Struktúra - az aktív hely - az enzim - egy nagy enciklopédia olaj és gáz, papír, oldal 1
Struktúra - az aktív hely - az enzim
A szerkezet az aktív centrum az enzim része a harmadlagos szerkezet. Csökkentése kapcsolatos enzimaktivitást a pusztítás egy jelentős része a hidrogén kötések, ami a pusztulását a másodlagos és harmadlagos szerkezetének. Ha tud visszatérni az eredeti háromdimenziós fehérje szerkezetét, az enzim katalitikus aktivitása visszatér. [1]
Komplementaritást szerkezete az aktív centrum az enzim szubsztrát szerkezetét alapja tehát mind a magas aktivitás és különböző szubsztrát specifitását enzimek. [2]
Mostanáig, a szerkezet az aktív hely az enzim nem magyarázható, azonban bebizonyosodott, hogy az aktív hely viszonylag kicsi, és, ami a legfontosabb, és egy sor enzimet, van egy központ. Azt találtuk, hogy bizonyos származékok ftorfosfornoy savval, például diizopropil-fluoro-, teljesen inaktiválását viruyut kimotripszin, ha egy protein molekula befolyásolja egy inhibitor molekulával. Hasonló hatást is megtalálható tripszin, elasztáz, trombin, és számos más enzim. Néhány információ az aktív centrumok is elő számának meghatározásánál prosztetikus csoportokat a molekulában, a katalizátor, mint például flavin, geminovyh fém atomok vagy csoportok. [3]
Katalizátor szerepet - minden sejtes katalizátorok: fehérje (enzim aktív centrumok), a szerkezet az aktív centrum az enzim és a szubsztrát szerkezet - pontosan megfelelnek egymásnak. [4]
Módosítása enzimatikus aktivitását az enzim fehérje (E) ebben az esetben annak köszönhető, hogy konformációs változások a kölcsönhatás a reakciótermék (L-izoleucin), amely vezethet szerkezetváltozást az aktív centrum az enzim. Aktív kapcsolat és allosztérlkus központok kooperatív jellegű. [5]
A könyv is érdekes biokémikus, aki megtalálja azt sokkal friss anyag összehasonlító Enzimológiai (különös tekintettel az általános mechanizmusok és jellemzőit működő kislorodperenosyaschih fehérjék és enzimek a nitrogén-anyagcsere szervezetekben különböző evolúciós szint) és a vegyészek a területen dolgozó katalízis fémkomplexeket, amelyre a szerkezetét az enzimek aktív helyére egy modellt kiszámításához a legjobb szintetikus katalizátorok keres. [6]
A formáció az aktív komplex szükséges egy bizonyos aktiválási energia. A szerkezet az aktív centrum az enzim része a harmadlagos szerkezet. [7]
Attól függően, hogy a szerkezet a acil oldali atsilfermentov hidrolízis sebessége jobban különbözik, mint 104-szor, míg a különbség nagyon kicsi lúgos hidrolízis reakciót. A szerkezet az aktív centrum az enzim meghatározza a szükséges térbeli viszonyok meghatározására reaktivitást aij ilfermenta. Azt találtuk, hogy míg a atsilfermentnoe intermedier vegyület által alkotott transz-sztereoizomert savasan hidrolizált egy percen belül, az acil-enzim-g stereoforme lényegében stabil, katalitikusan inaktív terméket. [8]
1958-ban g. Koshland [6, 7] kifejlesztenie kénytelen komplementaritási elmélet, amely szerint a kívánt kapcsolati funkciós szubsztrát csoportok aktív helyének az enzim keletkezik során a kölcsönhatás, mint az enzim-szubsztrát komplex. Ebben az esetben, természetesen, van egy átrendeződés szerkezete az aktív centrum az enzim. [9]
Koshland és kísérletileg megfigyelt bizonyos esetekben. Allosztérikus inhibitor látszólag okoz irányított con kialakulási átmenet, ami a zavar a szerkezetét az aktív centrum az enzim, és így annak részleges vagy teljes inaktiválását. [10]
