Humorális mediátorok az immunitás

Az immunglobulinok termékek differenciált B-hordozó sejtek a humorális immunválaszt. Az elsődleges feladatuk, hogy rögzítse egy antigénnel (toxinok, mikrobák, paraziták és egyéb idegen anyag), és inaktiváló vagy eltávolítása a szervezetből. Strukturális alapfunkcióihoz immunglobulinok és az immunglobulin gén szervezése molekulák lehetővé tette, hogy egy friss pillantást a szerepe az ellenanyagok a normális immunitás közvetítésében immunrendszer károsodott immunrendszerű és a kialakulása elleni autoantitestek fogadó meghatározói.

A alapszerkezet összes nmmunoglobulinov tartalmaz két nehéz és két könnyű láncot (ábra. 62-4). Izotípusú immunglobulin típusa határozza meg a meglévő nehéz és könnyű lánc. IgG és IgA alosztályokba osztják (IgGl, IgG2, IgG3 és IgG4; IgAl és IgA2), amelynek alapja a létezését specifikus antigén determinánsok a nehéz láncok. Jellemzői az emberi immunglobulinok az általános formában táblázatban látható. 62-3. Négy áramkörök vannak csatlakoztatva egymáshoz kovalens diszulfid kötés. Minden lánc tartalmaz egy variábilis (V) és a konstans (C) régiót (más néven domének), amely a homológ egység 110 aminosav hosszúságú. A könnyű láncok egy variábilis (VL) és egy konstans (CL) domént; nehéz láncok azonos - egy variábilis régiót (VH) és három vagy négy konstans doméneket (CH), attól függően, hogy az immunglobulin izotípus. Ahogy a neve is mutatja, kialakítani a konstans régióit szekvencia homológia és ugyanazt az általános szerkezetet a minden áramkör az azonos izotípusú és alosztályát. A konstans régiók végrehajtásában érintett az immunglobulin molekulák biológiai funkcióit. Doménjei IgG CH2 és CH4-doméneket az IgM részt vesznek a komplement fixálás komponenseket, CH-régió IgG karboxil végét a molekula, Fc-fragmens (lásd. Ábra. 62-4) van erősítve egy felületre Fc-receptor a makrofágok, LGL, B-sejtek , neutrofil és eozinofil.

Táblázat 62-2. A neurotranszmitterek szabadulnak hízósejtek és bazofil sejtek

Simaizom összehúzódást, fokozott érpermeabilitás

Lassú reagáló anafilaxiás anyag (SRS-A) leukotrién D4

Simaizom-összehúzódás

Az eozinofil kemotaktikus faktor anafilaxia (ECF-A)

A vérlemezke aktiváció a váladék a szerotonin és más neurotranszmitterek

Neutrofil kemotaktikus faktor (NCF)

Leykotaksicheskaya aktivitást (leukotrién B 4)

Basophil kallikrein anafilaxia (BK-A)

Hasító kininagénből termelni bradikinin

Táblázat 62-3. Jellemzői humán immunglobulin

Az átlagos szérum szintje a felnőtteknél. (M g / dl)

A felezési idő (nap)

Joining sejtek révén Fc-fragmenst

Egyéb biológiai tulajdonságok

IgGl, IgG2, IgG3, igen; IgG4 - nincs

IgGl, IgG2, IgG3 - igen; IgG4 - nincs

A makrofágok, neutrofilek, eozinofilek, nagy granuláris limfociták

Menj át a méhlepényen

Egy elsődleges immunválasz, rheumatoid faktor

160000 (385000) 2

Az antitestek a váladék a nyálkahártya

Elsődleges limfocita felületi molekula

A hízósejtek, bazofil

Közvetítik az anafilaxia, allergia

IgM van forgalomban, mint egy pentamer molekula. Szekretoros IgA 2 dimer.

Ország: D. J. Jeske, J. D. Capra. Immunglobulin: Structure and Function. - In: Fiindumental

Ábra. 62-4. Vázlatos szerkezetét az immunglobulin-molekula G (IgG)

Antitelosvyazyvayuschaya régió (Fab) molekula képviseli variábilis régiók (VL és VH) az abban elhelyezett gipervariabelnymn részletekben rendkívül magas szekvenciák sokféleségét, ahol az antigén kötőhelyet egyedi minden immunglobulin molekula. Idiotípus-fajlagos régió a Fab-immunglobulin-molekula, amelyhez az antigén bekövetkezik csatlakozás. Elleni antitestek idiopátiás plot idiotípusos antitest molekulákat nevezik. Amikor a képződmények anti-idiotípusos antitestek in vivo fejlesztése során a normális B-sejtes immunválaszt lehet által generált negatív (vagy letiltja) egy jelet, ami a B-sejtek, hogy hagyja abba a termékek (lásd. Alább).

