tulajdonságait enzimek
3.4.1 Az enzimek aktivitását. Az egyik fő megkülönböztető tulajdonságai enzimek a rendkívül nagy aktivitást. Azáltal katalitikus hatása (aktivitás) az enzimek a több száz ezerszer nagyobb, mint a hagyományos katalizátorok. Enzimek arányának növelése katalitikus reakció 10 8 ... 10-től 20-szer.
Kifejezésére katalitikus aktivitás ajánlásai szerint a Nemzetközi Biokémiai Unió használt Cat. Katalt (Kat) - katalitikus aktivitással, amely reakció kiváltására sebességgel 1 mól másodpercenként, előre meghatározott rendszer aktivitás mérése. A legtöbb esetben, a katalizátor aktivitása van kifejezve mikrokatalah (mkkat) nanokatalah (nkat) vagy pikokatalah (pkat), amelyek megfelelnek a reakció sebessége, kifejezett mikromol és pikomól másodpercenként.
Az egyik legfontosabb származék értékek specifikus katalitikus aktivitását az enzim, amely kifejezhető a katolit 1 kg (cat / kg). Egy másik változó a-származék moláris katalitikus aktivitást, kifejezve a katolit mól enzim.
3.4.2 sajátosságai enzimeket. Specificitás (megválasztása Áramlási sebesség) az enzimatikus aktivitás kifejezett képesek katalizálni egy jól meghatározott reakció aktus egy bizonyos szubsztrát, vagy egy bizonyos kötés a szubsztrát képződése nélkül melléktermékek eredményeként.
A létezése bizonyos enzimek minden egyes típusa fellépő kémiai reakciókkal a sejtben - az alapvető jog a biológia. A sajátossága az enzim által okozott jelenléte a fehérje-molekula.
Van többféle specifikusság - abszolút, relatív és konfigurációjú.
- Abszolút specificitás látható, hogy az enzim csak egy szubsztrát, még egy bizonyos kapcsolat a szubsztrátum.
Ureáz abszolút specificitással karbamid. Ez az enzim katalizálja a hidrolízisét a karbamidot ammóniává és szén-dioxid:
Abszolút specificitása van a kataláz, hasítja a hidrogén-peroxid vízre és oxigénre:
- A relatív specifitást az enzim csoport nyilvánul meg, hogy nem tud jár egyedül, hanem több szubsztrátok kapcsolatos egy vagy több osztályba tartozó szerves vegyületek. Így, piruvát-dekarboxiláz enzim katalizálja a dekarboxilezést piroszőlősav alkotnak acetaldehid és szén-dioxid. De ez ugyanaz az enzim dekarboxileztük és más a-keto-savat egy hosszú szénláncú, de a lánchosszabbító reakció sebessége jelentősen csökken.
- Sztereokémiái jellegét. Enzimek ható csak meghatározott sztereoizomer formája a szubsztrát.
Sajátosságai enzimatikus aktivitása vezet az a tény, hogy az átalakítás az anyagok a szervezetben szigorúan elrendelte, meghatározva az út, amelyen a szerekkel. Mivel a specificitását az enzim irányítja reakciót azonos módon.
3.4.3 A labilitás enzimek. Ez a függőség, a tevékenységük környezeti tényezők. Az arány az enzimatikus reakció függ a következő tényezők.
- A hőmérséklet hatása. A hőmérséklet hatása a enzim hatására nyilvánul meg ugyanolyan módon, mint az összes kémiai folyamatokat. Növelése a hőmérsékletet 10 ° C szerint a van't Hoff szabály növeli az az arány enzimreakciójának 2 ... 3-szor. Azonban egy ilyen gyorsulási figyelhető meg a jól meghatározott hőmérséklet-tartomány - 40 ° C-on (7. ábra). Az optimális hőmérséklet nem állandó, a kezelés időtartamának növelésével a reakció felé tolódik el alacsonyabb hőmérsékleten. Ez a karakter a hőmérséklet hatására miatt az intézkedés a két tényező: egyrészt, a növekedés a hőmérséklet a reakció sebességét növeli az enzim, és a másik - ott van a az enzim inaktiválását, mert a fehérje denaturáció vezet folyamatos csökkenését a hatóanyag koncentrációja az enzim.
7. ábra. sebesség függőség # 965; enzimatikus reakció
a hőmérséklet t (° C)
Termikus enzimek inaktiválása majdnem mindig az eredmény a fehérje denaturációt, amely része az enzim.
- Befolyás savasság (pH). Minden enzimet az jellemzi egy bizonyos régiója optimális pH, ahol az enzim mutat maximális aktivitást (ábra. 8).
Ábra. 8. A sebesség függőség # 965; A pH az enzimatikus reakció szerda
A pH hatása enzim hatására azon a tényen alapul, hogy nincs változás felelős a különböző protein-csoportok az aktív oldalon az enzim, ami egy lényeges változást az konformációját a polipeptid lánc. Minden egyes enzim ismert optimális pH érték, amelynél a maximális katalitikus aktivitását. Az enzimek a legaktívabbak a viszonylag szűk pH-tartományon oszcillációk. A legtöbb növényi enzim optimális tartományban fiziológiás pH - 4,0 ... 7,0 (# 945-amiláz sokkal érzékenyebb a savanyítás).
- Hatása inhibitorok és aktivátorok. A hatások a legtöbb enzim függ a jelenléte számos vezető anyagokkal enzim inaktiválásra. Ezek az anyagok az úgynevezett inhibitorok.
Inhibitorok a közös és egyedi intézkedéseket. Általános kötődésű inhibitorok törvény a fehérje része az enzim, és specifikus - frmenta aktív helyét blokkolják.
Inhibitorok vannak osztva reverzibilis és irreverzibilis. Irreverzibilis inhibitorok kötődnek vagy megsemmisíteni a funkciós csoport az enzim-molekula szükséges mutatnak katalitikus aktivitást, az enzim aktivitása nem állt vissza, még ha az inhibitor eltávolítjuk bármilyen módon.
A helyén az enzim-molekula, amelyhez egy inhibitor, amely megváltoztatja az Aa az enzim, az úgynevezett alloszterikus központ. és a megfelelő enzimek - allosztérlkus (a görög szó „allos” - a többi). Anyagok, amelyek kapcsolódnak a allosztérlkus központ, az úgynevezett effektornak.
Az aktivátorok olyan anyagok, amelyek növelik a sebességét az enzimatikus reakciókat. Ezek közül néhány a fémionok. Aktiválásához citokróm-oxidáz, kataláz, peroxidáz, vas-ionok szükségesek, polifenoloxidáz - réz-ionok, a hexokináz - .. Magnézium ionok, stb aktivátorok is tartalmazó szerves vegyületek amino és a szulfhidril csoportok.