Enzimek természetes eredetű, mint katalizátorok biokémiai reakciók különböznek a hagyományos kémiai katalizátorok nagy specifitással, amelynek értelmében a működnek szigorúan egy anyagot (szubsztrátum), vagy egy nagyon kisszámú közeli kémiai anyagok szerkezetét. Ez a funkció biztosítja egy egyedi szerkezet az aktív centrumok enzimek, amelyek meghatározzák a kötődés hatékonyságát csak annak szubsztrát és azzal ellentétes kötődését más anyagok. A klasszikus posztulátumot etimológiája sztérikus molekuláris szerkezetét a szubsztrát megfelelő szerkezetét az aktív centrum az enzim. azaz minden egyes enzim-oldattal a szubsztrát, mint a kulcs a kinyit a zár. Ugyanakkor, a mértéke az specificitását enzim változik. Ahhoz, hogy különbséget tenni az abszolút, abszolút-csoport, a csoport és a relatív típusú optikai specifitással. Abszolút nyújt csak affinitást mutatnak az azonos szubsztrát zavarása nélkül is hasonló szerkezetű a hordozón. Erre példa a ureáz enzim (karbamidaminogidrolaza) hidrolízisét katalizálja a karbamid. [11]
Enzimek természetes eredetű, mint katalizátorok biokémiai reakciók különböznek a hagyományos kémiai katalizátorok nagy specifitással, amelynek értelmében a működnek szigorúan egy anyagot (szubsztrátum), vagy egy nagyon kisszámú közeli kémiai anyagok szerkezetét. Ez a funkció biztosítja egy egyedi szerkezet az aktív centrumok enzimek, amelyek meghatározzák a kötődés hatékonyságát csak annak szubsztrát és azzal ellentétes kötődését más anyagok. A klasszikus enzim-lógia posztulátum sztérikus molekuláris szerkezetét a szubsztrát megfelelő szerkezetét az aktív centrum az enzim. azaz minden egyes enzim-oldattal a szubsztrát, mint a kulcs a kinyit a zár. Ugyanakkor, a mértéke az specificitását enzim változik. Ahhoz, hogy különbséget tenni az abszolút, abszolút-csoport, a csoport és a relatív típusú optikai specifitással. Abszolút nyújt csak affinitást mutatnak az azonos szubsztrát zavarása nélkül is hasonló szerkezetű a hordozón. Erre példa a ureáz enzim (karbo-daminogidrolaza) hidrolízisét katalizálja a karbamid. [12]
Az egyik legfontosabb felhasználási területei ftorsoder - tartalmú vegyületek azok gyógyszerként való felhasználásra. Fontos szerepet játszanak, és fluorvegyületekből biológiai tudomány. A használata fluor-jelzett vegyületek lehetővé teszi számunkra, hogy tanulmányozza a metabolikus folyamatok, mechanizmusok enzimatikus reakciók, az aktív centrumok az enzim szerkezetének és ezért a számát ez a fajta kutatás utóbbi években gyorsan növekszik. [13]
Tartományi képviselete a kollektív karakter kölcsönhatások esetében biocatalysis hasonló a modern fogalmak a multifunkcionális szerkezetét az aktív centrum az enzim. A tanulmány számos komplexek vas - a hidratált ion komplex belkovoporfirinovogo komplex kataláz -, hogy azonosítsunk egy konkrét szerepet di-dimenziós alakzatok, munkatársai fémionok a redox katalízisben. [14]
Részvétele ATP a különböző enzimes reakciók elsősorban a képességét, a foszfor-atom egy foszfátcsoport az ATP csatolni elektronokat. Hogy megtámadják a nukleofil az ATP jelenléte szükséges specifikus enzimek, általában kétértékű fémkation. Nagyon valószínű, hogy az átalakítás a ATP termodinamikailag aktív kinetikailag aktív formában kell végbemennie egy szerkezetének megváltoztatása az aktív centrum az enzim, és különösen, a formáció a kelát vegyületek. Azonban amellett, hogy az ATP, mint ingatlan és egyéb vegyületeket, és ezért meg kell vizsgálni a szerepe más energiában gazdag vegyületek. [15]
Oldal: 1 2