Keratin struktúra - Kémiai kézikönyv 21
Kémia és vegyi technológia
Ábra. 21-17. a-Spiral, mind a fibrilláris, mind a globuláris fehérjékben megtalálható fehérje láncának koagulációja. Helix megjósolták L. Pauling és Corey R. alapuló modell kísérletek fehérjék megépítésének kötéshosszak és kötésszöget kapott röntgendiffrakciós vizsgálatok az egyes aminosavak és polimerek a két aminosav -treh. Ezt követően ezt a szerkezetet a hajszálak és gyapjú fehérjék, a bőr keratin és ilyen globuláris fehérjék találta meg. mint mioglobin és hemoglobin. [C.316]
A fehérje a haj és a gyapjú, valamint egyéb keratint egy-hélix többször csavart egymással egy multi-core fonalakat formájában látható szálak. Selyem proteinek láncok kiterjesztették a teljes hosszában (nem tekercselt), és csatlakozik a párhuzamos láncot hidrogénkötések a lapot ábrán látható. 21-2, a. A gömbölyű fehérjékben a láncok nem teljesen megnyúlnak, vagy teljesen el vannak hajtva egy a-hélixbe, így a molekulának kompakt szerkezete van. helyesen kell deformálódni. A mioglobin molekula (lásd. Ábra. 20-25), 153 aminosavból álló fehérje lánc hajtogatott nyolc fordul az a-hélix (az ábrán jelöltük a betűk A-H), ami viszont vannak hajtogatva, hogy az eredmény egy kompakt molekula. Az E és P körök olyan zsebeket képeznek, amelyben egy hemcsoport helyezkedik el. és az oxigénmolekula kötődhet a heme vasatomjához. A hemoglobinmolekulák hasonlóan vannak kialakítva. amely négy myoglobin egységet tartalmaz (lásd a 20-26. ábrát). Egy kis citokróm-c fehérje (lásd a 20-23. Ábrákat) kevesebb helyet tartalmaz a hélix fordulatokhoz. A fehérje 103 aminosavát körmöködik a hem csoportja köré, mint egy gubó, és csak egy helyen marad. A nagyobb enzimek, mint például a tripszin (223 aminosav) és karboxipeptidáz (307 aminosav) a központban a molekula olyan területek, ahol a fehérje lánc ami egy sor cikcakkban alkotó több párhuzamos szálak, ragasztott hidrogénkötések, mint ahogy ez a helyzet a selyem molekulában. [C.317]
Pauling és Corey A közleményben (1953) javasolták a modell a p-réteg hullámos szerkezete keratin [c.316]
A keratin a haj, gyapjú, körmök, tollak, szarvak és paták fő összetevője. A keratin egyik formája csak spirálstruktúrákat (a-keratin) tartalmaz, a másik - csak hajtogatott rétegeket (P-keratin). Egy átmenet és egy (3-formában. Mivel az első forma jobban nyújtható, és ez könnyen megtörni a hidrogénkötések. Alatt hő- és mechanikai kezelése a polipeptid láncok egyre stabilabb (3-konformációban. Ezek a funkciók keratint lehetővé teszik, hogy módosítsa a formája a haj és a gyapjú. [ C26]
A, amely héttagú ciklusokat tartalmaz. a harmadik rendű spirális szimmetriatengelye van. Haggins javasolta egy keratin struktúrának körülbelül a fele, mint a p-keratin lapos, hosszúkás lánca. Az a-keratin rostokban az egyes spirálok diszulfidhidakkal való rétegekkel és az oldalláncok kölcsönhatásával kapcsolódnak egymáshoz. M. Huggins azt mutatta, hogy egy lapos szalag szerkezete és keratin-D Astbury három aminosavat hajlító nem felel meg a geometriai paraméterek és a kísérleti nem lehet megvalósítani. [C.16]
A haj szerkezete meglehetősen bonyolult, amint azt az 1. ábra mutatja. VII. 19. és ábra. VII.20. A szerkezeti egység a fehérje lánc. alfa-keratin. Három csavart alfa-keratin lánc egy szuper-csavart izzószálat alkot, és 11 ilyen szál mikrofibrillát képez. Minden haj különböző mikrofibrillákból áll, amelyek mindegyikét vékony külső réteg veszi körül - ez a kutikula. Ezek több réteg sejtek, mint a szalma a tetőn. [C.474]
