Nátriumkötő központok - gyógyszertári útmutató 21
A valinomicin különböző kationokkal történő komplexképzésének vizsgálata rendkívül magas szelektivitást mutatott a komplexnek a kation típusához viszonyítva. Ez a valinomicin molekulájában található kation kötőhely méretének tudható be. Így a káliumion pontosan illeszkedik a kötőhelybe. és a némileg kisebb méretű nátriumion nem marad a molekulán belül, és átjut rajta. Ezért a valinomicin előnyös transzfer a kálium (a nátriumhoz képest) fekete membránnal. [C.130]
Molekula a citoplazmából ATP kötődik az aktív központ egyikének a-ATPáz alegység (csatlakozási konformációban E. ATP-kötő kíséri Három nátriumion. Ez aktiválja a katalitikus aktivitását az enzim. ATP hidrolízise következik be, a foszforilált oldallánc karboxilcsoportját egy másik alegységét maradékot aszparaginsav . [c.312]
Az utóbbi időben a szervezet N3 + -ra vonatkozó egyéb fontos funkciói is megteremtésre kerültek, amelyek célja a nukleinsavak és fehérjék csomagolásának megváltoztatása, mivel a nátrium kötése a makromolekulák ionközpontjai révén bizonyos konformációkban stabilizálhatja őket. A K + -nak a makromolekulák szerkezetének stabilizálására való képessége nagymértékben eltér a Ka + -tól. [C.106]
Ez a reakció alapja a széles körben alkalmazott módszer a Schiff bázisok fehérjékben való kimutatására és izotópcímkék bevezetésére. Például lehet izotóppal jelölt aldehidet vagy amint használni, vagy radioaktív címkét indítani. a H-tartalmú nátrium-bór-hidridet (úgynevezett bororid-hidridet) alkalmazva a reakció csökkentésére (7-39). A fehérje (savas vagy enzimatikus) későbbi hidrolízise lehetővé teszi számunkra, hogy olyan oldalláncot hozzunk létre, amelynek aminosava a szubsztrát kötődött, és a részleges hidrolízis lehetővé teszi a kötőhely lokalizálását a peptidláncban. [C.144]
Szukcinát ubikinon reduktáz (RMS) katalizálja az szukcinát ubikinon. Elektroforézis szerint poliakrilamid gélen jelenlétében nátrium-dodecil-szulfát enzim három polipeptid -4. Alegységek molekulatömege 70.000 és 28.000 Igen képviseli a tényleges szukcinát-dehidrogenáz. substratsvyazyvayuschem közepén, amely a dehidrogénezési szukcinát és kis molekulatömegű komponenseket a komplex (15 000 m Igen. m. kb.), így a szukcinát-dehidrogenáz reaktivitás ubikinon. érzékenység specifikus inhibitorok, és úgy tűnik, részt vesz a kötődésben az enzim a membránra. Izolálása RMS enzimkészítmény alapul extrakcióval a membránból nemionos detergens a Triton X-100, és a hatóanyag-koncentrációt hűtött acetont. További ammónium-szulfátos frakcionálás és tisztítás Kaldo-foszfát-gél lehetséges, nagymértékben tisztított enzim állapotban a katalitikus aktivitása körülbelül 25 umol oxidált szukcinát 1 perc [c.423]
A kálium és a nátrium könnyen behatolhatnak a lipidfázisokba. A foszfoszacharidokat tartalmazó foszfolipid membránok általában hatékonyabban képesek felhalmozni a káliumot. A fehérjék ligandum tulajdonságai nagyon összetettek. A fehérjemolekulák ionos és dipólikus központokat tartalmaznak. A kalcium és az anionok kötődése a fehérjék közötti hídkötések kialakításának egyik módja. A membránok glikoproteinjei jól kötődnek, valamint a K + és Na + kationai. Ezenkívül a membránokban a K +, a Na + és a Ca + szabadon mozgó ionok lehetnek a szelektív csatornákban, valamint az admirális rétegekben. [C.34]
