Szintézise hemoglobin - studopediya
Csaknem 85% a hem bioszintézis történik a csontvelőben, és csak egy kis része - a májban. A szintézist a hem magában foglalja a mitokondriumok és a citoplazmában. A hem és globin külön-külön szintetizáljuk. Ezután csatlakozott és alakult a tercier és kvaterner szerkezete hemoglobin.
Synthesis kezdődik tetragidropirrolnyh gyűrűk mitokondriumokban (ris.11,12). Tól szukcinil-CoA és glicin kapott kondenzációs termék, ami dekarboxilezése az 5-aminolevulinsav (ALA). Felelős ebben a lépésben 5-amino-levulinát-szintáz (ALA-szintáz) [1] egy kulcsfontosságú enzim az utat. CoA delta-aminolevulinát szintáz a piridoxál-foszfát (B6-vitamin-származék). A enzimet a negatív visszacsatolási hurok feleslegben hem.
Szintézise után 5-amino-levulinát származó bevétel a mitokondriumokban a citoplazmába, ahol két molekula kondenzálódnak porfobilinogén (ris.12,13), amely már tartalmaz egy pirrolgyűrű [2]. Porfobilinogensintaza [2] gátolja vezető ionok. Ezért, abban az esetben az akut ólommérgezés a vérben és a vizeletben mutatják megnövekedett koncentrációinak az 5-aminolevulinsav.
Porfobilinogensintaza szintén gátolta a felesleges hem.
kialakított jellemző tetrapirrol porfirinvázba utáni lépésekben. A kötési négy molekula porfobilinogén a hasító NH2 -csoportok és formában UROPORFIRINOGÉN III hidroximetilbilan-szintáz által katalizált [3]. A formáció ez a köztitermék szükséges második enzimmel, UROPORFIRINOGÉN III-szintáz [4]. A hiánya Ezen enzim képződéséhez vezet a „rossz” izomer - uroporphyrinogen I.
Tetrapirrol szerkezetű III uroporfirinogena még mindig jelentősen eltér a hem. Így, nincs központi vas atomot, és a gyűrű tartalmaz csupán 8 11 helyett kettős kötések. Továbbá, a gyűrű azon csak töltésű oldallánccal R (4-acetát-propionát és 4-maradékok). Mivel a hem csoport protein funkció nem poláros környezetben szükség van poláros oldalláncok kevésbé poláris. Kezdetben négy acetátcsoportra (R1) dekarboxilezzük, így metil-csoportok (5). A kapott koproporfirinogen III visszatér a mitokondriumok. További lépések katalizálják enzimek, amelynek területén található a / vagy a mitokondriális membrán. Először is, a hatása alatt két-oxidáz
propionát-csoport (R2) alakítjuk vinil (6). Módosítása az oldalláncok képződését eredményezi a protoporfirinogén IX.
A következő lépésben az oxidációt egy molekulát hozunk létre, konjugált π-elektron-rendszer van, amely a jellegzetes vörös színt a hem. Így redukáló ekvivalensek elfogyasztott 6 (7). Összefoglalva, egy speciális enzim ferrokelatáz. szerepel a molekulában egy atom a kétértékű vas (8). Az így képződött Fe-hem vagy protoporfirin IX aktiválva, például a hemoglobin és a mioglobin, ahol kötődik kovalens kötéssel, vagy a citokróm-C, amely kötődik kovalensen.
vasforrása - fehérje, a ferritin. Kombinálva ferritin a szervezetben tárolt (letétbe) vas tartalékok.