Aktiválása és közlekedési aminosavak a riboszóma rendszer
A sejt, aminosavak, mint általában, nem létezik szabad állapotban. Kölcsönhatásba lépnek a tRNS és tárolni amino-acil-tRNS (aa-tRNS). A biológiai értelmében ilyen mobilizálás tRNS arra a következtetésre jutott, hogy az aminosavak ebben az esetben védve vannak az intézkedés a katabolikus enzimek és nem égnek a cellában és a használt fehérjeszintézist. Csak akkor, ha feleslegben bármely aminosav része marad a nem-tRNS és ezen keresztül transzaminálás részt vevő reakciókat a citromsav-ciklus az energia-anyagcsere.
Aminosav csatlakozik aminoacil kovalens kötés a COOH-csoport, és egy hidroxilcsoportot AK 3'-szénatomja ribóz a 3'-terminális adenozin tRNS CCA-triplett. Aminoacilcsoport kötés macroergic, így ő oktatás lehet tekinteni, mint az aktiválási aminosavak. Ezt követően, az energia ebben az összefüggésben használják a peptid-kötések.
Formation eljárás AA-tRNS áll két reakció. Az első a kölcsönhatás az aminosavak az ATP-vel. Ennek eredményeként a reakció által katalizált AA-tRNS-szintetáz és a kijelölt, mint az elsődleges aktiválási reakció karboxil (aminosav aktiválási reakció), és a pirofoszfát képződik aminoacil adenilát:
Aa-tRNS-szintetáz, Mg 2+
1. AA + ATP → AK
Aminoacil adenilát kötve marad az AA-tRNS egy nem kovalens komplex mindaddig, amíg egy második reakció: elfogadása aktivált aminosav-maradék, vagy át a terminális csoport tRNS. Ezt a reakciót szintén katalizálja AA-tRNS-szintetáz:
AMP + tRNS → AK
Ebben a reakcióban a karboxil-csoportot átviszi, az AC ribóz 3'-OH csoport terminális adenozin a tRNS-t és képezi a végtermék - AA-tRNS, és maga is az AA-tRNS-szintetáz és az AMP megjelent.
Így aa-tRNS-szintetáz végre egy kulcsfontosságú szerepét az a genetikai információt. Segítségével ezen enzimek végzik, és a speciális megválasztása aminosavak „titkosítás”, amely a csatlakozás egyes aminosavak egy speciális adapter, amely képes felismerni a kodon mRNS. Ez szinten aa-tRNS szintetáz folyamatos képzés sajátos fordítását 4 betűs genetikai kód a 20 betűből álló fehérjéket. Enzimatikus aminoacylation tRNS természetesen végre a kódolási funkció.
A szerepe tRNS a fordításban
A tRNS fehérjeszintézis rendszer a következő három fontos funkciója van: a) az akceptor (specifikus enzim amino-acil-tRNS-szintetáz tulajdonít egyik végén a molekulájukban megfelel az aminosav, így egy amino-acil-tRNS komplex); b) egy szállítási (formájában egy aminosav ad AA-tRNS a riboszóma felvétele a növekvő polipeptid láncot); c) egy adapter (keresztül antikodon specifikusan kölcsönhatásba lép egy komplementer mRNS kodon és így biztosítja a szükséges aminosavak szekvenciája tartalmazza a polipeptid lánc szintetizált összhangban a programban előre meghatározott mRNS). Köszönhetően egy adapter funkció, tRNS „dekódolja” a genetikai kód az RNS templát és átalakítja kódolásához az aminosav fehérje. Megvalósításának összes ezeket a funkciókat miatt lehetséges, hogy az egyedülálló szerkezete a tRNS-molekulák (lásd. Fejezet).
Ez a különleges osztálya katalizáló enzimek reakciók aggregátumot alkotó első szakaszban a protein bioszintézis - szigorúan specifikus amino-vegyületet a megfelelő tRNS. Minden van egy külön AC aa-tRNS-szintetáz. A cellának legalább 20 típusú AA-tRNS-szintetázok, amelyek specifikusak nemcsak tekintetében az aminosavakra, hanem tRNS. Mivel a egységességét minden tRNS funkciók nagyon hasonló háromdimenziós szerkezetét. Ezért elismerése aa-tRNS-szintetáz a tRNS kell alapul nagyon finom különbségek a szerkezet egyes tRNS.
