Michaelis-állandó - ez
Az egyenlet a Michaelis - Menten - alapegyenletének enzimkinetika. Ez leírja a függőség a reakció sebessége az enzim által katalizált, a koncentráció a szubsztrát és az enzim. A legegyszerűbb kinetikus alkalmazását, amelyre az egyenleteket Michaelis:
Az egyenlet a következő:
,
- - maximális reakciósebesség egyenlő;
- - Michaelis-állandó egyenlő a szubsztrát koncentráció, amelynél a reakció sebessége fele a legnagyobb;
- - szubsztrát koncentráció.
Származtatása az egyenlet
Származtatása az egyenlet először javasolta a Briggs és Haldane. A levezetése a sebességét az enzimatikus reakció képletű Michaelis-Menten-egyenletbe.
Megnevezések sebességi állandók:
K1 - reakció sebességi állandója a kialakulását az enzim-szubsztrát komplex enzim és a szubsztrát
k-1 - a reakció sebességi állandója a disszociációs az enzim-szubsztrát komplex enzim és a szubsztrát
k2 - a reakció sebességi állandója a konverzió az enzim-szubsztrát komplex enzimet, és a terméket
Az enzim-szubsztrát komplex quasistationarity alkalmazható módszer, mert a túlnyomó többsége a reakciók sebességi állandója átalakítása az enzim-szubsztrát komplex enzimet, és a termék sokkal nagyobb, mint az állandó képződési sebességét az enzim-szubsztrát komplex enzim és a szubsztrátum. Más szavakkal:
Figyelembe vesszük azt a tényt, hogy az enzim kezdetben csak a szabad formában, a reakció formájában egy enzim-szubsztrát komplex, vagy a formában a szabad enzim molekulákat. tehát:
Átalakítani, hogy a következő formában:
És ebben az esetben az első egyenletben. Megnyitása után zárójelben és csoportosítás szempontjából mi kap a következő:
Express így a koncentrációja az enzim-szubsztrát komplex:
Az arány az enzimatikus reakció, mint egész (vagyis, a termék képződésének mértékét) a bomlási sebességét az enzim-szubsztrát komplex az elsőrendű reakció állandó K2:
Helyettesítő ebben a képletben a kifejezés, hogy megkaptuk a ES koncentrációt. kapjuk:
Osszuk a számláló és a nevező által k1. Ennek eredményeként:
A kifejezést a nevezőben - (k1 + k2) / K1 - úgynevezett Michaelis-állandó (Km). Ez a kinetikus állandó (amelynek koncentrációja dimenzionalitás), amely megegyezik a szubsztrát koncentráció, amely az arány enzimatikus reakció fele a maximális érték.
tudjuk figyelmen kívül hagyják a csökkenését szubsztrát koncentráció a kezdeti reakció szakaszban. Ezután a kifejezést, a kezdeti érték lesz:
Ha k-1> k2. majd az első lépésben az enzimatikus reakció ideje egyensúly jön létre (reakció kvázi-egyensúlyi áramlás módban), és a kifejezés az enzimatikus reakció sebességét nem tartalmazza a Michaelis-állandó, és a szubsztrát folyamatos KS. jellemző a kölcsönhatás az enzim a szubsztráttal egyensúlyi körülmények között:
;
By értéke KS tudja ítélni a kémiai affinitása a szubsztrát az enzim számára.
Nézze meg, mit „Michaelis-állandó” más szótárak:
Michaelis-állandó - A kinetikai paraméterek enzimatikus reakció számszerűen egyenlő a szubsztrát koncentráció, amelynél a reakció sebessége félmaximális; KM Ez jellemzi az affinitása az enzim a szubsztrátumot. [Arefyev VA Lisovenko LA Orosz Angol ... ... Reference műszaki fordító
Michaelis konstans - Michaelis állandó, Km a Michaelis-állandó. A kinetikai paraméterek az enzim reakció, számszerűen egyenlő a szubsztrát koncentráció, amelynél a reakció sebessége félmaximális; KM jellemzi a affinitása az enzim a szubsztrátumot. ... ... molekuláris biológia és genetika. Szótár.
A Michaelis-állandó - Konstanta Michaelis, Km, az egyik kinetikai paramétereinek az enzim reakciót. Számszerűen egyenlő a szubsztrát koncentráció egy raj reakció sebessége félmaximális. Függvénye több. sebességi állandók; bizonyos esetekben egy ... ... Biológiai Encyclopedic szótár
Michaelis-állandó - egyenlet Michaelis-Menten enzimkinetikai alapegyenletének leírja a függőség a reakció sebessége az enzim által katalizált, a koncentráció a szubsztrát és az enzim. A legegyszerűbb kinetikus alkalmazását, amelyre az egyenletek ... ... Wikipedia
A Michaelis állandója - az egyik legfontosabb paraméter a kinetikai enzimatikus reakciók, a megadott német tudósok Michaelis L. (L. Michaelis) és M. Menten 1913; Ez jellemzi a függőség a sebességét az enzimatikus szubsztrát-koncentráció. Szerint a ... ... Nagy Szovjet Enciklopédia
Egyenlet Michaelis - Menten - Diagramva reakció V sebesség függvényében a koncentrációt [S]. Egyenlet Michaelis Menten enzimkinetikai alapegyenletének leírja a függőség a sebessége által katalizált reakció egy enzim, a szubsztrát koncentrációja, és ... ... Wikipedia
Michaelis-Menten egyenlet - egyenlet Michaelis-Menten enzimkinetikai alapegyenletének leírja a függőség a reakció sebessége az enzim által katalizált, a koncentráció a szubsztrát és az enzim. A legegyszerűbb kinetikus alkalmazását, amelyre az egyenletek ... ... Wikipedia
Michaelis egyenlet - V reakciósebesség diagram mind a koncentráció függvényében [S]. Egyenlet Michaelis Menten enzimkinetikai alapegyenletének leírja a függőség a sebessége által katalizált reakció egy enzim, a szubsztrát koncentrációja, és ... ... Wikipedia
Enzimes inigibitor - ≠ ábra. 1: általános sémája enzimgátlás Az enzim inhibitor hatóanyag, késleltető enzimatikus reakció. Megkülönböztetése reverzibilis és irreverzibilis inhibitorok. Váltvaforgató részesedése a Wikipedia ...