A só gradiensek a leggyakoribb módszerek az ioncserélőkből származó fehérjék elúciójára. Mivel a pH-érték változik az oszlopban a fehérjék és hordozócsoportok pufferelésével fenntartható, a sók szabadon áthatolnak az oszlopon, hacsak nem cserélnek ellenionokra. De még ebben az esetben a só koncentrációja ugyanolyan szinten marad, bár összetétele változik. Jellemzően kálium-klorid vagy nátrium-klorid gradiens alkalmazható a gradiens előállításához egyszerű keverővel (lásd a 4.19. Ábrát). Elképzelhető a sók kétféle hatásmechanizmusa. A só közvetlenül eltávolíthatja a fehérjeionokat (például a klorid ionok a DEAE-adszorbensekben), pozitív töltésű kötőhelyeket foglalnak el és blokkolják a fehérjékhez való kötődésüket. Feltételezhető, hogy az egész rendszer egyensúlyi állapotban van. ahol még az erősen kötődő fehérjék sóionok jelenlétében bizonyos ideig nem abszorbeálódnak, a szabad fehérje és az adszorbens közötti vonzás nagymértékben csillapodik. Mindenesetre a deszorbeált fehérjét ellentétesen feltöltött ionokkal helyettesítik [c.115]
Az ionos katalízis során a méreg hatása a felületen elhelyezkedő katalitikusan aktív ionok kötődésére korlátozódik. A savas ionok katalízisének legelterjedtebb esetében a mérgezés a felszíni savasság centrumok semlegesítése során következik be. Ezért a bázisok, beleértve a lúgokat és az amin vegyületeket, katalitikus mérgek. Mivel az ilyen savkatalizátorok, mint az alumínium-szilikátok, az aktív ionok a katalizátor teljes felületének mindössze 2-3% -át foglalják el. kis mennyiségű méreg, például nátrium-hidroxid vagy piridin bázis. "elég ahhoz, hogy mérgezzék a katalizátort [c.53]
A reakció megfigyelt hatékonyságát a nátriumion mátrix hatása magyarázta. ami annak köszönhető, hogy a kialakulását a koordinációs kötések az oxigén atomokkal hatékonyan stabilizálja a kvázi-ciklikus konformációban szubsztrát 318 ua gyűrűzárási lépésben. Ez biztosítja a kényszerített konvergenciáját reaktív központok, drasztikusan kialakulását elősegíti a ciklusos termék - nátrium-komplex 315a, és ad egy komplexbontó utolsó 18-tagú koronaéter 315. Ugyanezt a reakciót megpróbálja azt a lítium-hidroxid jelenlétében, vagy ammónium-ad 315, és képződéséhez vezet aciklikus oligomer észterek. Későbbi vizsgálatok megerősítették érvényességét megbízható multicentrikus kötési koncepció. és ennek alapján a szerves kémia független területe fejlődött ki. amiről részletesebben a Ch. 4, [c.224]
Davis. James és Lecky [2036] támogatta a központok kötődésének elméletét. további lépést tett a fejlődésében. Javasolták, hogy a felszíni komplexek a nátriumionok esetében is rendelkezésre állnak az OH-csoportok egyszerű ionizációján felül. Egy számítógépre fordított programot használtunk az egyensúlyi állapot megtalálására az oldatban, és számos változó mennyiséget vettünk figyelembe. A kapott eredmények azt mutatják, hogy vagy egy feltöltött centrummal rendelkező kation ionpárt alkot. vagy a felületi komplexum nem létezik. Fontos, hogy még egyszerû egyszerûen töltött fémkationokat is. nyilvánvalóan a S10H csoport oxigénatomjával való koordináció következtében kötődik a felszínhez. Az ilyen felületi csoportok savasabbak, mint a monosilsav OH csoportjai, amelyek valószínűleg jóval kisebb mértékben hajlamosak komplexeket képezni fémionokkal (lásd a 2. fejezetet). [C.921]