Ebben a helyzetben a fehérjék ezen csoportja nem oldódik fel a fibrilláris fehérjék feloldására használt oldószerekben. A fehérjék elsődleges struktúrájának egyik jellemzője. amely a keratin csoporthoz tartozik. viszonylag nagy mennyiségű kéntartalmú egység (Met, ys, yS - Sy). [C.377]
A keratin makromolekulák elsődleges szerkezetét eddig nem tisztázták a fehérje szubsztrát kémiai heterogenitása miatt. A polipeptidláncok a-heliális szakaszainak hossza körülbelül 100 A. [c. 380]
Az egyik fontos rostos proteinek keratin, amely áll a haj, a köröm, szarv, tűk sündisznó stb Minden saját tapasztalata, tudja, hogy a keratin (a görög kegoz -. Horn) .. szolgál kiváló állati orvosság. Megvédve őket a káros környezeti tényezők hatásaitól. Angol tudós a molekuláris biológia területén WT Astbury (1898- 1961) felfedezték, 1931-ben, hogy a haj és más keratintartalmú általában termelnek jellemző röntgen-sugarak megfelelő struktúrák, amit le, mint struktúrák, mint például az a-keratin, és feszített haj kapott szerkezetet típusú p-keratin. Szerkezete és egy keratin-ugyanaz, mint az a-hélix (konzol és ezért a kifejezés választották a-hélix). Haj röntgenfelvételek mutatják, hogy az egy-hélix polipeptid nem egyszerűen elrendezve egymással párhuzamosan, de vannak sodorva, mint egy három- vagy hét-pólusú fújt kábelek (ábra. 15,6). [C.431]
Ha a hajhőmérséklet 5-7% -kal nő, sűrűsége fokozódik, ami a peptid és a polimer szubsztrát egyéb poláris csoportjainak hidratálásával magyarázható. A keratinban nagyobb víztartalom mellett lágyulási folyamatok alakulnak ki, amelyek gyengítik az intermolekuláris érintkezéseket és növelik a polipeptidláncok szegmentális mobilitását. Ha a keratin a polimer szubsztrátban csak egyféle másodlagos szerkezetű - a-hélix - volt, akkor mindegyikük merev rúdszerű formáció lenne. De a fehérje makromolekulák közé tartoznak a statisztikai tekercsek mindkét régiója, valamint a hajtogatott p-szerkezetek (bár az utóbbi frakció kicsi). [C.380]
A P-keratin szalagok nyilvánvalóan nem merülnek fel másodlagos spirálokba. és úgy vannak elrendezve, a nyaláb formájában különböző rétegek vagy összegubancolódott Mindezek a bonyolultabb komplexek a-hélixek, vagy láncok p-típusú harmadlagos szerkezetét a fehérje. [C.177]
A fehérjék molekulatömege nagymértékben változik - több ezerről tízmillióra. Ezek a fehérjék viszonylag egyszerűek. mint keratin, fibroin stb. Az ilyen típusú fehérjéket fibrilláris (fonalas) fehérjéknek nevezzük. Az Osh-nek általában nagy merevsége és szilárdsága van, amelyhez a szervezet merev struktúrákat hoz létre. A keratin például a bőr, a köröm, a haj, a szarv és a toll főproteinjeként szolgál. A fibroin selyem szálakból áll. A kollagén is összeomlik a fibrilláris fehérjékhez. amely része a porcnak és az inaknak. [C.438]
Amikor a diszulfidkötések egy része megszakad, a hajat az eredeti hosszúsághoz képest több mint kétszer is megnyújtják. Az ilyen szőrzet roentgenogrammja azt mutatja, hogy a keratin láncok egy hajtogatott rétegtípusú szerkezettel rendelkeznek. Nyilvánvaló, hogy ebben az esetben a szomszédos polipeptid láncok párhuzamosak. t. e. ugyanabban az irányban (aminosaván 325 van tengelyirányban nM, 2,17-szer nagyobb, mint az a-hélix), és nem antiparalel (hossza 350 maradékot 02:33. szor nagyobb, mint a-hélix). [C.433]