Típusai aminosav kötések kialakítását fehérjékben
A fehérje-molekula megkülönböztetni erős, a kovalens kötések: peptid, diszulfid és törékeny, nem-kovalens kötések: hidrogénatom, ionos, vandervaalsed hidrofób.
Peptid kötések (-CO-NH-) a fő típusú kötések kialakítását fehérjékben. Ők voltak az első tanulmányozták AJ Danilevsky (1888). Peptid-kötések reakciójával # 945; - karboxilcsoportját egy aminosav, és # 945; - aminocsoport másik aminosav. A peptid-kötés egy konjugált kötés, az elektron sűrűség azt kiszorítjuk a nitrogénatomot oxigénatomra, ezért is foglal el közötti közbenső helyzetben egyszeres és kettős kötések. A hossza a peptid-kötés 0,132 nm. A forgatás körül peptidkötés atomok nehéz, O és H atomok ott vannak transz-helyzetben. Minden atom a peptidkötések vannak elrendezve egy síkban. O és H atomjai peptidkötés járulékosan hidrogénkötéseket képeznek más peptid kötést. A peptidkötéseket határoztuk sorrendben egymás aminosavak a polipeptid-lánc a fehérje, azaz a alkotó elsődleges szerkezetét a fehérje. A peptidkötéseket - erős kapcsolatok (rés energia mintegy 95 kcal / mol). A peptid hasítását kötések a fehérje végezzük visszafolyató hűtő jelenlétében savak, lúgok, vagy az intézkedés alapján peptidáz enzimek.
Diszulfid-kötések (-S- S-) által képzett két cisztein molekulák az összetétele a fehérjemolekula. Lehetséges láncközi diszulfid „hidakat” egyetlen polipeptidláncból és a láncok közötti kötések közti különálló polipeptid láncok. Például, egy molekulában, mind az inzulin hormon jelen kiviteli alak diszulfid kötés. Diszulfidhidak befolyásolják a térbeli feltekeredés a fehérje molekula, azaz a a tercier fehérjék szerkezete. Diszulfid kötések megszakadnak a hatás révén bizonyos redukálószerek fehérjedenaturációja.
Hidrogén svyazivoznikayut közötti hidrogénatom és egy elektronegatív atom (rendszerint oxigén). A hidrogénkötések körülbelül 10-szor gyengébb hatású, mint a peptidkötések. Leggyakrabban ezek között bekövetkezik az N-atom, és O-atom különböző peptidkötések akár szorosan helyezkednek el a fehérje molekula vagy található különböző polipeptid-lánc. Számos hidrogénkötések fehérjékben rögzíti elsősorban a másodlagos szerkezetet (# 945 - spirál # 946; - hajtogatott szerkezet), és szintén részt vesz a kialakulását a tercier és kvaterner szerkezete fehérjék. Gyenge hidrogénkötések könnyen törnek, ha a fehérje denaturálódását.
Ionos kötések között kialakított ellentétesen töltött aminosavak a fehérje molekula (pozitív töltésű lizin, arginin, hisztidin és a negatívan töltött glutamát és aszpartát). Az ionos kötések befolyásolják a térbeli feltekeredés a fehérjék, azaz képző tercier és kvaterner szerkezete fehérjék. Ionos kötések bomlanak, ha változik a közeg pH-ja során dást.
A van der Waals kölcsönhatás - egyfajta kapcsolatok során felmerülő, a rövid távú polarizációja atomok.
Hidrofób kötések fordulnak elő között apoláros (hidrofób) -amino-csoportok, poláros oldószerben (víz). A hidrofób gyökök elmerül a fehérjemolekula, a változó térbeli elrendezése a polipeptid lánc. A hidrofób kölcsönhatások entrópiás jellegű, rezisztenciát fehérje molekula részt vesz a kialakulását a harmadlagos és negyedleges szerkezetét.