Mitokondriális fehérjék szintézise
A magasabb organizmusok sejtjeinek mitokondriuma a celluláris DNS legfeljebb 2% -át tartalmazza, amely különbözik a mag DNS-jétől. A mitokondriumok tartalmazzák az egész készüléket, beleértve a riboszómákat, a tRNS-t és a mRNS-t, amelyek bizonyos fehérjék szintéziséhez szükségesek. A szintetizált fehérjék mitokondriumokban elsősorban oldhatatlan fehérjék részt szervezésében Ezek szerkezete organellumok, míg a szintézise oldható forrása mitokondriális fehérjék citoplazmatikus riboszómák ahol azokat majd szállítani a mitokondriumba. A mitokondriumok riboszómái kisebbek, mint a citoplazmában található 80S riboszómák. Érdekes, mint a kezdeményező aminosav fehérjeszintézis eukarióta mitokondriumokban lehet vonni N-formil-metionin, nem szabad metionin, mint a citoplazmában. Ez a körülmény arra utal, hogy a mitokondriális fehérje szintézise mechanizmusa révén nyilvánvalóan közel áll a fehérjeszintézishez a prokariótákban.
A polipeptidlánc poszt-transzlációs módosításai
A polipeptidláncok strukturális módosításokat hajthatnak végre, vagy még mindig kötődnek a riboszómákhoz vagy a szintézis befejezése után. Ezeket a konformációs és szerkezeti változásokat a polipeptidláncokban poszttranszlációs változásoknak nevezzük. Ezek közé tartozik a polipeptidlánc egy részének eltávolítása, egy vagy több kis molekulatömegű ligandum kovalens kapcsolódása, a natív konformáció megszerzése a fehérjével.
Az ER-ben számos módosítás történik. Itt polipeptidláncok összehajtása megtörténik, és a fehérjék egyedi tercier vagy kvaterner szerkezetének kialakulása. A molekulák natív konformációjának fenntartása érdekében nagy jelentőséggel bír a diszulfidkötések megfelelő kialakulása.
Részleges proteolízis
Számos proteint a sejtekből szekretálódik kezdetben Szintézisük prekurzor-molekulákat, amelyek funkcionálisan inaktív. Egy részét eltávolítjuk a polipeptid lánc specifikus endoproteáz képződését eredményezi a hatóanyag-molekulák. Néhány prekurzor fehérje hasítása az ER-ben vagy a berendezés; Golgi. Más - után szekréció. Így, inaktív prekurzorok a szekretált enzimek - zimogének - képezik az aktív enzim hasítása után az egyes részeinek a molekula: hasnyálmirigy zimogén tripszinogén átalakul aktív tripszin után szekréció a vékonybélbe.
Egy jó példa a kétszakaszos, szekvenciális proteolízis szolgál képződését aktív formáit peptid hormonok (például inzulin vagy glukagon) a preprohormone. Kezdetben az N-terminális szignál peptid prekurzor molekula lehasad az ER során a fehérjeszintézist és képződik prohormon inaktív. Ezután prohormon szekréciós granulátumok, kialakítva a Golgi-készülék ki van téve endo- és / vagy exoproteases és átalakulnak az aktív hormon.
Kovalens módosítások
A szerkezeti fehérjék és enzimek aktiválódhatnak vagy inaktiválódhatnak a foszfát, acil különböző kémiai csoportjainak hozzáadásával. metil, oligoszacharid és néhány más.
A proteinek foszforilezésének végzik a hidroxilcsoportjait szerin, treonin, és ritkán, tirozin csoportból származó enzimekkel a protein-kinázok, míg defoszforilációja katalizált hidrolitikus enzimek fosfoproteinfosfatazy
Glikoziláció. A plazmamembrán részét képező vagy a sejtekből kiválasztódott fehérjék glikozidációnak vannak kitéve. Szénhidrátlánc csatlakozott a hidroxilcsoportjait szerin vagy treonin (O-glikozilezés) vagy aszparagin (N-glikoziláció). A szénhidrát-fragmentum szekvenciális növekedése az ER-ben és a Golgi-készülékben történik.
Néhány aminosav laterális gyökei számos módosításon mennek keresztül: a tirozinmaradékok jódozódnak a tireoglobulinban; az alvadási faktorokban a glutamát maradványait karboxilálja; A fibroblasztok ER-e a hidroxilált prolin- és lizinmaradékokat a tropocollagen láncokban.