Reverzibilitásának denaturálási
Home | Rólunk | visszacsatolás
Eltávolítása denaturáló szerek dialízissel kinyerését eredményezi a fehérje konformáció és a funkció-TION, azaz krenativatsii (renaturálás).
A kémcsőben (in vitro) gyakran - egy visszafordíthatatlan folyamat. Ha a denaturált fehérje kerül hasonló körülmények között egy natív, akkor renaturáljuk, de nagyon lassan, és ez a jelenség nem az összes fehérje.
In vivo, a test lehet gyorsan renaturálás. Ez együtt jár a fejlődését in vivo a specifikus fehérjék, amelyek „ismeri” denaturált fehérje szerkezetét hozzá van gyenge kapcsolat típusok, és optimális feltételeket teremteni renaturálás. Az ilyen specifikus fehérjék úgynevezett „chaperonok”.
Fehérjék rendelkeznek -sha-Peron kommunikációs képesség vatsya részlegesen denaturáltuk megállapítás schimisya-instabil, aggregáció-hajlamos proteinek állapotban, és visszaállítani a natív konformációját. Chaperones komplexet képez, amely belsejében található az üregben. Rendelkező fehérje, a felületén fragmensek gazdag hidrofób aminosavak-TION, belép az üregbe shaperoninovogo komplex. Ebben a polo-STI körülmények között szigetelve más molekulák a sejt citoszol, hogy a választott lehetséges konformációt a fehérje zajlik mindaddig, amíg nem lesz megtalálható a legtöbb energetikailag kedvező konformációja. Shaperonzavisimoe kialakulását a natív konformáció miatt kiadásainak jelentős mennyiségű energia-tanulmányt, amely forrásként szolgál az ATP.
Kielégítő általános besorolását a fehérjék még. Meglévő besorolás gyakran ellentmondanak egymásnak, és korlátozott értékű. Vannak osztályozási rendszerek a fehérjék alapján oldhatósága, konformációja, kémiai szerkezet, a funkciókat.
Oldékonyság. Bevezetett 1907-1908 gg. Továbbra is lehet használni, amíg a jelen idő. Ezen osztályozás szerint vannak osztva vízben oldható fehérjék (albumin), só-oldható (globulinok), alkoholban oldható (prolaminok) és oldhatatlan (scleroproteins). Azonban, egy sor szigorú határok közötti csoportok fehérjék létezik.
Konformációs szerkezetét. rostos, globuláris és a membrán-kötött. Egy példa a membránhoz kötött fehérje kálium, nátrium - ATFza.
Kémiai szerkezet: egyszerű fehérjék vagy fehérjék - kizárólag az alábbiak aminosavak, komplex fehérjék - proteid - állnak nem-fehérje részét aminosav addíciós (szénhidrátok, lipidek, fémek, nukleinsavak).
Azáltal egyszerű fehérjék közé tartoznak: albuminok, globulinok, hisztonok, protaminok, scleroproteins (kollagén), stb
Albumin teszik ki a legtöbb plazmafehérjékhez. Mivel a magas tartalmát az albumin amino-dikarbonsavak megtartják kationok és fontos szerepet játszanak fenntartásában kolloid ozmotikus nyomás. Emellett néhány, az albumin szállítani a hidrofób metabolitok és a kábítószer.
Globulinok - heterogén komplex keverék fehérjemolekulák egy nagy molekulatömegű. Szállít, védelmi és egyéb funkciókat. Globulinok gyakran tartalmaznak egy szénhidrátrész.
Scleroproteins (kollagének) - fibrilláris proteinek. kollagén peptid lánc tartalmaz hozzávetőlegesen 1000 aminosavat, amelynek minden harmadik aminosav - glicin, 20% a prolin és a hidroxi-prolin, alanin 10%, 40% -, a többi aminosav. A fő funkciója - szerkezeti fehérjét.
Komplex fehérjék tartalmaznak egy protein rész (apoprotein) és a nem-protein rész (prosztetikus csoport), és az úgynevezett holoproteinami. Az összetett fehérjék közé tartoznak:
1) nukleoproteineket - prosztetikus csoport - nukleinsav. A számos osztályok a nukleoprotein riboszómák a leginkább tanulmányozott, amely több RNS-molekulák és riboszomális fehérjék és a kromatin - nukleoprotein core eukarióta sejtekben, amely egy DNS-t és a szerkezetet alkotó fehérjék - hisztonok.
