Nem hiszton fehérjék - hivatkozási vegyész 21
Kémia és Vegyészmérnöki
Eukromatin eltér kevésbé sűrűn heterokromatin omosomnogo anyaga bolschoy száma CMV nem hiszton fehérjék, és mások. Ez lehet inaktiválni, és megszerezni kommunikációs szigetek fakultatív heterokromatin. [C.314]
A kromatin izoláljuk a sejtmagok és elemezték. Ez áll a nagyon finom szálak, amelyek a 60% proteint, 35% a DNS és valószínűleg 5% RNS (Sec. 2.7). A kromatin szálak vannak hajtogatva és a kromoszómán sokaságát képezik csomó és hurkok (ábra. 27-21). DNS kromatin nagyon szorosan kötődik a nevezett fehérjék hiszton. funkciója az, hogy a csomag és rendelés DNS szerkezeti egységek - nukleosol
Nem hiszton fehérjék nukleoszóma 238 3. 238 4. A nukleoszóma fibrillák 242 -5. Kondenzáció kromatin 244 [c.353]
Továbbá hisztonok kromatin nagyszámú különféle, nem-hiszton fehérjék, amelyek kölcsönhatásba lépnek a természetét nukleoszómás DNS még nem világos. A leginkább gazdagon reprezentált nem-hiszton fehérjék HMG 14 és 17, amelyek feladata az, még feltáratlan. H.MG 14 és 17 van a hasonló szerkezetű fehérjék. kezében egy nagy számú töltésű csoportok. Ők alkotják sorrendben a 68 és a 74 aminosavat. Két molekula ezek a fehérjék képesek kooperatív kötődésen a nukleoszóma, mindegyik fehérje kölcsönhatásba lép a végrésze és egy második DNS-szegmens található a parttól mintegy 20 p. O. A végéről. Ez a két terület a nukleoszómás DNS lényegében mentes a hisztonok (lásd. Ábra. 125). HMG 14 és 17 kommunikálni a befelé néző oldalán nukleoso.my DNS kettős spirál, és nem változik jelentősen az általános formája a nukleoszóma. Úgy tűnik, hogy a két fehérje ETN elfoglalni a szabad belső szakasz NAM a nukleoszómákhoz. [C.242]
Replikáció. transzkripciós és transzlációs a nukleáris genom. Az eukarióták genetikai információt. a magban levő, szétosztották kromoszómák. Minden kromoszóma - egy szálas szerkezet, amely tartalmazza a DNS-t, fő fehérje egy adott típusú. az úgynevezett hiszton és nem hiszton fehérjék egy csoportja, amely valószínűleg szerepet játszik a szabályozás a gén működését. A hasadó vagy interfázisban, a nucleus egyes kromoszóma erősen görbült, és a vastagsága 20-30 nm, így nem lehet látni fénymikroszkóppal. Interfázis nucleus tartalmaz nucleolusok - organellum gazdag RNS-t és társítható egy adott részét egy kromoszóma - nukleoláris szervező. Nukleoláris szervező sokaságát tartalmazza példányban a gének, amelyek meghatározzák a szerkezet a riboszomális RNS sejtmag az szintézisének a helyéről a magas-RNS-prekurzor, amelyet azután képződik hasításával az alapvető típusa RNS molekulák, amelyek a citoplazmatikus riboszómák. Ezeket az RNS és a hírvivő RNS-t szintetizáltunk in más kromoszomális régiókat, lépjen át a nukleáris pórusokon a citoplazmába, ahol a szerelvény a riboszómák és szintetizált ömlesztett celluláris fehérje. [C.48]
