Fehérjék oligomer szerkezet - hivatkozási vegyész 21
Azt javasolták [36], miáltal szerkezet stabilitását membrán makromolekulák és en biztosítja elsősorban a hidrofób kölcsönhatások szénhidrogén fragmensek. miáltal a molekulák lipidek, fehérjék és egyéb vegyületek is képeznek a vizes citoplazmában és a membrán oligomer aggregátumok. Azonban, a legaktívabb katalizátorok. t. e. a legtöbb enzim vízben oldhatók. Így. membránok viszonylag stabil vékony film. Megfelelő vizes hozzákapcsolódik a bázisállomások, ahol a kémiai reakciók könnyen, és amelyek tartalmaznak poláris molekulákat. Vízben oldódik. [C.355]
Úgy véljük, hogy a szerkezeti egysége a Ka. K -ATP-áz inhibitor egy dimer (Ar) 2, és a minimális funkcionális egység -. (A (W) -protomer (vagy az a-alegység) oligomer ensemble ((AP) 2 dimer) ATPáz támogatott elsősorban kölcsönhatások az a-alegység citoplazmatikus oldalán, közel az ATP-Binding központjaik, amely biztosítja a stabilitást a negyedleges szerkezet. szükségesek a megnyilvánulása a funkcionális fehérje aktivitásának. Mindazonáltal, a funkcionális szempontból, és mindegyik alegységet már stabilizálódott rendelkeznek teljes hidroiitikus aktivitást és a közlekedési . Azonban az a kérdés úgy tűnik, hogy a jelenléte az oligomer szerkezet Ka. -ATPáz lehetővé teszi a rugalmas végrehajtási mechanizmusok. A szabályozó aktivitását membránhoz kötött enzim (lásd. 2.3.3), a biológiai szerepét az enzim oligomerek képződik a membrán, nem teljesen ismert .. [ c.46]
Ha az enzim egy oligomer szerkezetű és van kialakítva a nem azonos promoterok majd izoenzimek eredményezhet különböző promoterok kombinációi, ahogy történik abban az esetben, a nem-enzimatikus fehérje hemoglobin (hemoglobin A, E, A). Például, laktát [c.97]
cink-atomok találhatók a szimmetriatengely kívül, 3, és össze vannak kötve a három az imidazolgyűrű a hisztidin-10. A szerepe cink atomok nem teljesen világos. Hexamereket könnyen képeznek rombusz kristályok még hasnyálmirigy-szintetizáló sejtekben az inzulin. Az inzulin szerkezet testesíti meg alapvető jellemzőit a szerkezet oligomer enzimek. amelynek ciklusos vagy diéderes szimmetria. Mint abban az esetben az inzulin hexamer. a központi részek ezen molekulák gyakran nyitott, és kiálló oldalsó csoportok aminosavak (abban az esetben, inzulin imidazol csoportok) alkotnak egyfajta nyílásba. amely tartalmazhat ionok, vagy molekulák, amelyek szabályozzák a fehérjék aktivitását. Ugyanakkor a funkcionális szerepe a cink inzulin fellépés továbbra is ismeretlen. [C.293]
Globin - egy monomer vagy oligomer hem-tartalmú fehérjéket. Ezek megtalálhatók a különböző organizmusok, beleértve a kávébabot, rovarok és emberek [145]. Képviselői ennek a családnak a szállításban közreműködő globinok O2 nitrogénkötésre gumók gyökerek hüvelyesek. beállításával a tartalom a úszóhólyag bizonyos halfajok és egyéb biológiai funkciók 1549, 550]. háromdimenziós struktúrákat tanulmányoztak nagyszámú [c.219]
Azonban, meg kell jegyezni, hogy a mosó- és tisztítószerek, szakadás fellépte fehérje-fehérje kötések. elpusztítani oligomer (kvaterner) fehérjék szerkezete. [C.26]
Membrán fehérjék gyakran képeznek oligomer szerelvények, a kölcsönhatás közöttük (vagy időtartama létezésük a kettősréteg) szabályozása alatt a saját membrán környezetben. Változások a membrán microviscosity ebben az esetben lehetővé teszi, hogy nyomon a ezeket szupramolekuláris struktúrákat. [C.303]
Ábra. 8-13. Szerkezet oligomer protein hexokináz származó két.