2) hemoproteins - ezek a nem-fehérjeszerű alkotórészeket proteidek - hem épített négy pirrol gyűrű a hozzájuk kapcsolódó vasion (a nitrogénatomok). Ezen fehérjék közé tartozik a hemoglobin, mioglobin, citokrómok. Ez az osztály a fehérjék úgynevezett chromoproteids, mivel a hem egy színes vegyületet. Funkciói hemoglobin - az oxigén transzport funkciója mioglobin - tárolására oxigén az izmokban. citokróm funkció (enzim) - vosstanovaitelnyh katalizáló oxidációs-reakciók és az elektron transzport a légzési láncban.
3) metalloproteinek - a prosztetikus csoport közé tartoznak a fémek. Példák: citokróm - rezet tartalmaz.
4) A lipoproteinek - tartalmaznak lipideket (triacil-gliceridek, foszfolipidek, koleszterin)
5) Fosfoproteidy - foszforsavat tartalmaznak maradékot
6) glyukoproteidov - tartalmaznak cukrot (neutrális cukrok, amino-cukrok,-származékok a monoszacharidok);
Mindenesetre élő organizmus tartalmaz több ezer fehérjék végezze el a különböző funkciók (ábra). Ahhoz, hogy egy ötlet sokféleségét fehérjék az 1. reakcióvázlatban nagyítású mintegy x 1500000 egy átfogó képet molekulák (megfelel az alakja és mérete) számos extracelluláris és intracelluláris proteinek. A funkciók által végzett fehérjék, oszlanak körülbelül a következő.
A szerkezet-funkció. A strukturális fehérjék fenntartásáért felelős a formája és stabilitása sejtek és szövetek. Példaként a szerkezeti fehérje kollagén reakcióvázlatban szemléltetjük a molekula fragmens. Egy adott skála a méret a teljes molekula kollagén 1500000 • 300 nm tartana három oldalt. A szerkezeti fehérjék is tartalmazhat hisztonok. funkciója, amely a szervezet DNS kromatin csomagolásban. A szerkezeti egységek a kromatin, a nukleoszóma. Ez áll oktamer hiszton komplex, amely rá van csévélve a DNS-molekula (DNS).
Szállítás funkciókat. A legtöbb ismert transzport fehérje egy olyan hemoglobin, a vörösvértestek (bal alsó), felelős a közlekedési oxigén és szén-dioxid között a tüdő és a szövetekben. A vérplazma tartalmaz sok más fehérje szállít funkciókat. Tehát prealbumin szállítja pajzsmirigyhormonok - tiroxin és a trijód-tironin, transzferrin szállítja a vas. Ion csatornák és más integrált membránproteinek végezzük szállítására ionok és metabolitok biológiai membránokon keresztül.
Biztonsági funkciók. Az immunrendszer megvédi a szervezetet a kórokozókkal szemben, és az idegen anyagok. Mint kulcsfontosságú eleme a rendszer predstavlenimmunoglobulin G. a vörösvértestek, amely komplexet képez a membrán glikolipideket.
Szabályozási funkciókat. A biokémiai jelátviteli fehérjék áramkörök funkcióinak elvégzésére jel anyagok (hormonok), és a hormon receptorok. Példaként, itt van egy összetett növekedési hormon szomatotropin a megfelelő receptor. Ebben az extracelluláris (extracelluláris) doménjeit a két receptor molekulák kötődnek egy molekula hormon. Receptor kötési aktiválja a citoplazmikus doménjeit a komplex, és ezáltal egy további jelátvitelt. A anyagcsere szabályozásában és differenciálódási folyamatok mennek döntő részét DNS assotsirovaniye fehérjék (transzkripciós faktorok).
Katalízis. Közül fehérjék alkotják a legnagyobb csoportot az enzimek. Legtöbbjük kis molekulájú mólón. súlya 10-15 kDa. Közepes méretű fehérjék, mint például az alkohol-dehidrogenáz a rajzon látható. molekulatömege 100-200 kDa. A molekulatömege nagy molekulatömegű enzimek, amelyek magukban foglalják a glutamin-szintetáz. 12 konstruált monomerek lehetnek legfeljebb 500 kDa. Ez a funkció 1982-ben már nem tekinthető egyedi. Azt találtuk, hogy néhány is rendelkeznek RNS katalitikus aktivitás. Ezek az úgynevezett RNKzimami vagy ribóz.
Motoros funkciókat. A kölcsönhatás az aktin és a miozin felelős az izom összehúzódás, és egyéb biológiai mobilitást. Miozin (balra) 150 nm-en - az egyik fő fehérje. Fonalas aktin (F-aktin) polimerizálásával képződő viszonylag kis molekulák globuláris aktinnal (G-aktin). Reduction folyamatirányítás társított F-aktin-tropomiozin és más szabályozó fehérjék.
Tartalék funkciót. A növények tartalmaznak tároló fehérjék. yavlyuschiesya értékes tápanyagok, mint például a gliadin - búzafehérje. Az élőlények állati izomfehérjéket szolgálhat tartalék tápanyagok mozgósított, ha feltétlenül szükséges. Tej tartalmazza a fehérje kazeint.