További enzimek a magok, amelyek nem-hiszton fehérjék, amelyek, úgy tűnik, kapcsolódó kromatin struktúrát. Ezek közé tartoznak az úgynevezett H.MG-tartozó fehérjék két osztály HMQ, 14 és 17, valamint H.MG 1. és 2. (Cím H.MQ-származó fehérjék Eng high mobility group -. Csoport [fehérjét nagy mobilitás mellett, így ., mint a hagyományos gélelektroforézis rendszerek, ezek a fehérjék gyorsabban mozog, mint a másik, nem-hiszton kromatin proteinek) ezek a fehérjék tartalmaznak sok pozitív és negatív töltésű aminosavak, és ők vannak elrendezve aszimmetrikusan iV-terminális része gazdag savas maradékok, és a C-terminális - alapanyagok. Esetleg, a HMG-fehérjék részt vesznek a folyamatok a transzkripciós és replikációs. [C.238]
Súlyos beavatkozást végző Feulgen reakciót néha generált hatása alatt a nukleáris proteinek [13], [17]. Azt találtuk, hogy bizonyos frakciók a sejtmag inhibitorok nem-hiszton fehérjék Feulgen reakciót. Ezek a fehérjék viszonylag jól eltávolítjuk a rögzítés során előkészítése fagyasztás után, valamint az izolált sejtmagpreparátumból egy szacharóz közegben. Adataink szerint a fő oka az, hogy a fehérje összetevők blokkolják a DNS résztvevő molekuláris szervezet a kompakt kromatin [c.143]
Az akció a legtöbb hormonok által az egyik két mechanizmus. Az egyik esetben, egy hormon receptorokhoz kötődnek a sejtmembránon. Például, a glukagon. epinefrin és ACTH kötődik a sejt felszínén, és stimulálják a cAMP-szintézist (Ch. 5, Sect. B, 5), amely viszont elindítja a folyamatot, a proteineket kémiailag módosítsanak. Valószínű, hogy a stimuláció az szintézis prostaglandi-új (Chap. 12, Sec. E, 3) végezzük ezen a módon. A második hatásmechanizmusa hormonok kapcsolódó való csatlakozása citoplazmás receptorokhoz. ami végső soron befolyásolja a folyamatot az RNS transzkripció. Szteroid hormonok. tiroxin és a növekedési hormon (szomatotropin) közül a vegyületek, amelyek, úgy tűnik, ezen a módon. A szteroid hormon receptorok. lokalizált a citoplazmában, erősen kötődik szteroidok belépő cella [2]. Miután a lépés aktiválja a komplex hormon - receptor behatol a sejtmagba, ahol kötődik bizonyos régióinak kromatin (kötőhelyek), az utóbbi folyamat úgy tűnik, hogy részt néhány nem-hiszton fehérjék [3]. Kémiai bázisok, ilyen kölcsönhatást még nem tisztázott. Az ember csak azt mondják, hogy végül vezet a transzkripció iniciációját specifikus gének sejtek, amelyek érzékenyek a hormonok [For]. [C.316]
Az irodalomban leírt esetekben, hogy annak a ténynek köszönhető, hogy a vizsgálók nem tekinthető az egyik fentiekben felsorolt tényezők labilis DNS veszteség során a kezelés és a hidrolízis blokkoló DNS fehérjék, a reakció gátlását az egyik összetevője a sejt, és végül, a DNS-t hígítás törzsszerkezetek. gazdag nem hiszton fehérjék. [C.144]
Szerint A. Deitch [és] mennyiség kapcsolódó NK metilénkék festékkel nem függ a koncentráció és időtartama elszíneződés a pH-tartományban 3,75-4,25. Fehérjék, különösen az alapvető hisztonok és a nem-hiszton fehérjék, kötésének megelőzéséhez színezék. [C.159]
Amellett, hogy mag hisztonok tartalmaz sokféle nem-hiszton fehérjék. Nem mindegyik csatlakozik a sejtmagban DNS-sel vagy e nukleogistonovoy fibrilla, A lábú ezek részét képezik a ribonukleoproteinek (RNPs), amelyek gazdagok skriptsionno tran-aktív magok. Továbbá, a kernel enzimek közvetlenül kapcsolódnak a művelethez geno.mag RNS-polimeráz I, II és III a DNS polimeráz 1 és a topoizomeráz II. [C.238]
