A fehérjék szerkezete, funkciói, fizikai-kémiai tulajdonságai - stadopedia
A biokémia szerepe a fogászat területén
"A kémia kielégítő ismerete nélküli orvos nem lehet tökéletes" (Lomonosov)
A biokémia egy olyan tudomány, amely tanulmányozza az állatok és a növényi szervezetek szerves anyagainak és szöveteinek kémiai összetételét, valamint a létfontosságú tevékenységük alapjául szolgáló kémiai folyamatokat.
A biokémia olyan biológia, kémia és élettan, mint a biológia, a kémia és a fiziológia összefonódása során merült fel, és már a huszadik század második felében a biológia és a gyógyászat egyik vezetője lett.
A biokémia előtt meghatározó jelentőségű feladatok vannak:
1) az emberi élet biokémiai mechanizmusainak ismerete;
2) a leggyakoribb betegségek diagnózisának, megelőzésének és kezelésének javítása;
3) új, hatékony gyógyszerek beszerzése;
4) új biotechnológiai folyamatok bevezetése és a termelés kutatásának módszerei.
Az ehhez szükséges feladatok elvégzése érdekében:
• A főbb bio-szerves vegyületek, például fehérjék, szénhidrátok, zsírok, nukleinsavak stb.
• A metabolizmus tanulmányozása a katabolizmus és az anabolizmus összességében
• hogy tanulmányozza a sor biokémiai módszerek klinikailag diagnosztizálására egyes betegségek a fogászatban, és most kezdődik egy közös természetesen Biochemistry szerkezetű, fizikai-kémiai tulajdonságai a fehérjék.
A fehérjék fizikai-kémiai tulajdonságai meghatározzák strukturális elemeiket - aminosavakat. A radikális csoportok természete különbséget okoz az aminosavak tulajdonságaiban. Mivel aminocsoportok hidrofób (alanin, valin, leucin) a kis oldhatóságú, összehasonlítva a „ON” - Ser, Thr, Tyr, «SH» - cisztein, NH2 - aszparagin és a glutamin. mert ezek a poláris csoportok hidrogénkötéseket képezhetnek vízmolekulákkal.
A fehérjéket alkotó összes aminosavra jellemző közös tulajdonság a 2 szénatomos szabad "COOH" és "NH2" jelenléte, amely szintén meghatározza az aminosavak és így a fehérjék fontos tulajdonságait (hagyja el a peptidet).
A fehérjék, mint nagy molekulájú vegyületek vizes közegben, kolloid oldatok. A kolloid karaktert olyan anyagok oldatai birtokolják, amelyek részecskeátmérője 0,1-0,001 μm tartományban van
Számos tulajdonságuk társul a fehérjeoldatok kolloid jellegével. A fehérjeoldaton áthaladó fénysáv láthatóvá válik, mivel a felszabadult anyag részecskéi - a Tyndall-jelenség - fényszóródást eredményeznek. A víz optikailag üres (a sugár nem látható).
A fehérje-molekulák nem képesek behatolni az állatok és a növényi membránok pórusaiba, nagy méretük miatt. És az alacsony molekulájú anyagok szabadon áthatolnak az ilyen membránokon - ezt a módszert dialízisnek nevezzük, lehetõvé válik a fehérjék elkülönítése az alacsony molekulájú anyagoktól.
A fehérjék nagy molekulájú anyagokra utalnak, amelyek hidrofil tulajdonságokkal rendelkeznek. hasonlósága a H2O-hoz. A hidrofil tulajdonságok következtében a COOH, SH, OH csoportok jelen vannak a felületen. A hidrofil tulajdonságok a következőkön alapulnak:
• Az aminosavak minőségi összetétele;
• Az aminosavak mennyiségi összetétele;
Minden egyes kolloid részecske kölcsönhatásba lép a H2O-val, aminek következtében vizes vagy szolvát boríték keletkezik körülötte.
A fehérjemolekula stabilitása függ a vizes membrán és a töltés jelenlététől, ami az aminosav poláris csoportok jelenlétének tulajdonítható. A fehérjeoldatok nagyon instabilak és könnyen kicsapódnak különböző sók és dehidratálószerek hozzáadásával. A fehérjéket alkohol, aceton, nátrium-klorid oldatokkal és sok mással kicsaphatjuk. A feladattól függően a kutató felszívót használ. Ha szükséges bizonyos fehérjék izolálása az oldatból változatlanul, a sókat (NH4) 2SO4 gyakrabban használják. 1. Eljárás fehérjék vizes oldatokból való izolálására semleges oldatokkal, amelyekben a só alakú lúgos és alkáliföldfém-sók koncentrált sóit kiszűrjük.