Az oligomer fehérjék egyaránt tercier és kvaterner szerkezete [c.199]
Most úgy részletesebben a hemoglobin és megpróbálja kideríteni, hogy mi határozza meg a képessége, hogy oxigént a tüdőből a szövetekbe és a H-ionok és a CO molekulák - a szövetekből a tüdőbe. Látni fogjuk, hogy a negyedleges szerkezetét hemoglobin segít szabályozni ezeket a fontos közlekedési funkciókat. A hemoglobin egy prototípus vagy modell oligomer sok más szabályozó fehérjék. [C.205]
Egyrészt, oligomer Hb-A fehérje szerkezet lehet tekinteni, mint egy hátránya elvileg, mert ez vezet a lebomlási és szűrés könnyű lánc ((PO-mikroglobin, ábra. 4.2, [c.65]
A minőségi változást a helyzet tanulmányozása mechanizmusainak alvadási fehérje láncok alakult ki a 1980-as évek. Ez okozta a felfedezés, egy új osztályát fehérjemolekulák. amelynek létezését néhány gondolat, mégis, úgy tűnik, nem valószínű. Feladataik sejtek anyagcseréjét, hogy elősegítse a helyes összeszerelésére nonvalence más fehérjék. anélkül, hogy ugyanakkor a végső összetevői azok fiziológiailag aktív szerkezetek. ebbe a csoportba tartozó fehérjék nevezzük molekuláris chaperonok. Megnyitása chaperonok együtt a korábban ismert, de nem aggregált és nem vonzódnak hozzá kellő figyelmet ezekre a shake, különösen az első, a hagyományos bölcsesség az elvei szerkezeti felépítését a fehérjemolekulák. Új tények elkerülhetetlenül vezet arra a következtetésre, hogy volt egy képet a véralvadási a polipeptid-lánc az in vivo, mint fehérje összeszerelhető. legalábbis nem pontosan tükrözik a tényleges folyamat. A felül kell vizsgálni kialakult véleménye a kapcsolat a kémiai és térszerkezetét a fehérje molekulák által diktált új kísérleti adatok, melyek száma növekedni kezd lavina. Valamennyien azt vallotta, hogy a csökkenő termelés. lassulás sebességét, és még egy teljes megszűnése összeszerelés háromdimenziós szerkezetének néhány fehérje legalább csökkentse közelében riboszómák koncentrációja más fehérjék. Ismertté vált, hogy a két csoport a molekuláris mediátorok, amelyek működnek a cella szerelvényt proteinláncokkal voltak jelentős és változatos. Ezek befolyásolják a véralvadási lánc sebesség, céltudatosan felgyorsítása vagy lelassítása az érési natív konformáció. sorrendjének meghatározásáról képződik a komplex rendszerek. stimuláló átszervezését fehérje-fehérje kölcsönhatások oligomer szerkezetek. megkönnyítik a bomlás hibásan feltekeredett láncok. stabilizált szállítják, és csatlakoztatható a megfelelő sejtkompartmentekbe [c.412]
Sok ötlet a cselekvések és kölcsönhatások a fehérjék megjelent tanulmány a hemoglobin. Sok fogalmak és modellek kapcsolatos kölcsönhatások a fehérje - ligand és a fehérje - fehérje, fejlesztettek során hemoglobin kutatási és tartalmaz egy szigmoid kötődését [674-676], a Hill koefficiens [677], az állandó szekvenciális kötőligandumok oligomer proteinek [678], kooperativitással alapuló konformációs változások [679, 680], és alloszterikus szabályozás fehérje [92, 681, 682]. Meg kell jegyezni, hogy sok ilyen fogalmakat vezettek be, és matematikailag formalizált előtt ismertté vált szerkezete olyan fehérjét. Nyilvánvaló tehát, hogy célszerű és hasznos ezeket kontse1schy rendszeresen ellenőrizni kell. Példa difoszfoglicerát, amelyek hatással vannak a működését és felépítését hemoglobin figyelmen kívül hagyták évtizedek bizonyítékot a lehetséges veszélyeket kemény nyelv biológia. [C.259]
Időszakos blokk szerkezete. Modell predpola1aet susches1voia 1ie membránok ismétlődő szerkezeti és funkcionális blokkok, ami azt jelenti, követelményei végrehajtásának energia transzfer mechanizmusok fehérjékben, és lehetővé teszi a szimmetria oligomer membránfehérjék. Gyakoriság Biomembranes szerkezet igazolását elektronmikroszkópiával és röntgendiffrakciós, ahol a periodikus struktúra meghatározó típusú hexagonális rács, amelynek alapja hexamer vagy trimer integráns membrán fehérjék [22, 25,30, 37, 43. 51-531. A modell szerint. lefedi az egész szerkezet a membrán (lásd. ábra. 12), bár a fehérje összetétel mindkét oldalán különböző lehet. Nem kizárt, és az aszimmetria a lipid membránok [34], de mivel a lehetőségét, hogy egy másik értelmezése a művek [21, 55], ezeket az adatokat kell kezelni. A javasolt zóna-blokk modell lehet, bizonyos mértékig, fizikokémiai alapja a reprezentációk funkcionális blokkok biológiai membránokban, által kifejlesztett AM Ugolev [14] [c.164]
