molekuláris dokkoló
Komplexek biológiailag szignifikáns molekulákat, mint például fehérjéket, nukleinsavakat. szénhidrátok és lipidek fontos szerepet játszanak a kémiai jelzéseket. Ezen túlmenően, a relatív orientáció a két kölcsönható molekulák befolyásolhatják a típusát az előállított jel (ez lesz katalitikus vagy gátló). Ezért dokkolt számára egyaránt fontos jóslat típusa és erőssége a jelet állít elő.
Dokkoló gyakran használják megjósolni affinitása és aktivitása kis molekulájú gyógyszerek tekintetében a célfehérjéhez. Így dokkolt molekulák fontos szerepet játszik a gyógyszerek kifejlesztésében.
Megközelítései modellezés dokkoló
Két módja van a modellezés dokkoló (dokkoló). Az egyik megközelítés egy megfelelő technika, amely leírja a fehérje és a ligandum, mint a kiegészítő felületeket [1] [2]. A második megközelítés modellek a mindenkori rögzítési eljárást, amelyben a páronkénti kölcsönhatási energiák számított [3]. Mindkét megközelítés jelentős előnyökkel, hanem bizonyos korlátai.
egymásrautaltság forma
Geometriai megfelelő (módszerek kölcsönös függőséget forma) leírnak egy olyan fehérjét, és egy ligand, mint egy sor jellemzők, amelyek lehetővé teszik számukra, hogy csatolja [4]. Ezek a jellemzők közé tartoznak mind a molekuláris felület maga, valamint egy leírás a további felületi jellemzői. Ebben az esetben a molekuláris felületi receptor írják le és a fajlagos felület hozzáférhető az oldószer, és a molekuláris felületi ligandum ismertetett szempontjából a megfelelőség leírása receptor felületi. A kölcsönös függőség a két felület között a leírás azonos alakú, ami segíthet több testtartás kimutatási dokkoló cél és a ligandum molekulák. Egy másik megközelítés, hogy szükség van, hogy leírja a hidrofób jellemzői a fehérje segítségével felváltva a főlánc atomra. Egy másik megközelítés az, hogy a technika Fourier alakja leíró [5] [6] [7].
Ebben a megközelítésben a fehérje és a ligandum egymástól bizonyos fizikai távolság és a ligandum találja pozícióját az aktív oldalon a fehérje egy bizonyos számú „lépéseket”. A lépések közé tartoznak a szilárd test transzformáció, például fordítás és forgatás, és a belső változások ligandum-szerkezettel, beleértve szögelfordulást. Az egyes lépések a térben megváltoztatja a teljes energetikai rendszerének értékelése, ezért ez számított minden mozgás után. A nyilvánvaló előnye ennek a módszernek, hogy lehetővé teszi számunkra, hogy vizsgálja meg ligand rugalmasság szimuláció közben, míg a módszerek kölcsönös formája kell használni valamilyen más módszereket megismerni a rugalmasságot, a ligand. További előny, hogy az eljárás fizikailag közelebb, hogy valójában mi történik, ha a protein és a ligandum közeledik egymáshoz, miután a molekuláris felismerés. A hátránya ennek a technológiának - az, hogy időbe telik, hogy megbecsüljük az optimális rögzítési pozíció, mivel szükség van, hogy vizsgálja meg egy meglehetősen nagy energia táj.
Program molekuláris dokkoló
Sok program elméleti dokkoló fehérjék. A legtöbb munka a következő elv: az egyik fehérje a térben rögzített, és a második körül forog, hogy különböző módokon. Így minden egyes konfiguráció, a forgatás becsült számítások az értékelő funkció. Az értékelés funkció alapul a komplementaritás a felület, elektrosztatikus kölcsönhatások, a van der Waals-taszítás, és így tovább. A probléma ezzel a megállapítással, hogy a számítások egész konfigurációs térben igényel sok időt számító, ritkán vezet egyedülálló megoldás. [8]
Ismerete a megjósolt orientáció lehet használni megjósolni az erőt, vagy affinitás a komplex kapcsolatok között a két molekula segítségével külön számítás.