezek közé tartozik a koncentráció a résztvevők -katalizátor jelenlétében enzimatikusan (enzim és szubsztrát) és a környezeti feltételeket, amelyek egy Protek-enzimatikus reakció (hőmérséklet, pH, jelenlétében ingibito-árok és aktivátorok).