Amino-acil-tRNS-szintetáz két aktív helyek: egy kis méretű, kötő aminosav; és egy második, bővített, # 8210; precíz kiválasztás tRNS. ATP kötődik az aktív oldalon az enzim által Mg 2+ ion és egy imidazol-csoport His.
Enzimek származó ugyanazon sejtek, de a konkrét különböző AK alegység jelentősen különböznek szerkezete és molekulatömege. A molekulatömege legtöbb AA-tRNS-szintetáz mintegy 100 kDa, 200 kDa és néha több. Ezek az enzimek dimerek vagy tetramerek, nagyon ritkán vannak egyetlen polipeptid-lánc, amely akár 1000 aminosavból (izoleucil-tRNS-szintetáz, alanil-tRNS-szintetáz). Szerkezet AA-tRNS-szintetázok biztosít viszonylag pontos beállítás tRNS enzim, amelynek része AA-tRNS-szintetáz, egy aktivált hordozóval AK közel van a 3'-terminális adenozin.
Amino-acil-tRNS-szintetáz munka nagyon pontosan: a hibás aminoacylation in vivo történik csak körülbelül minden 10.000 ciklusban a reakciót. Ez formájában AA-tRNS amino közvetlenül részt vesz a fehérje bioszintézis, fehérjeszintézis által végzett sejtrendszerben. Amino-acil-tRNS-szintetáz enzimek nagyon lassú, a fordulatok száma 50-500 katalizátornak egy perc alatt.
Amino-acil-tRNS-szintetáz két részre van osztva osztályok: I. (enzimek átvitelére aminosavmaradék a 2'-OH, a ribóz-csoport); Osztály II (enzimek átvitelére aminosav-maradék a 3'-terminális OH-csoportjának ribóz tRNS).
Amino-acil-tRNS-szintetáz léteznek makromolekuláris komplexek formájában - Kodos. A molekulatömeg # 8210; 1.4 mDa. Ezek közé tartozik a több aa-tRNS szintetáz, és enzimek, amelyek módosítják a aa-tRNS-szintetáz és szabályozzák tevékenységüket. Ez a fehérje, metiltranszferáz, fosfoproteinfosfatazy et al.
Amino-acil-tRNS szintetáz vannak sajátos, nem-kanonikus függvények. Különösen egyes mitokondriális AA-tRNS-szintetáz lapolva aktivitást mutatnak, és részt vesznek a mRNS feldolgozás. A mechanizmus ez a jelenség nem tisztázott.
Hogyan elismerése tRNS aa-tRNS szintetáz? Elemei tRNS elismerés látszik eltérnek a pro- és eukarióták. Ezt mutatja a kísérleteket, amelyek sok bakteriális tRNS rosszul aminoatsiliruyutsya aa-tRNS szintetáz emlősök, és fordítva, a tRNS emlősök gyenge szubsztrátjai az aa-tRNS szintetáz E. coli.
Felismerő elemek prokariótákban és az élesztő a következők: a) antikodont. (A fő eleme a felismerés a legtöbb tRNS); b) nukleotidjainak akceptor szár; c) a változó PIN (abban az esetben, ha az elég hosszú).
Nukleotidok alapelemeit antikodonja elismerés mind pro- és eukarióta rendszerekben. Más esetekben, az elemek a felismerés számos bázisok különböző részein a tRNS-molekula.
Az aktív enzim nagyon 'specifikus középpontjához képest a szubsztrát, de a pontossági határértékeken léteznek. Az enzim viszonylag könnyű megkülönböztetni aminosavak nagyon különböző tulajdonságokkal, de nehéz megkülönböztetni a hasonló aminosavak, például a valin és az izoleucin.
Helytelen adenilezési izoleucil-specifikus enzim hidrolizálja az valil-AMP, míg izoleucil-AMP (talán miatt sokkal nagyobb) a központban nem tartalmazza. Ez csökkenti a hiba izoleucin kapcsolat 1 60000 Nem minden aa-tRNS szintetáz egy korrekciós mechanizmus. Ő csak azt kell kimutatni hasonló aminosavak.