A fehérjék kromatin - studopediya
Különböztesse öt fő molekuláris alakban a hisztonok - H1, H2A, H2B, H3 és H4. Minden hisztonok, más, mint a h1, van egy gömb alakú, és erősen megőrződnek az evolúció. A leggazdagabb lizin hiszton H1 hisztonok eltér más szövetek és fajspecificitást. A molekula tartalmaz 223 aminosavat, és képez három domént fiziológiás körülmények között. Az első domén van kialakítva 35 csoport az N-terminálison, és egy pozitív töltésű. A második domén (36 csoportig 121) képez globuláris szerkezetet, és a fennmaradó maradékok a C-vég tartozik a harmadik tartomány, amely különbözik fibrilláris forma és egy nagy sűrűségű pozitív töltés.
A hisztonok kölcsönhatásba DNS kromatin, amely térbeli hajtogatását a molekula korlátozott térfogatban az eukarióta sejtmag. Egyidejűleg hisztonok, különösen hiszton H1 szabályozásában részt vevő gének aktivitását. A vörösvérsejt-magok madarak hiszton H1 szubsztituált hozzá hasonló hiszton H5, ami teljes DNS kondenzáció és teljes elnyomása gén aktivitást. Teljes elnyomás A génaktivitás is megfigyelhető a spermiumok, és néhány rovarok, halak, madarak és a hüllők hisztonok a magok ezen sejtek helyébe protaminok - fibrilláris rövid polipeptidek, amelynek molekulatömege körülbelül 5 kDa, ami szinte teljes egészében áll az esszenciális aminosavak.
Savanyú. vagy nem-hiszton kromatin proteinek képeznek sokkal változatosabb és számos csoport, mint a hisztonok. A teljes száma különböző molekuláris formáinak nem hiszton fehérjék sejtek nem kevesebb, mint 500. Sokan valószínűleg mindkét fajnál, és szövetspecifikusság. Nem hiszton fehérjék magas metabolikus aktivitás, és a képesség, hogy poszt-transzlációs módosítások. Köztük van különböző résztvevő enzimek nukleinsav metabolizmus (polimeráz topoizomeráz metiláz, endonukleázok) és fehérje (protein kináz foszfatázok, metilázok, acetylases, proteázok), a közlekedés és a szabályozó fehérjék, intranukleáris hormon receptorok és mások.
A legtöbb vizsgált nem-hiszton kromatin proteinek egy high mobility group fehérje - HMG (high mobility group). Ezeket eredetileg találtak mint szennyezést a hiszton H1, megkülönböztetni a magasabb elektroforetikus mobilitás. Immár jól tanulmányozott fehérje ebben a csoportban 5 - HMG-1, -2, -14, -17, -20. Fehérjék HMG-1 és a HMG-2 (molekulatömeg 26 kD) hasonló szekvenciák, képesek szert gömb alakú, és kötődnek a DNS-t. Fehérjék HMG-14 és a HMG-17 (molekulatömeg körülbelül 10 kD) szintén homológ egymással, de eltér a korábbi-fehérjék, amelyek képesek kötődni a hisztonok. HMG-20 proteint vagy ubiquitin (molekulatömeg 8,5 kDa), tartalmaz, nem csak a sejtmag, hanem a citoplazmában. Ez képes kovalens kötéssel kapcsolódik a C- végén más fehérjék, gyorsul a proteolízist. Például, az érés folyamán az eritrociták eltávolítása fehérjék már eleget tett funkciót, akkor végzi ATP-dependens proteolízis bevonásával ubiquitin. A lényege ubiquitin csatlakozik a hiszton H2A, alkotó A24 fehérje, amely lokalizált DNS-ében lévő aktív transzkripciós oldalak. Minden HMG-fehérjék tartalmaznak egy DNS-kötő domént (HMG-domént), amely 80 aminosavból áll. Az utóbbi időben, ez a dómén megtalálható más fehérjék kromatin, például, bizonyos transzkripciós szabályozók.
Minden HMG-domén fehérjéket két csoportba sorolhatjuk. Az első típus HMG-1, HMG-2-protein és az UBF, amely szabályozza az RNS-polimeráz I, szintetizáló rRNS. Ezek a fehérjék jelen vannak minden sejt, tartalmazhat több HMG-domént, de hiányzik a szelektivitás a nukleotid-szekvenciák a DNS. A második típusú HMG-fehérje csak egyetlen domént, amely felismeri a DNS-t helyek nagy specifitással. Ezek a fehérjék megtalálhatók korlátozott számú sejttípusok. Ennek egyik példája a transzkripciós faktor LEF-1, amely jellemző a limfociták. Fehérjék, amelyek egy HMG-domént felismerik és kötődnek a magas hatásfok a szabálytalan szerkezetű DNS. Ezek közé tartozik egyszálú szakaszok kereszt chiasma, kémiailag módosított oldalak, és egyéb szerkezetek a DNS-molekula.