Fehérjelebontási - studopediya
A növényi szervezetben folyamatok szintézis és fehérje lebontás történik folyamatosan. Különösen intenzív cseréje kitéve, és funkcionálisan aktív fehérjék, különösen a fehérjék-enzimeket. Mivel enzim inaktiválásának fehérjék, azok a molekulák emésztett proteolitikus enzimekkel. Továbbá, vannak speciális mechanizmusok biológiai lebomlás és egyéb funkcionálisan aktív fehérjék -. Szabályozó, szállítás, stb immunspecifikus aktívan működő sejtek, fehérje szintézis és lebomlás dinamikus egyensúlyban vannak. A folyamat a feltöltését a fehérjemolekulák lebomlás, nevű fehérje frissítési.
fehérje lebomlást folyamatok aktiválódnak öregedő növények, amikor a intenzitása szintézisét nitrogéntartalmú anyagok bennük gyengül, de erősíteni hasító levél fehérjék és egyéb vegetatív szervek aminosavaknak, amelyek mozognak a reproduktív szervekben és használja őket kialakulásának strukturális, enzimatikus és raktározó fehérjék.
Intenzív tároló fehérjék hasítás során e a magok csírázását, gumók, gumós növények. Ezek a szövetek nagyon gyorsan növeli tevékenységét a proteolitikus enzimek hatására, amely a tároló fehérje molekulák gyorsan lebomlanak a peptidek és a szabad aminosavak szükséges neoplazmák nitrogéntartalmú anyagokat a szövetekben a palántákat. A nagy proteolitikus aktivitással is megtalálható az élesztőben és a penészgombák. Változások a aktivitása proteolitikus enzimek csírázása során az árpa gabona ábrán látható.
bomlási folyamatok fehérjék és más anyagok amplifikáljuk, amikor a sérült növényi szövetben. Intakt szövetben intenzíven halad anyagcsere és szintézis folyamatok elsőbbséget élveznek bomlás. Ahogy az előzőekben említettük, a fehérjék bioszintézisére fenntartásához szükséges integritását az intracelluláris struktúrák, és ezek lebomlási neoplazma fehérjemolekulák megszűnik. Proteolitikus enzimek képesek működni fiziológiás folyékony közegben oldott állapotban. Így fehérjelebontási nem igényel nagy mennyiségű energiát, éppen ellenkezőleg, ilyen körülmények között a szabad energia csökken, ami azt jelzi, hogy a spontán során ezeket a reakciókat.
Fehérje bontás kezdődik a strukturális bomlás a molekulák hatására specifikus reduktázok hasítására diszulfidkötések, hogy is vezet, hogy törés része hidrogénkötések, és rendelkezik egy könnyű hozzáférhetőség több megváltoztatott fehérjének molekulát proteolitikus enzimek, amelyek hidrolizálják a fehérje szabad aminosav polipeptidek. Proteolitikus enzimek vagy proteázok két csoportra oszthatók: a proteinázok és peptidázok.
Proteináz - egykomponensű enzimek, amelyek katalizálják a hasítása proteinekben a peptidkötéseket, és peptidek alkotnak egy kisebb molekulatömegű polipeptid-fragmentumok és egy bizonyos mennyiségű szabad aminosavak. A legtöbb proteázok irányítja pepiidköté kötések az aminosav gyökök definiált. Például egy jól ismert növényi proteináz papain hidrolizáljuk előnyösen peptidkötésekkel bázikus csoportok, alifás és aromás aminosavak, amelyek részt kialakulását. Proteináz által kiadott emberi gyomor nyálkahártyáját, és felhívta a pepszin. szelektíven hidrolízisét katalizálják peptid kötések a fehérjék és peptidek és tirozin maradékok az aminosav fenil-alanin, hogy más csoportok.
A növényekben, két típusú proteázokkal, egyikük tartalmazza az aktív hely szulfhidirlcsoport (HS-csoport), és ezért nevezzük őket tiolproteinázok. Egyéb növényi proteázok nem tartalmaznak az aktív centrumban a tiol csoportok, és ezek a szerkezet a katalitikus centrum hasonlítanak proteázok az állati eredetű - pepszines és tripszines.
+2H F-S-S-F ¾¾® F-SH + P-SH ¬¾¾ -2H csökkentése az oxidált forma az enzim redukált forma enzim formájában az enzim
A jellemző tulajdonsága tiolproteinázok -, hogy képesek Acti-virovatsya cianidot és szulfhidril tartalmazó vegyületek HS-csoportok (cisztein, redukált glutation stb). Ezek a vegyületek átalakíthatók a oxidált formában enzimet kinyerjük, amely rendelkezik hidrolitikus aktivitással. Vázlatosan, a folyamat helyreállítása a tiol-proteáz a következő:
Az intézkedés alapján oxidáló enzim oxidálódik diszulfid formában.