Amint fentebb megjegyeztük, izonitrilek is működhet, oxidáló szubsztrátok nitrogenáz [140-142]. A vegyületeket egy izonitrilcsoport szénatomját tartalmazó szénhidrogénekre redukálják. és primer aminok. amelyet az R-N fragmens képez. Izonitrilek, valamint a nitrogénatommal, amely a átmenetifém atomjainak a molekula végén. Amikor helyreállítása kapcsolódó metilizonitrila a főtermék shestielektronnoy reakcióban metán, mivel a csökkentés nem-koordinált izonitril molekulák szerinti eljárás elsősorban a dimetil-amin - pyatielektronnoy reakciótermék. Ez a kombináció a tulajdonságok teszik izonitrilek kiváló szubsztrát tanulmányozza, hogyan biológiai nitrogenázt. és modellrendszerek. Amikor a katalizátorként alkalmazott molibdén komplex - cisztein szerkezetét 1 1 a fő redukciós terméket izonitril nátrium-bór-hidridet az etilén és etán [137]. Mivel abban az esetben acetilén-szubsztrátok, a kísérleti adatok összhangban vannak a katalitikus aktivitását monomer molibdén komplexek. Recovery gyengén gátolja molekuláris nitrogén és hatékonyabban elnyomható a szén-monoxid. Kísérletek N2 azt mutatták, hogy a nitrogén-inhibitorként a reakció az ammónia és csökken N2 molekulák és az RN kötődnek azonos központok látszólag molibdén atomot. Ezen túlmenően, a nitrogén és a szén-monoxid - kompetitív inhibitorai helyreállítási izonitrilek nitrogenáz. ami világosan mutatja, a molibdén jelenlétének tulajdonságok szükségesek a kötési és helyreállítása szubsztrátok. Az 1. ábrán. 49 [c.318]
A szűrőpapírra vigye be egymás után. 2-3 csepp Na2HP04 10% -os oldatát. Helyezzünk egy csepp vizsgálati oldatot a képződött nedves hely középpontjában. Miután a csepp felszívódott a szűrőbe, adjunk hozzá egy csepp nátrium-hidrogén-foszfát-oldatot a helyszín közepére a vas és a mangán teljesebb kötésére. Aztán a helyszínen [c.124]
Megjegyzés. Hat fő egymást követő reakcióba tartozik a nátriumionok kötődése az E-konformerhez. kölcsönhatása ATP-vel és a kialakulását a foszforilált köztiterméket (1. lépés), az elzárás ionok Na + konformáció E R (2. lépés) aktivált ionok átmeneti E P -> E P, így a ionok felszabadulásának Na + az extracelluláris környezetbe, és kötődni ion Center extracelluláris kálium (3. lépés), elzáródása az ionok (4. lépés) defoszforiláció enzimet. amelynek következtében ionok szabadulnak fel a sejten belüli térben (5. lépés) és az átmeneti konformagdii E konformációjú Ep kondicionálás kezdete egy új ciklus (6. lépés), [C.44]
A TOB affinitással rendelkezik az egyedi kötőhelyhez az enzim aktív helyén. amelyet feltételesen a kötõ szubsztrátok természetének megfelelõen lehet jelölni. Az o-dianizidin egy kötőhelye, a másik pedig a hidrokinon (59. ábra). Az o-di-anizidin régióban az o-dianizidin mellett klorpromazin is kötődhet a vizsgált szubsztrátok között. IAA, triptofán. strofantin G, aszkorbinsav. NADH, III amid, nátrium-szalicilát. és a hidrokinon régióban - kálium-ferrocianid. triftazin. tiopperazin, digoxin. Ezenkívül az egyik területen kötődő szubsztrátok versenyezhetnek a kötőhelyen található részekkel, amelyek differenciálódott oxidációjában nyilvánulnak meg. Ebben az esetben a szelektivitást a szubsztrát jellege és a kötőhelyhez való affinitása határozza meg, a heminnel szembeni elektronszállítási útvonalak hozzáférhetősége. [C.140]