Az alapanyag szerkezete, funkciói
Az alapanyag szerkezete, funkciói. szövettan
Az intercelluláris alapanyag a makromolekulák nagymértékben hidratált, színtelen és átlátszó komplex elegye. Ez kitölti a sejtek és a kötőszövet rostjai közötti teret, és mivel viszkozitása van, mind a kenőanyag, mind a gát akadályozza, amely megakadályozza az idegen részecskék bejutását.
A jó rögzítés hisztológiai preparátumokban aggregálódnak és komponensei lerakódnak a szövetekben, mint a szemcsés anyag, amely megfigyelhető az elektronmikroszkóppal elektronnoplotnyh készítmények formájában szálak vagy granulátumok. A fő anyag főleg az összetevők három csoportjából áll: glikozaminoglikánok, proteoglikánok és multi-adhéziós glikoproteinek.
Glükózaminoglikánok (kezdetben - savas mukopoliszacharidok) lineáris poliszacharidok által alkotott ismétlődő diszacharid egységek, amelyek általában áll a uronsav és hexózamin. Heksózaminként lehet glükozamin vagy galaktózamin, és az uronsav lehet glükuronsav vagy iduronsav. A hialuronsav kivételével ezek a lineáris láncok kovalensen kötődnek a magfehérjéhez, ami egy proteoglikánmolekula kialakulását eredményezi.
A legtöbb glikozaminoglikán szénhidrát részében a hidroxil-, karboxil- és szulfátcsoportok bőségének köszönhető. ezek a molekulák élesen hidrofilek és polianion tulajdonságai vannak. A hialuronsav kivételével a felnőtteknél minden más glikozaminoglikán bizonyos mértékig szulfatálódik. A proteoglikánok szénhidrát része a makromolekula tömegének 80-90% -át teszi ki.
Az ilyen tulajdonságok miatt a proteoglikánok nagyszámú kationhoz (általában nátriumhoz) kötődhetnek elektrosztatikus (ionos) kötéseken keresztül. A proteoglikánok erősen hidratált szerkezetek, amelyek a molekulát körülvevő vastag réteg szolvatációs vízzel rendelkeznek. A teljes hidratációval a proteoglikánok sokkal nagyobb térfogatot töltenek be (domén), mint a vízmentes állapotban, és nagy viszkozitásúak.
A proteoglikánokat tagjai pivotális kapcsolatos protein négy fő glükózaminoglikánok, beleértve dermatán-szulfát, kondroitin-szulfát, keratán-szulfát és heparán-szulfát. Proteoglycan egy háromdimenziós szerkezetet, amely lehet képviseli, mint egy kefe ( „kefe”) mosására csövek: ez felel meg a hosszúkás bázis mag fehérjéhez, és a sörték - glükózaminoglikánok.
Megállapították, hogy a porcokban a proteoglikánok molekulái hialuronsav láncához kapcsolódnak, és nagy molekulákat alkotnak - a proteoglikánok aggregátumai. A proteoglikánok savas csoportjai ezeknek a molekuláknak a kötődését okozzák a kollagén bázikus aminosavmaradékaihoz. A proteoglikánokat molekuláris sokféleség jellemzi; kimutathatók citoplazmatikus granulátumokban (például hepatin hízósejtekben), a sejtfelszínen és az intercelluláris anyagban.
Egy intercelluláris anyag több különböző magfehérjét tartalmazhat, amelyek mindegyike különböző hosszúságú és összetételű különböző glikozaminoglikánokkal társítható. Az intercelluláris anyag egyik legfontosabb proteoglikánja az aggrecan, amely a porc domináns proteoglikánja. Az Aggrecan-ban a proteoglikánok (amelyek kondroitin-szulfát láncokat tartalmaznak) számos molekuláját a magfehérje a hialuronsav-molekulához nem kovalensen kötik. A sejtfelszín proteoglikánjai számos típusú, különösen hámsejtek sejtjeinek plazmamembránjához kapcsolódnak.