Tipikus képviselői ezeknek az enzimeknek a papain. izolált gyümölcslé papaya fa; bromelain. nyert ananász szárak és a gyümölcsök; ficin. szereplő tejszerű lé a fügefa. A levelei sok növények találhatók proteináz-aktivált szulfhidril vegyületek. A tiol-proteázok is számos proteolitikus enzim búzából izolált maláta. Magvakból és gyümölcsök sok növény is kiemelte netiolovye proteináz. Ezek közé tartoznak a arvensin borsóvetőmagot; arahain. tartalmazott a magokat a földimogyoró; solanain. izolált csucsor magzatok. Ez a csoport a enzimek a proteázok számos gomba.
A peptidázok hidrolízisét katalizálják a peptidkötéseket peptidek. Három fajta ilyen enzim, aminopeptidáz. karboxipeptidáz és dipeptidáz.
Aminopeptidáz hidrolitikusan lehasítjuk a molekula a peptidek N-terminális képző aminosavak a megfelelő aminosav:
Különböző dipeptidáz. Például, glitsilglitsinpeptidaza (3.4.13.11) hidrolizálja dipeptid glicil be két molekula glicin és az enzim prolinaza (3.4.13.8) hasítják dipeptidek, amelyben a kialakulását a peptid-kötés magában foglalja a karboxilcsoportját prolin.
A peptidázok, főként fém-tartalmú enzimek, amelyek mutathatnak katalitikus aktivitása alapján különböző fiziológiás körülmények között a közeg függően lokalizációja a szervekben és szövetekben a növények és sejtek más organizmusok. Az együttes fellépés az egész komplexum a proteolitikus enzimek hidrolizálják fehérjék szabad aminosavak, amelyek lehet újra felhasználni a kialakulását fehérje molekulák, a nukleotid szintézisben és egyéb nitrogéntartalmú anyagok szerepelnek, vagy bomlási folyamatok mechanizmusok a már ismert számunkra.
aktivitásának fehérjebontó enzimek részletek nagy gyakorlati jelentősége van. Ezek különösen akkor fontos, ha minőségének értékelésére termelés gabona. A kezdeti szakaszban az érés gabonamagvak bennük nayulyudaetsya nagy aktivitású proteolitikus enzimek. Azonban, amikor egy-szemtermés érési fokozott szintézisével fehérjék - az endogén proteáz inhibitorok, amelyek kötődnek az enzim fehérjék inaktív komplexeket, ahol az idő a teljes kiőrlésű érési szinte nincs proteolitikus aktivitást észlel. Kötődése proteázok inaktív komplexeket is lehet egy gabonatároló fehérjék és sejtmembrán struktúrák.
Azonban, nedves körülmények között a mag érése alatt legyengített szintézisét raktározó fehérjék és fehérje - egy proteáz inhibitor, amelynek a végén a szemtermés érési marad megnövekedett proteáz aktivitását. És ha egy ilyen gabonát használják, hogy a kenyér, a folyamat alkotó a tészta az intézkedés alapján a proteolitikus enzimek, jelentős molekuláris lebomlása raktározó fehérjék, ami a gyengülő glutén komplex. Az eredmény csökkent gázkibocsátás-visszatartó képességét, és a fokozott oldódási teszt, ezáltal csökkentve a minőségét sült kenyér. Segítségével gabona fokozott proteáz aktivitását a tészta gyártására és gabonafélék is megfigyelhető romlása a minőség az ilyen termékek gyengülése miatt a komplex a glutén fehérjék.
A léziók gabona Cinch annak minőségromlás miatt előfordul, hogy az a tény, hogy ezek a rovarok vezetünk érlelés szemes aktív komplex proteolitikus enzimeket, amelyek bomlását okozhatják gabona fehérje, különösen a glutén fehérjék. A fellépés fehérjebontó enzimek nagy mértékben függ a minősége a maláta, ami elő csíráztatott gabona.
Ellenőrző kérdések:
1. Mik a nukleotid-összetételét DNS-t és RNS-t? 2. Hogyan kell beállítani a genetikai szerepe a DNS? 3. Milyen szabályok előzővel? 4. Mi a DNS szerkezetét? 5. formájában néhány szerkezeti képződmények DNS-molekulák a kromoszómák a magasabb és alacsonyabb élőlények? 6. Melyek a szerkezet és a biológiai szerepe a riboszóma, a közlekedés és a hírvivő RNS? 7. Hogy a genetikai kód megfejtése? 8. Melyek a főbb tulajdonságait már a genetikai kód? 9. Mi a biológiai jelentősége degenerációja a genetikai kód? 10. Mi az a mechanizmus, a szintézis (replikáció) a DNS? 11. Milyen ismert információt az enzim, amely katalizálja a DNS szintézist? 12. Mi a valószínűsége, hogy a hibák a DNS szintézist, és hogyan védelmére ezeket a hibákat? 13. Mi az a mechanizmus, a DNS transzkripció? 14. Melyek a biokémiai reakciók során bekövetkező transzkripciós? 15. Mi a jellemzői a mátrix szintézis, riboszomális és transzfer RNS? 16. Milyen az szabályozása RNS szintézis? 17. Mi az a mechanizmus során feldolgozásra kialakulását RNS-molekulák funkcionálisan aktív? 18. Mi a szerepe a riboszómális, mátrix és szállítása RNS fehérje polipeptidek szintézise? 19. Hogy a folyamatok kialakulásának polipeptidek funkcionálisan aktív riboszómák? 20. milyen mechanizmusokat átviheti genetikai információ RNS RNS és RNS-DNS? 21. Mik a biokémiai változások előforduló szintézisében pirimidin és purin nukleotidok? 22. Hogyan kialakulását dezoxiribonukleotidokká? 23. A részvétel bizonyos enzimek bomlik nukleinsavak és nukleotidok, és amelyek így képződött közbenső termékeket és végtermékeket? 24. Melyek a biokémiai mechanizmusok során végrehajtott fehérje bontás? 25. Mik a sajátosságai az akció enzimek, amelyek a bontást a fehérjék? 26. Milyen hatással van a fehérjebontó enzimek a minőségi növényi termékek.