A túlérzékenységi hely a kromatin lehet miatt nem csak a hiánya nukleoszómák, hanem más tényezőket is, különösen a helyi konformációját a DNS-t és / vagy a kötő nem-hiszton fehérjék. Bár a legtöbb DNS kromatin normál B-konformációjú, egyes részei hozhat eltérő konformációban, például azért, hogy a természet a szekvencia. Így a hosszú (több mint 8-10 n. N.) Adag szigorú váltakozása purinok és pirimidinek kísérletekben in vitro növekvő ionerősségű mozognak a balkezes Z-konfigurációjú. Egy másik szokatlan konformációja a DNS az úgynevezett H-formában (lásd. Ch. 1). Az N csomópont megfigyelt polipurin-polnpirimidinovyh styah egymást követően csökkenő pH. Mostanáig azonban nem világos, hogy az ilyen átmenetek lehetségesek a sejtben. Ismeretes, hogy sok nukleázok, nagy szelektivitással DNS hasítására határán területek között a különböző konformáció, például a-Z vagy B-H. [C.257]
Nem hiszton kromatin proteinek (MNB) a a kultúra sejtek (származó patkány hepatoma) szinte teljesen és egyformán kötődnek és oktilsefarozoy fenil] koncentrációban Na L [c.181]
Néhány zavart első pillantásra, okozhat más munkát, ahol a hidrofób fordított fázisú kromatográfiát alkalmazunk, mint fent, a frakcionálás nem hiszton fehérjék kromatin. Ebben a tanulmányban előzetesen elválasztott nukleinsavak és hisztonok (a oxyapatite) kromatin proteinek először diali-hívás ellen egészen tömény am--szulfát-oldatot [c.182]
HROMATYN, nukleoprotevd sejtmagba. alapját képező kromoszómák. A készítmény tartalmaz X. A DNS-t (30-40 tömeg%), hisztonok (30-50%), a nem-hiszton fehérjék (4-33%) és az RNS. Számú nem-hiszton fehérjék, RNS és DNS molekulák méretek belül változhat kiterjedt átszervezés módjától függően, és a természet a X. vscheleniya objektumot. Kölcsönhatást. közötti tolóerő-nyögi és DNS Ch. arr. ion. [C.314]
A természet nem-hiszton fehérjék még nem kellően tisztázott. Nem hiszton fehérjék jelenleg intenzíven tanulmányozott. Ez áll a komplex fehérjék. enzimek, és a szabályozó fehérjék. A tulajdonságai eltérnek a korábbi és a hiszton savas fehérjéket mutatnak be. [C.87]
Az egyik leggyakoribb kémiai gén szintetikus módosítása foszforilációját szerin és treonin oldalláncok, például a molekulában a hiszton és a nem-hiszton fehérjék, és kazein tejet. A foszforiláció-defoszforiláció szerin OH-csoport feltétlenül szükséges a beállított enzimek, például a glikogén-foszforiláz aktivitás és a glikogén-szintáz. A foszforiláció bizonyos tirozin maradékok a fehérjemolekula jelenleg tekintik, mint az egyik lehetséges és egyes szakaszainak malignitás képező onkoproteinek a normál sejtekkel. Jól ismert, mint az oxidációs reakció a két ciszteinmaradék és a kialakulása a intra- és láncok közötti diszulfid-kötések kialakulását harmadlagos szerkezetének (hajtás). Ez biztosítja, nem csupán védelmet a külső denaturáló szereket. hanem a kialakulását a natív konformáció és biológiai aktivitását. [C.533]
