a protein denaturálódását - a teljes vizsgálati
Annak jelzésére, az a folyamat, amelynek a tulajdonságai a természetes fehérje elvesznek, kifejezés használatát dást.
A denaturálás - ezt a fehérjét nélkülözés természetes, natív tulajdonságok kíséretében a megsemmisítése kvaterner (ha volt), tercier és néha másodlagos szerkezete a fehérjemolekula, hogy az eredmények a megsemmisítése diszulfidkötések és a gyenge típusok kialakításában játszik szerepet a ezeket a struktúrákat. A primer szerkezet megmarad, mert van kialakítva az erős kovalens kötések. A megsemmisítés a primer szerkezet előfordulhat csak a hidrolízis következtében a fehérje molekula elhúzódó forrásban lévő savas oldatban vagy alkáli.
Okozó tényezők a fehérje denaturálódását
Tényezők okozzák a a protein denaturálódását osztható fizikai és kémiai.
1. A magas hőmérséklet. Különböző fehérjék jellemző különböző érzékenység hő. Része a fehérje vetjük alá denaturáló már 40-500S. Az ilyen fehérjéket említett hőlabilis. Más fehérjék denaturált sokkal magasabb hőmérsékleten, ezek termikusan stabil.
2. Az ultraibolya sugárzás
3. Az X-ray és sugárterhelés
5. mechanikai hatások (például vibráció).
1. A koncentrált savas és lúgos. Például, triklór-ecetsav (szerves), salétromsav (szervetlen).
2. Nehézfém-sók (például, CuSO 4).
3. A szerves oldószerek (etanol, aceton)
4. Növényi alkaloidok.
5. Karbamid nagy koncentrációban
5. Egyéb anyagok, amelyek megzavarhatják gyengébb típusú kötések a fehérjék molekulák.
A hatás a denaturálási használt tényezők sterilizálja eszközök és műszerek, valamint fertőtlenítő.
A kémcsőben (in vitro) gyakran - egy visszafordíthatatlan folyamat. Ha a denaturált fehérje kerül hasonló körülmények között egy natív, akkor renaturáljuk, de nagyon lassan, és ez a jelenség nem az összes fehérje.
In vivo, a szervezetben, lehet gyorsan renaturálás. Ez együtt jár a fejlődését in vivo a specifikus fehérjék, amelyek „ismeri” denaturált fehérje szerkezetét hozzá van gyenge kapcsolat típusok, és optimális feltételeket teremteni renaturálás. Az ilyen specifikus fehérjék úgynevezett „hősokk fehérjék”, illetve „stressz fehérjék”.
Számos családok ezen fehérjék, ezek különböznek a molekulatömeg.
Például, ismert protein hsp 70 - hősokk fehérje tömege 70 kDa.
Ezek a fehérjék léteznek az összes testi sejt. Azt is elvégzi a polipeptid funkcióját láncok ingyenes közlekedés a biológiai membránokon, és részt vesznek képző tercier és kvaterner szerkezetének a fehérje molekulák. Ezeket a funkciókat nevezzük stresszfehérjék gardedámot. Amikor különféle stressz által indukált fehérjék szintézisét: ha a túlhevült test (40-440S), vírusos betegségek, mérgezések nehézfémek sói, etanol, és mások.
hősokk-fehérje molekula két kompakt gömböcskék csatlakozik a szabad lánc:
Különböző hősokk fehérjék általános terv az építés. Ezek mindegyike a kapcsolati területen.
Különböző fehérjéket különböző funkciókat tartalmazhatja ugyanazt a doméneket. Például, a különböző kalcium-kötő fehérjék azonos mindegyik domén való kötődésért felelős Ca + 2.
A szerepe a doménszerkezet, hogy remek lehetőséget biztosít fehérje feladatainak elvégzéséhez miatt egyetlen domén elmozdulás másikhoz képest. Sok csatlakoztassa két domént - a legtöbb strukturálisan gyenge egy molekulában a fehérje. Itt van, hogy a leggyakrabban fordul elő hidrolízis kapcsolatok és a fehérje megsemmisül.
Fiziko-kémiai tulajdonságok a fehérjék. Az oldható fehérjéket a vízben.
A legtöbb hidrofil fehérjék. Azonban, a fehérje molekulák nagyon nagy, így a fehérjék nem képeznek valódi oldatokat és a kolloid csak. A külső megnyilvánulása e - ez Tyndall-jelenség (vagy Tyndall cone). Tyndall szóródási hatás okozza a vékony fénysugár halad át a fehérje-oldatot. Annak ellenére, hogy nagy mennyiségű, számos fehérje molekulák nem csapódik vizes oldatokban. Csapadék a fehérje molekulák gátolják faktorok stabilizálására fehérje oldat.