Összefoglaló a moduláris egység 10. A kétféle nukleinsavak sejtjei tartalmazzák organizmusok - DNS-t és RNS-t. A nukleinsav molekulák hosszú láncai álló nukleotid és össze vannak kötve maradványoknak ortofoszforsav foszfodiészter kötések. DNS-t tartalmaz a vírusok, egysejtűek (prokarióták), és a sejtmagok a magasabb rendű szervezetek sejtjeiben (eukarióták), a mitokondriumok és a kloroplasztok magasabbrendű organizmusok. A citoplazmában a prokarióták és eukarióták tartalmaznak kis kör alakú DNS-t. RNS elsősorban lokalizált a sejtek citoplazmájában, ahol ők a fő tényező, amely kezdeményezi a szintézisét az enzimek és más fehérjék.
DNS-molekulák tartalmaznak genetikai információt, amely meghatározza a örökletes tulajdonságai organizmusok. Ez az információ van rögzítve egy sor, és a kodonok szekvenciáját, amelyek mindegyike szekvenciáját képviseli három nukletidnyh maradványok és kódol egy adott aminosav-maradékot stuktura fehérje polipeptid. D. Watson és Crick F. Megállapítást nyert, hogy a DNS-molekula kettős spirál pravozakruchennuyu amely két polinukleotid láncok, amelyek sodort össze, és a közös tengely. DNS-szál eredményeként a sajátosságait az a hidrogén kötések kialakulását komplementer szerkezetű. A DNS-molekula sejtmagok a magasabb rendű szervezetek sejtjeiben egy komplex fehérjékkel hisztonok vannak csomagolva formájában rendezett szerkezetek - nukleoszóma.
A polipeptidek szintézise fehérje kezdődik metionin maradékot csatlakozott a iniciációs kodon részeként az iniciátor komplex, amely magában foglalja a mRNS-társított kis alegység riboszomális fehérje-faktorok és a fehérjeszintézis kezdeteként. Miután csatlakozott az iniciációs komplex nagy alegységében a riboszóma belép a polipeptid-lánchosszabbítási lépést, amelyben egy metionin maradékot egymás után csatlakozott más aminosav-maradékok kapcsolásával egy peptidkötés. Így riboszóma mozog mRNS polinukleotid lánc az irányba 5'-terminálistól a 3'-terminálisnál. Synthesis polipeptid riboszóma megáll a stop kodon a mRNS láncban. Során fehérjeszintézis végezzük a genetikai információ átadását a DNS RNS-sé, hogy proteinek és így tovább. A legtöbb növényi vírusok alapvető genetikai anyag nem DNS és RNS, így végzett az információk átadását RNS RNS.
Pirimidin nukleotidok szintetizálódnak aszparaginsavból karbamoilfosfata, ribóz maradékanyagok és foszforsav források, amelyek ATP-molekulák. A szintézist a purin nukleotidok érintett molekulák glutamin, aszparaginsav, glicin, SB # 8322;, folsav-származékok. A donoroknak a foszfátcsoportok olyan molekulák, az ATP. Dezoxiribonukleotidok a ribonukleotidok által generált csökkentése ribóz maradékanyagok ribonukleotid reduktáz enzim. A szétesési nuklenovyh savak katalizálják a hidrolitikus enzimek ribonukleáz és dezoxiribonukleáz. Nukleotidok hidrolizáljuk nukleotidáz, és a kapott nukleozidok ezek bevonásával nuklezidfosforilaz alakítjuk nitrogéntartalmú bázisok, és foszfát-ribóz vagy dezoxiribóz. A bomlás a purin bázisok fontos intermedierek allantoin, allantois és húgysav.
Polipeptidek hidrolízisét katalizálják fehérje proteináz enzimeket, hasító irányítottan specifikus polipeptid képződése miatt a polipeptidek, amelyek tovább hatásának vetjük alá a peptidázok. Diszulfid kötések kialakítását fehérjékben hasítják specifikus reduktáz, hogy kialakítsuk a visszanyert tiolcsoportok. Az együttes sor minden identitás enzim fehérjék lehasított aminosavakhoz említettük. Információ a tevékenység fehérjebontó enzimeket minőségének értékelésekor növényi termékek.
Vizsgálatok az előadás. Vizsgálatok № 253-283.