Nem hiszton fehérjék nem tartalmaznak bázikus és savas aminosavak. NSA igen heterogén. A méter. M. A tartomány a 10 000 és 150 000 Ezek funkcionálisan eltérő. Tulajdonságainak és szerkezetének az NSA is rosszul, de természetesen azok részvételét a gének szabályozásában. Az, hogy az NSA serkentik RNS szintézist sejtmentes rendszerben állapotától függ a foszforiláció. Ez megfogalmazott a hipotézist, hogy egy gén aktivált csatlakozás negistoiovogo fehérje egy specifikus DNS-részt, hiszton elfojtott. NSA és foszforilált szerezhet otrptsatelnye díjakat. Ezért azok taszítják a negatív töltésű DNS és hagyja a pozitív töltésű hiszton. Továbbra is a szabad DNS régiót, amely képes transkrhshtsii. [C.297]
Nukleáris kromatin DNS-t tartalmaz, hiszton és a nem-hiszton fehérjék, kis mennyiségű RNS-t. A térbeli elrendezése kromoszómák vschelit több szinten. Első szint - nukleoszómában. Nukleoszómákhoz Nye menet van kialakítva kölcsönhatás a DNS-hiszton fehérjék. A hisztonok egyszerű fehérjék molekulatömege 14-20 kDa, az aminosav-összetétel, amelyben az uralkodó arginin és lizin. glicin és a cisztein. Túlsúlya lizin és arginin meglúgosítjuk hisztonok, és biztosítja, hogy képesek kölcsönhatásba lépni a savas csoportokat a DNS. Az összes típusú eukarióta sejtek találtuk 5 osztály hisztonok [c.182]
Felsőfokú szervezése kromoszómák miatt szóló kromatin fonalak a hurok. A hurkokat részt nem hiszton fehérjék, amelyek felismerik a specifikus nukleotid-szekvenciák DNS és rögzítő nenukleosomnoy megtörést. DNS része, amely megfelel egy hurok, tartalmaz 20-80 OOO OOO bp és valószínűleg képviseli a DNS-tartomány megfelel a transzkripciós egység. Ennek eredményeként a csomagolás lineáris DNS mérete csökkenthető mintegy 200-szor. Hurokdomén szervezése DNS, úgynevezett interfázis chromonemata lehet tovább tömörítés, a mértéke, amely függ a fázis a sejtciklus (ábra. 14.6). [C.183]
A spirál elsőrendű vastagsága 100-150 A képződik argininnel hisztonok. Magasabb szintek spiraliza-TION fordul elő hatása alatt lizin és más nem-hiszton fehérjék, hisztonok N. Ezeken a szinteken Hélix szőtt RNPs és a lipidek. [C.17]
A képesség, hogy a DNA kivonása gyenge sóoldatok. Labilis DNS, amely kimerült vagy telítetlen hisztonok deoxyribonucleoproteins diszpergált kromatin részét, amely képes feloldani, és eltávolítjuk 0,14-0,2 M Na-L sejtmagba. A többi DNS áll nukleogistona. csomagolt további fehérjék (hisztonok lizin. nem-hiszton fehérjék, és így tovább. d.) egy többé vagy kevésbé kompakt kromatin. Ez kivonjuk a nucleus alkotnak nukleogistona csak feldolgozás után 2,1 M Na-L eredményeként disszociációja a komplex a molekuláris formában deoxyribonucleoproteins és annak kötő fehérje. [C.176]
A két nukleoszóma között elhelyezkedő kapcsoló (lin-Kern, spacer) DNS-t, amely kötődik a hiszton H1. A hossza az összekötő szakaszok DNS kezdve 20 és 120 bázispár, attól függően, hogy a szervezet és a sejttípus. A kromatin szálak humán hossza ezeknek a részeknek a 50 nukleotid-pár. A nukleoszóma egy szerkezeti egysége kromatin, Vias l farag többnyire sűrű DNS funkciót. Ezen túlmenően, lerövidítve Nos dvuhtsenochechnoy DNS annak a ténynek köszönhető, hogy körbe a hiszton. további lerövidítése és sűrű DNS eukarióta kromatin érjük el a megrendelt elrendezése nukleoszómákhoz a térben (ábra. 27-23). A kromatin is társult nem-hiszton fehérjék mag. amelyek a nukleáris mátrixhoz. [C.876]