Két példa a szindekán és a fibroglikán. A sejtfelszíni proteoglikánok fő fehérje áthatol a plazmamembránon, és rövid citoszol láncként folytatódik. A heparán-szulfát vagy kondroitin-szulfát glikozaminoglikánok kis számát az axiális fehérje extracelluláris részéhez kapcsolják.
Eltekintve attól a ténytől, hogy mind az extracelluláris és a felszíni proteoglikánok járnak, mint szerkezeti elemek az extracelluláris mátrix és a komponensek, amelyek a sejt-extracelluláris mátrix, ők is kötődnek számos fehérje növekedési faktorok, mint például transzformáló növekedési faktor (TGF-B).
A proteoglikánok szintézise a gREPS-ben kezdődik, ahol a molekula fehérje része keletkezik. A glikozilezés kezdetben a gREPS-ben fordul elő, és a Golgi komplexben végződik, ahol a szulfatálást is végrehajtják.
A sokrétegű glikoproteinek olyan vegyületek, amelyek egy olyan fehérje részből állnak, amelyhez szénhidrát kapcsolódik. A proteoglikánokkal ellentétben a fehérjék részaránya általában domináns, és ezeken a molekulákban nem léteznek lineáris poliszacharidok, amelyek hexózaminokat tartalmazó ismételt diszacharidokkal képződnek.
Ehelyett a glikoproteinek szénhidrátrésze gyakran elágazó szerkezetű.
Számos glikoprotein izolálódott a kötőszövetből, amelyek fontos szerepet játszanak nemcsak a felnőtt és az embrió szomszédos sejtjeinek kölcsönhatásában, hanem a sejtek szubsztrátjaiban való tapadásában is. A fibronektin (latin fibra-fiber + nexus vegyület) a fibroblasztok és egyes hámsejtek által szintetizált glikoprotein.
A molekulája 222-240 kDalton tömegű, sejtekhez, kollagénhez és glikozaminoglikánokhoz kötőhelyekkel rendelkezik. Az ilyen területeken folytatott kölcsönhatások hozzájárulnak a sejt normális tapadásához és migrációjához. A fibronektin hálózatoként oszlik el a szövetek intercelluláris térében.
A Laminin egy nagy glikoprotein. A hámsejtek adhéziójába a lamininben gazdag szerkezetű lamella van.
A sejtek kölcsönhatása az intercelluláris anyag komponenseivel közvetíti a kollagénhez, a fibronektinhez és a lamininhoz kötődő felszíni sejtmolekulákat (mátrix-receptorokat). Ezek a receptorok integrins, a transzmembrán kötő fehérjék családja.
Az integrinek viszonylag alacsony affinitással kötődnek ligandjaikhoz az intercelluláris anyagban, ami lehetővé teszi a sejt számára, hogy megvizsgálja a környezetét anélkül, hogy elveszítené a mátrixhoz való kötődést és anélkül, hogy szorosan hozzá lenne kötve. Nyilvánvaló, hogy az integrineknek kölcsönhatásba kell lépniük a citoszkeletonnal, általában az aktin mikrofilamentumokkal.
A proteoglikánok pusztulását többféle típusú sejt hajtja végre, és számos lizoszomális enzim jelenlététől függ.
Egyes rendellenességeket írnak le, amelyekben a lizoszómális enzimek elégtelensége gátolja a glikozaminoglikánok pusztulását, majd ezeknek az anyagoknak a felhalmozódását a szövetekben.
Megállapították, hogy a lizoszómákban a specifikus hidrolázok hiánya számos betegséget okoz az emberben, beleértve Hurler, Hunter, Sanfilippo és Morkio szindrómákat. Magas viszkozitásának köszönhetően az intercelluláris anyag szerepet játszik a gáton, amely megakadályozza a baktériumok és más mikroorganizmusok bejutását.
Ezért a hialuronidáz enzim. hidrolizáljuk hialuronsav és egyéb glükózaminoglikánok által termelt bizonyos baktériumok, ad nekik a képesség, hogy végre nagy (támadások) a szövetben, mivel csökkenti a viszkozitását a talaj anyag kötőszövet.