Abban az esetben, nagy fehérjék vagy oligopeptidek teljes térbeli elrendezése a molekula lehet egy fontos tényezője a helyzetben a hasítható kötés. Ez az úgynevezett tercier spetsafitost. Végül néha nyilvánul függését katalízis o- oligomer szerkezet hidrolizált 6ejE kvaterner jellegét. [C.158]
Kvaterner szerkezete meg kell különböztetni és összevont oligomer fehérje állapotát. Szerkezet azzal jellemezve, hogy létezik egy fehérje, amely a polipeptid-láncok több részecskék. amelyek száma változik egy bizonyos hányadát. Ez az úgynevezett oligomer. Nagyon fontos, hogy - gmotrya viszonylagos állandóságát polipeptid kötvények oligo-m.rs fehérje és rendezetten. Az oligomer nem jelenik meg a biológiai aktivitást. Például a szarvasmarha szérum albumin monomer formában létezik (M = 68000), dimer (M = 136 LLC), trimer (M = 204, Ltd.) és tetramer, a monomerek kombinált oligomer szerkezetű. található egy részét a di-, tri- tetramer rendezett módon. Ez azonban nem kíséri a megjelenését minden új tulajdonságokkal szemben azokkal által birtokolt monomer fehérje. [C.76]
Milyen kémiai folyamatok hátterében elnyomás (elnyomása) egy mutációt Más mutációk lokalizálódik kromoszómák egy pont nincs egyetlen válasz erre a kérdésre adható. Ritka mutáció elnyomott más mutációkat található ugyanaz a gén. Ez a hatás lehet nevezni intragén komplementációs. Azt feltételezzük, hogy a mutáció vezet, hogy a csere egy aminosav, amely a szerkezet stabilitását, vagy a fehérje funkcióját. Lehetséges, hogy egy mutációt egy másik helyén, befogják a többi kölcsönhatásba a helyettesített aminosav. Ez megváltoztatja a természetét a kölcsönhatás a két maradék, ami a helyreállítása funkcionális fehérje aktivitásának. Például, ha az első aminosav-oldallánc kicsi, és a mutáció hogy helyébe egy hosszabb oldallánc, egy második mutációt csökkenését eredményezi a másik oldallánc méretét. módon lehetővé teheti a fehérje koagulálásáig és hasonlóan működnek a normál fehérje. Ilyen eset találtuk között mutánsok triptofansintetazy [144]. Mutánsok a fehérje, amelyben a Gly-211 helyett Glu-Tyr NLI 175- hogy ys, szintetizált inaktív enzimek. mivel a kettős mutáns. t. e. egy olyan mutáns, amelyben mindkét váltották, egy aktív triptofansintetazu szintetizált. Úgy tartják, hogy a legtöbb esetben intragenikus szuppresszor változások következnek be a kölcsönhatás a alegységei oligomer proteinek. [C.255]
Analóg, a aminosavak, cukrok és nukleotidok építőkövei a fehérjék, poliszacharidok és nukleinsavak. és maguk ezek a makromolekulák, viszont azok az egységek, amelyek fog bonyolultabb szerkezetek. Rost, mikro-rotrubochki, kagyló vírusok és a kis alegységek szimmetrikus csoportok oligomer enzimek - az összes lehetőséget szigorúan rendezett csomagolására makromolekulák (néha a negyedleges szerkezet). Nézzük először a legegyszerűbb esetben aggregációs azonos fehérje alegységek. Ismeretes, hogy, bár a formája számos fehérje közel gömb alakú, bár ezek nem teljesen azonosak. Az alábbi számok a tulajdonság kissé eltúlzott, hogy világosabban szemléltetik az általános elvek a csomagot. [C.270]
A becsukódó piruvát kináz L-valint. Hatása aminosavak L-valin piruvát kináz renaturáláshoz [466f élesztő és E. treonin-deamináz-oli [468] szemlélteti két különböző funkciót. ligandumok amely el tudja végezni az aktív képződése során oligomer proteinek. Piruvát-kináz [467] - ego tetramer enzim. épült ki a négy azonos alegységből áll. amelyek mindegyike tartalmaz egy molekula kötődik a nem-kötött L-valin. Alegységek leválnak és a telepített az intézkedés alapján 6M guanidin-hidroklorid. Állás közben a renaturálás közegben L-valin adott iniciátorral újra koagulációs. Ez indukál renaturálás a pszeudo-elsőrendű sebességi állandó tekintetében a monomert, és ez azt jelenti, hogy az L-valin befolyásolja alvadási monomer formáját a natív konformációjú, és hogy a befejező folyamat spontán képződését tetramer enzim. L-Valin szerves része az egész szerkezet a natív fehérje molekulák [466]. [C.191]