Referencia - inak, csontfelszínek vegyületet kialakított kötések nagyrészt fehérjéket, például a kollagén, az elasztin.
Energia - fehérje aminosav be az utat a glikolízis, amely a sejtet energiával.
energiaátalakítás. Rodopszin fehérjék sechatki retinene szemét, és átalakítja a fényenergiát elektromos energiává alakítja.
Bármilyen fehérje - egy amfoter polielektrolit. Proteinek segítenek fenntartani bizonyos pH-értékek a különböző rekeszeiben sejt, amely ezt kompartmentalizációját.
Izofunktsionalnye fehérjék - egy család fehérjék, ugyanolyan vagy hasonló funkcióval, de mivel kicsi funkciók a szerkezet, amely biztosítja ezek élettani jellemzői. Például, az emberi hemoglobinok.
Hemoglobin A - tetramer: (2a2b). Mintegy 98% hemoglobin felnőtt humán vörösvértesteket.
Hemoglobin A2 - tetramer (2a2d). His-set tartalmazó felnőtt eritrociták egyenlő 2%.
Hemoglobin embrió - tetramer (2a2e). Kimutatható a korai szakaszában a magzat fejlődését.
Hemoglobin F - tetramer (2a2g). Ez helyettesíti a korábbi magzati hemoglobint a 6. hónapban a fejlődés.
Így, az összes tartalmazza az azonos típusú hemoglobin A-lánc és különböznek a második áramkör. Hemoglobinok végre egy funkció - a közlekedési oxigén, de hála a sajátosságait a szerkezet különböző fokú affinitást mutatnak az oxigénnel. Y F hemoglobin oxigén affinitása magasabb, ez biztosítja, oxigén diffúzióját a hemoglobin A anyai vér magzati hemoglobint F.
Izobelki - többszörös formái a fehérje található a szervezetben az egyik típusú. Például, kollagéneket.
Homológ fehérjék - olyan fehérjék, amelyek ugyanazt a funkciót a szervezetben a különböző fajok.
Családdal kapcsolatos fehérjéket. Az evolúció során az azonos biokémiai típusú aminosav helyettesítések adhat okot, hogy különböző fehérje, hogy hasonló funkciókat látnak, és amelynek kisebb eltérések az aminosav-szekvenciában. Például, fehérjék az immunglobulin szupercsalád (6. ábra).
Az immunglobulinok (lg), vagy antitest. Ezek egy család Y-alakú (a térszerkezet) glikoproteinek, amelyben mindkét felsők ( «Y levél) antigént kötni képes. Az immunglobulinok jelen membránfehérjék a limfociták felszínén szabad formában a plazmában. A diagram azt mutatja, a szerkezet a legfontosabb közülük - az immunglobulin osztály G (IgG). Ez egy nagy molekula tetramer (H2 L2 150 kDa) a két azonos nehéz láncból (H-láncok) és két azonos könnyű láncból (L-láncok). Mindkét H-láncok kovalensen kötött oligoszacharidok.
Az immunglobulinok hasítjuk proteináz papainnal két Fab fragmenst és egy Fc fragmensre. Mind a Fab fragmentum (az angol antigénkötő fragmens -. Egy antigén-kötő fragmense), illetve állhat egyetlen L-lánc és az N-terminális része a H-lánc. Izolált Fab fragmentumok megőrzik a képességüket, hogy kötődnek az antigénhez. Fc-fragmens (az angol fragmens kristályosítható -. Kristályosítható) áll, egy C-terminális fele mind H-lánc. Ez a rész végzi az IgG-kötő funkciót a sejtfelszíni kölcsönhatásban áll a komplement rendszer és részt vesz az antitestek sejtek által.
Annak ellenére, hogy igen nagy a teljes struktúráját Az immunglobulinok megfigyelt elv. Mindkét nehéz peptid láncból (H-lánc) IgG négy globuláris domenovVH, CH 1, CH2 és CH 3. A két könnyű (L-lánc) - két globuláris domén CL és VL. Ebben az esetben a C betű, illetve V. jelöli állandó (Engl. Konstans) és változó (Engl. Variable) régióban. Mind a nehéz láncok és nehéz lánc fény, kapcsolt diszulfid hidakkal. Diszulfidhidak belül domének stabilizálja a harmadlagos szerkezet. Tartományok hossza körülbelül 110 aminosavból és egy kölcsönös homológiát. Egy ilyen szerkezet antitestek látszólag keletkezett keresztül gén párhuzamos.
A központi régióban az immunglobulin-molekulák található csuklós résszel, amely kapcsolódik antitestek intramolekuláris mobilitást.