Az üledék koncentrációjától függően különböző fehérjetartalmú frakciókat adnak át A búza, a savó 2 frakcióból áll - az albumin és a globulin.
Az albuminokat (NH4) 2S04 telített oldatával kicsapjuk, félig telített különböző koncentrációk (NH4) 2SO4 szükségesek a globulin frakciók kicsapásához. A sózással izolált fehérjék vizsgálata azt mutatta, hogy ezek a fehérjék nem változtatják meg szerkezetüket. Sózás közben csak a vízhéj kiszáradása és a töltés semlegesítése következik be. Amikor az (NH4) 2SO4-t dialízissel távolítjuk el, a fehérje újraoldható, és nem változtatja meg a natív tulajdonságait. Ezt a módszert számos enzim, egyéni fehérje, fibrinogén izolálására használják. Ebben a tekintetben világos elképzelésnek kell lennie az élő - bennszülött fehérjének. Az eredeti fehérje a sejtrendszerben a metabolizmus rendszerében lévő fehérje. A sejtből izolált fehérje nem élő fehérje, hanem vizsgálat tárgya (ezért nem élő fehérjével foglalkozunk, hanem olyan kutatás tárgya, amelyre jellemző a natív fehérje sok fontos tulajdonsága).
A fehérje molekulák többsége csak igen szűk hőmérsékleti tartományban és pH-n belül tartja a biológiai aktivitást. A fehérje molekulákban a szélsőséges pH-értékek és hőmérséklet tartományában változások következnek be, amelyeket denaturációnak neveznek.
Denaturáló fehérjék megérteni a folyamat, amelynek során a térbeli elrendezése polipeptid láncok a molekulán belül különböző, ellentétben azok elrendezése a natív fehérje, ami sérti a rendezett szerkezetét a fehérje moleuly, csökkent oldhatósága (fehérjék helyett hidrofil tulajdonságok válnak - hidrofób) felületén fehérje molekula, hidrofób, H2O csoportokban oldhatatlan, aminosavak szénhidrogénláncai, heterociklikus szerkezetek stb. a biológiai aktivitás csökkenése (ha ez enzimfehérje, akkor elveszíti a megfelelő kémiai reakciók katalizálását) stb. De a denaturáció a visszafordíthatatlan fehérjecsapás folyamata (általában csak az első szakaszokban reverzibilis). Mi folyik itt?
Amikor denaturálás nem változtatja meg a primer szerkezet, amely által okozott elrendezése sorrendben a aminosav egy fehérje, ez határozza meg a natív konfigurációja (szerkezet) a fehérje molekula kölcsönhatásból eredő az aminosav-oldalláncok egymással.
Példa: renaturáció, az RNázban a karbamid hatása alatt denaturálás - az intramolekuláris hidak megsemmisítése. A karbamid eltávolítása után a kötések spontán koagulációja és oxidációja történik. A molekula ismét natív konformációt és aktivitást szerez.
A natív struktúrák rekonstrukciója a denaturálás után egy nagyon lassú folyamat, amely nem felel meg a sejtek fehérje szintézisének egy élő sejtben. Például ismeretes, hogy egy bika májában olyan enzimrendszer van, amely képes felgyorsítani a csökkent RNáz aktiválódását.
Denaturációval nem csak a protein számos tulajdonságában változik meg, hanem a töltés is eltávolításra kerül - ami a kolloid rendszerek stabilizálásának egyik erős tényezője. A fehérjék nemcsak kolloid, hanem amfoter elektrolitok is. A vizes közegben a COOH-csoportok disszociációja "H" ionok képződésével történik, amelyek a fehérje savas jellegét adják.
Amikor a "H" izotópokat feloldjuk vízben, a COOH-csatlakozás disszociációjának következtében kialakult csoportok és az NH2 csoport ionizált formává alakul át.
A fehérje viselkedése a környezet pH-jától függ. Ha a fehérjét savas közegbe helyezzük, azt mutatja - a fő tulajdonságok lúgos környezetben - savas tulajdonságokkal rendelkeznek. Egy ilyen pH-értéket tudunk, ha az összeg (+) = az összeg (-) és a teljes elektromos töltés valójában (= 0).
