Vimentint - ez

A vimentin - intermedier filamentum fehérjével kötőszövet és egyéb szövetek mezodermális eredetű. Intermedier filamentumok együtt mikrotubulusok és az aktin citoszkeleton az építésben részt vevő. Annak ellenére, hogy a legtöbb intermedier filamentumok - ellenálló szerkezetek fibroblasztokban tartalmazó vimentin szálakat egy dinamikus struktúra. Ez a fehérje alkalmazható markerként a mezodermális szövetek.

Monomer vimentin, valamint az összes többi intermedier filamentum fehérjéket, egy központi α-hélix, végződő egyik oldalán egy karboxilcsoporttal (farok), és a másik - aminocsoport (fej). A két monomer egymás köré csavarodnak, hogy kialakítsák a coiled-coil dimerek. Két dimer tetramer képződik, amely viszont, formában lemez, kölcsönhatásban más tetramerek. α-hélix hidrofób aminosavakat tartalmazhatnak, amelyek kialakítják a felülete hidrofób hélixek. Ezek a felületek lehetővé teszik a két α-hélix és a forma csatlakoztassa bispiral. Ezen túlmenően, a vimentin szabályos eloszlása ​​savas és bázikus aminosav, amely fontos szerepet játszik stabilizálta a coiled coil dimerek, képződését elősegítő ionos kötésekkel.

A vimentin csatolt egy mag, az endoplazmatikus retikulum (ER) és a mitokondriumok. Vimentin játszik jelentős szerepet a fejlesztés és karbantartása sejtszervecskék citoplazmájában a helyzetüket.

A dinamikus jellege vimentint fontos változtatni az alakját a sejteket. Ez vimentint sejtek szilárdságot biztosít, és ellenáll a mechanikai stressz. Ezért úgy tekinthető, hogy a vimentint - része a citoszkeleton, fenntartásáért felelős a sejt integritását. Bebizonyosodott, hogy a sejtek hiányoznak vimentint, rendkívül érzékenyek a mechanikai sérülésektől. A tanulmány eredményei a transzgénikus egerek hiányzott vimentint azonban azt mutatták, hogy a szervezet az egér működött. Lehetséges, hogy a mikrotubulus-hálózat van kompenzálva hiányában a hálózat intermedier filamentumok. Ez alátámasztja azt a feltételezést, hogy létezik közötti kölcsönhatások mikrotubulusok vimentint. A létezése egy ilyen kölcsönhatás is jelzi átszervezése a citoszkeleton jelenlétében vimentin szerek depolimerizálja mikrotubulusok. Tehát alapvetően vimentint fenntartásáért felelős a sejt alakját, biztosítja annak sértetlenségét, és részt vett a kölcsönhatások különböző citoszkeleton rendszereket.

Továbbá, vimentin vezérli a szállítási az alacsony sűrűségű lipoproteinek (LDL) és koleszterinből képződnek a lizoszómáktól sejtek területek, ahol ők a észterezés. Amikor blokkoló közlekedési LDL eredetű sejtek halmozott koleszterin sokkal alacsonyabb százalékos LDL, mint a normál sejtek vimentin. Kimutatása vimentin ezt a funkciót - az első példa a kapcsolat a metabolizmus a sejt és a hálózat működése az intermedier filamentumok.

irodalom

^ Herrmann, H; Wiche G (jan 1987). „Plectin és IFAP-300K homológ fehérjék kötődését a mikrotubulus-asszociált proteinek az 1. és 2., valamint a 240-kilodaltonos alegységének spectrin”. J. Biol. Chem. (USA) 262 (3): 1320-5. ISSN 0021-9258. PMID 3027087.