IgG teszik ki mintegy 75% -át a teljes szérum antitesteket. Négy IgG alosztály szerint számozzuk szérum: IgG1 található a legnagyobb mennyiségben, egy IgG4 - legalábbis. A klinikai jelentősége a különböző IgG alosztályok azok változó képesség, hogy csatlakozzon a makrofág és neutrofil receptorok és komplementet aktiválni (táblázat. 62-3). Jellemzően, az IgG ellenanyagok után keletkezett a második találkozó a szervezet, hogy az antigén (szekunder immunválasz). Csak IgG képes átjutni a placentán összes immunoglobulinizotípust. Normális körülmények között, IgM van forgalomban, mint tsentamera (mol. M ACE 950000) álló monomerek mól. súlya 160.000, összekötve az úgynevezett J-lánc, a nem-immunglobulin-molekulák Mol. tömege 15000, amely szintén befolyásolja a polimerizációs IgA molekulák. IgM - immunglobulin az első megjelenő immunválasz (primer antitest válasz) és az eredeti típusú termelt ellenanyagok újszülöttek. A membrán IgM monomer formában is működik, mint a fő receptor antigén felületén az érett B-sejtek. IgM - fontos eleme az immunkomplexek autoimmun betegségekben. Például, IgM-antitestek elleni IgG-molekulák (reumatoid faktorok) azonosított magas titerrel rheumatoid arthritisben szenvedő betegek, és egyéb kollagén betegségek, bizonyos fertőző betegségek (szubakut bakteriális szívbelhártya-gyulladás). IgM-antitest kapcsolódik a C 1 komponense komplement keresztül CH4-domén, és így azokat a nagy teljesítményű aktivátor komplement. IgA teszik ki csupán 10-15% -a a teljes szérum immunglobulinok, de ez az uralkodó immunglobulin váladékok a külső elválasztású mirigyek (könnyekben, a nyálban, nazális váladékok, gasztrointesztinális folyadék, és az anyatejben). Ott ez a formája a szekréciós IgA (slgA), egy polimer, amely két monomer IgA-csatlakoztatott J-lánc és a glikoprotein, a továbbiakban a szekréciós komponens.

A szérumban két IgA-alosztályok (IgAl és IgA2) javarészt IgAl, és titkok túlsúlyban IgA2. IgA javítások kiegészíti keresztül az alternatív út humán és van egy markáns antivirális aktivitást azáltal, hogy gátolja a mellékletet a vírus a hámsejtek a légúti és gyomor-bél rendszerbe. IgD megtalálható a szérumban nyomokban (lásd. Táblázat. 62-3), és ezzel együtt az IgM a fő receptor antigén a B-sejteken. A kereskedelmi forgalomban hozzáférhető, szérumot nagyon kis koncentrációban (lásd. Táblázat. 62-3) IgE tűnik fő osztály az immunglobulinok, amelyek elősegíti megerősítése hízósejtek és bazofilek kötődve ezek a sejtek át IgE-Fc-régió. Antigén által előidézett térhálósodását IgE-molekulák felszínén bazofilek és a hízósejtek vezet a mediátorok az azonnali túlérzékenységi reakciók (táblázat. 62-2).

Csakúgy, mint a gének a T-sejt antigén receptor, a nehéz és könnyű immunoglobulin-láncokat kódolják számos genetikai elemek, amelyek egymástól távközre vannak a embrionális DNS, de jönnek össze, hogy hozzon létre egy aktív gén a B-sejtek.

Építése variábilis régióit könnyű láncok (például könnyű lánc típusú k) végezzük két gén, az úgynevezett és Vk Jk. Ezek a gének, bár található ugyanazon a kromoszómán, embrionális állapotban található egy jelentős távolságra egymástól, de a folyamat érése B-limfociták képesek egyesíteni vágással interferáló DNS-szekvenciák (génátrendeződés). Jelenleg mintegy 300 gének és Vk-Jk-5 gén, és ezáltal elősegítik képződött kapcsolattól 1500 különböző kombinációi könnyű láncok. Az összeg a keletkezett könnyű lánc típusú k jelentős mértékben növekszik a szomatikus mutációk belül előforduló Vk- és Jk-gént, amely megteremti a lehetőséget a kialakulását rengeteg sajátosságait egy korlátozott számú csíravonal genetikai információt.

Bonyolultabb, mint a könnyű lánc gént átrendeződés a nehéz láncok. Mint ismeretes, a létrehozását VH domének egy vegyület az eredménye három embrionális gének - VH. dh és jh. Ennek következtében ezt úgy értük el, sokkal nagyobb különbségek vannak a variábilis régió nehéz lánc.

Ábra. 62-5. Sematikus ábrázolása a sejt kölcsönhatások részt vesznek a generációs sejt-közvetített és humorális immunitást [Ke1ly a W. N. és munkatársai. (Eds.)].

Kapcsolódó cikkek