A primer szerkezetét a fehérje
A mai napig, dekódolt elsődleges szerkezete több tízezer különböző fehérjét, amely egy elérését Biochemistry. Ez a szám azonban elhanyagolható, ha figyelembe vesszük, hogy a természet mintegy 1012 különböző fehérjét. Az elsődleges szerkezet utal, hogy a sorrendben a szekvencia aminosav a polipeptid lánc elrendezés. Ismerve a primer szerkezet, a helyét minden aminosavmaradék pontosan írni a szerkezeti képlete a fehérjemolekula, ha azt képviseli egyetlen polipeptid-lánc. Amikor a kombinált egy fehérjemolekula szerkezetét a fehérje tartalmaz több polipeptid lánc diszulfid kötések és nekovalent-kölcsönhatások, vagy ha az egyik polipeptid-lánc tartalmazza a belső diszulfid-kötések, a problémát a A primer szerkezet meghatározásánál kissé bonyolult, mivel szükség van előzetes szétválasztása ezen áramkörök és csatlakozások . Elválasztása a polipeptid láncok elő denaturáló szerekkel (oldatok 8 M karbamid vagy 6 M guanidin-hidroklorid), könnyezés nemkovalens kötés. Diszulfid-szintű kommunikációs elpusztítani oxidációval vagy redukcióval (vagy perhangyasavval # 946-merkapto-etanol, sorrendben), képződése szabad tartalmazó polipeptidek maradékok vagy ciszteinsav, vagy cisztein:
Határozni az elsődleges szerkezete egyedi, kémiailag homogén polipeptid-lánc, elsősorban hidrolízis módszerek megállapítására, az aminosav-összetétel, pontosabban, az arány mind a 20 aminosavat egy mintában egy homogén polipeptid. Ezután folytassa a meghatározására kémiai jellege a terminális aminosavak a polipeptid-lánc, amely egy szabad NH2-csoportot és egy szabad-COOH csoport.
Funkcionális tulajdonságai fehérjék határozzák meg a konformáció, azaz elrendezése a polipeptid-lánc az űrben. Egyediség konformációkat mindegyik fehérje határozza az elsődleges szerkezete által. A fehérjék két szintje konformációjának a peptid-lánc - a szekunder és tercier szerkezetét. A másodlagos szerkezet fehérjék okozza, hogy az a peptid-kötés csoportokat, hogy hidrogén-kölcsönhatások: C = O. HN.
Mindkét oldalán merev peptid kötés forgatóképesség: y és j a szögek jellemző körüli elfordulást egyszeres kötés, és a C a-C C a -N.
A konformáció a polipeptid láncok: a - a-hélix, b - b -skladchaty lapot.
Az egy és ugyanaz a fehérje jelen lehet mind a három módszer hajformázó polipeptidlánc:
A harmadlagos szerkezete globuláris fehérjék a térbeli orientáció a polipeptid-lánc, amely egy-hélix, b-szerkezet és a részek nélkül az időszakos szerkezete (rendetlen kusza). További összecsukható csavart polipeptidlánc formák egy kompakt szerkezetet. Ez akkor fordul elő, elsősorban eredményeként közötti kölcsönhatás az oldalláncok az aminosavmaradékok. Többféle típusú közötti kölcsönhatások az R-csoportok, többnyire nem kovalens jellegű:
Kommunikáció, stabilizáló harmadlagos szerkezet:
elektrosztatikus vonzerő között az R-csoportok hordozó ellentétes töltésű, ionos csoportokat (ionos kötések);
hidrogénkötések között poláros (hidrofil) R-csoportok;
közötti hidrofób kölcsönhatások a nem-poláros (hidrofób) R-csoportok;
diszulfid kötések a két molekula között a cisztein gyökök. Ezek a kapcsolatok kovalens. Növelik a stabilitást a harmadlagos szerkezet, de ez nem mindig szükséges a megfelelő csavaró molekulákat. Számos fehérjék lehetnek jelen.
A térszerkezet mioglobin.
A polipeptid láncokat mutatja, csak egy szénatom. A vörös azt hem (nem-fehérje komponenst).
Domén fehérjéket tartalmaznak külön gömböcskék - domének vannak kialakítva az azonos peptid láncban. Domains összekötve peptid hidak. A szekunder és tercier halmozási polipeptidláncot teljesen határozza az elsődleges szerkezete által.