Under negyedleges szerkezet utal egy eljárás szóló egy helyet külön polipeptid láncok. obladayugtsih azonos (vagy különböző) primer, szekunder vagy tercier szerkezetet. és a kialakulását egy a strukturális és funkcionális kapcsolata makromolekula-oktatás. Sok funkcionális fehérjéket amely több polipeptid lánc. nincs csatlakoztatva glavnovalentnymi kötvények, és nem kovalens (analógok azokkal, amelyek stabilitást biztosítanak a harmadlagos szerkezet). Minden egyes polipeptid-lánc. szinkronizált protomer vagy monomeralegységeket chagtse egész nincsenek biológiai aktivitását. Ez a képesség fehérjét szerez egy adott folyamat a térbeli kapcsolatnak vhodyagtsih promoterok be annak szerkezete, azaz van egy új minőségű, nem jellemző, hogy a monomer fehérje. A kapott molekula nevezzük oligomer (vagy multimer). Az oligomer proteinek chagtse felépítve páros számú protomerek (2-4, legalább 6 és 8 között) egyenlő vagy különböző molekulatömegű-több ezer több százezer. Különösen, a hemoglobin molekula két azonos egy és két 3-polipeptid láncok. azaz Ez jelenti a tetramer. Ábra. 1,23 szerkezetét mutatja a hemoglobin molekula és ábra. 1.24 világosan látható, hogy a hemoglobin molekula négy polipeptidláncot, [c.68]
A biológiai membránok alkotják a dinamikus szerkezetet. elemekre, amelyekre a gyors anyagcserét. Ennek köszönhetően környezetben lipvdnoe membránfehérjék megvan az a képessége összhangban működési feltételek változtatását, hogy módosítsa a fizikokémiai tulajdonságaik csomagolás microviscosity, oldalirányú mozgása, a kettősréteg komponensek, stb A túlnyomó bolschinstvo membrán fehérjék belül működik oligomer szerelvények, például a légzési láncban a mitokondriumok. Transzport fehérjék is szervez kétrétegű társult dimerek (Ca -ATPáz), tetramerek (Ca / K -ATP-áz), vagy még több erősen szupramolekuláris komplexek. [C.316]
RNS-polimeráz az E. oli a leginkább tanulmányozott területet. Ez oligomer enzim. álló két azonos a-alegység (molekulatömeg 36000.), két különböző (j, és a P,) - alegységek (molekulatömeg rendre 151000 és 155000.), (D-alegység (molekulatömeg 11.000), és egy-alegység teljes mol. . enzim tömege mintegy 390000 úgy gondoljuk, hogy a funkció egy-alegység (a-faktor) -uznavanie előre meghatározott tartományon a DNS-templát, az úgynevezett promoter, csatlakozott az RNS-polimeráz. az eredmény egy úgynevezett nyitott komplex enzimet, a DNS-sel kettős szálú DNS-szerkezetet ismertet (olvad). Ezután, az egyik a DNS-szálak, mint egy sablont, a szintézisét ruetsya mRNS szintézis befejeződik egy bizonyos ponton a végén a gén vagy megszakíthatja az intézkedés a specifikus fehérjék Egy másik enzim alegységek tulajdonítani funkciója megkezdése bioszintézisének RNS (a-alegységek), és az alap, a katalitikus funkciót (szubsztrátok kötődését és szintézisét nyúlás.) -. alegység Ezen túlmenően, számos nyitott részt vevő proteineket a mechanizmus az RNS-szintézis egy sejtben. különösen azt természetének vizsgálatára represszor fehérjék és fehérje terminátor (p-faktor). Az utóbbi képes reverzibilisen kötődnek a DNS-lezáró részek (úgynevezett stop-jelek a transzkripció), RNS-redőny fellépés iolimerazy. Hiányában ez a fehérje, amelyet kizárólag a hosszú RNS-lánc. [C.489]
Fehérjék kvaterner szerkezetét. gyakran nevezik oligomer. Megkülönböztetése homomer és heteromer fehérjék. A homomer lehetnek fehérjék, amelynek minden alegység szerkezete ugyanaz. Példaként, kataláz fehérje, amely négy alegységből teljesen egyenlő. A heteromer fehérjék egyes alegységek nem csak a különböző szerkezetű, de lehet különböző funkciókat. Például a protein-RNS-polimeráz áll öt alegységből Különböző szerkezetű és egyenlőtlen funkciókat. [C.40]