Ezt a PH értéket az izoelektromos pontnak nevezik. IT a legtöbb fehérje gyengén savas zónában rejlik. Ebben a körülményekben a fehérje kevésbé stabil és könnyen kicsapható. Az amfoter elektrolitok fehérjék tulajdonságainak jelenléte lehetővé teszi az összetett fehérjekeverékek frakcionálását az elektroforézis módszerével. Az elv a módszer (Electrophoresis, papír, agar-agar, poliakrilamid gél elektroforézis) alapul eltérő mobilitási állandó elektromos mező a fehérje részecskék hordozó eltérő nagyságú vagy megjelölés a töltés. A fehérje elektromos mobilitása, minden más egyenlőség esetén magasabb legyen, annál nagyobb a fehérje töltése. A fehérje pH-értékétől függ. Így a különféle töltési értékekkel rendelkező fehérjék keveréke elektroforézissel könnyen elkülöníthető (táblázat)
Jelenleg az elektroforézis módszerét használják a gyógyszeriparban a szérumfehérjék és a vérplazma frakcionált összetételének tanulmányozására, amely különböző betegségekkel, részletes gyakorlati gyakorlatokkal ismeretes.
Az @ és D aminosavak fiziológiai jelentősége és cseréje teljesen eltérő. A D-sorozat aminosavai nem teljesen asszimilálódnak, és az állatok és a növények gyengén emészthetők, mivel az állatok és növények enzimrendszereit kifejezetten @ aminosavakhoz igazítják.
Az összes aminosav a következőképpen osztható:
• Acyclic - amely magában foglalja:
A fehérjékben nem található aminosavak: B-alanin, cisztamin, szerves oldószer, aminovajsav. Közepes anyagcsere-termékek. Mivel a B-alanin szolgál prekurzora egyik vitaminok, paktotenovoy sav tsitrullii ornitil és intermedierek az arginin, a GABA - működő, mint kémiai anyagoknak az idegi impulzusok.
Ezen osztályozások mellett a gyökök tulajdonságai és az aminosavak biológiai szerepe a szervezetben osztályozható.
Az egyes kísérleteket az egyes aminosavak biológiai szerepének tisztázására a testben úgy végeztük, hogy különböző aminosavak keverékét adtuk az állatoknak. Megállapítást nyert, hogy számos aminosav alapvető fontosságú a legtöbb állat és az ember számára - ez azt jelenti, hogy nem szintetizálódnak a szervezetben, hanem élelmiszerből kell származniuk.
A WHOa szerint az esszenciális aminosavakban lévő felnőttek szükségességét napi grammban fejezzük ki:
Három - 1 g Ilei - 2 - 3
Hajszárító - 4-4,5 g Tengely - 3 - 4
Tre - 2-3 Gly - 2-3
Met - 2-4 Lei - 8-9
A GIS és az arg feltételesen cserélhetőek.
Egyes aminosavak táplálkozási követelménye számos feltételtől függ, beleértve az anyagcsere-vegyületek jelenlétét az élelmiszerben. Így például a tirozin csökkenti a szükséges hajszárító mennyiségét, és a glutaminsav hasonlóan "helyettesítheti az arginint, így az elengedhetetlenség megítéléséhez". Az aminosavaknak fontolóra kell venniük az élelmiszer többi összetevőjét. Ezenkívül az aminosavak szükségessége a személy fiziológiai állapotától (betegség, életkor és más tényezők) függően változik.
A fehérjék biológiai értékét az esszenciális aminosavak egész sorával becsülik meg, ha legalább egy esszenciális aminosav hiányzik - alacsonyabb fehérje. A fehérje teljes értékét a szervezet általi asszimiláció mértéke alapján értékelik (esszenciális aminosavakat tartalmazhatnak, de nem képesek asszimilálni, mivel nincsenek enzimek)
• Nemrégiben azt javasolták, hogy az aminosavakat a glikogén és a ketogén metabolizmus közbenső termékétől függően csoportosítsák.
A glikogénhez - olyanok, amelyek az átalakulás közbenső szakaszaiban szénhidrátok bioszintéziséhez (gli-a-val-ser-tre-cisz-asp-gluarg-proter-fen)
A ketogén aminosavak, amelyek bomlása során más termékek mellett a zsírok bioszintézisére felhasznált keton testeket (lei, il, tier, hajszárító)